Enzimas Catalisadores

Propaganda
Enzimas e actividade ezimática
Enzimas
Prof. Ana Rita Rainho
Catalisadores
www.biogeolearning.com
1
Enzimas e actividade ezimática
Actuação enzimática
O substrato liga-se ao centro activo da enzima, facilitando a
ocorrência da reacção química.
Constituição das enzimas
A apoenzima e o cofactor,
isolados, são inactivos. Isto
permite controlar a
actividade enzimática.
www.biogeolearning.com
Permite a alteração do
centro activo que permite a
ocorrência de reacção
2
Enzimas e actividade ezimática
Modelos de ligação Enzima-Substrato
A forma do centro activo é perfeitamente complementar à do
substrato, que encaixa como uma chave na fechadura.
Não explica a especificidade relativa.
Modelos de ligação Enzima-Substrato
A forma do centro activo adapta-se para encaixar no substrato.
Modelo dinâmico. Explica a especificidade e admite um encaixe mais
perfeito do substrato na enzima.
www.biogeolearning.com
3
Enzimas e actividade ezimática
Factores que influenciam a actividade
enzimática
• Temperatura
• pH
• Concentração de
enzima
• Concentração de
substrato
Cada enzima tem temperaturas
óptimas de funcionamento. À
medida que os valores se afastam
do óptimo, a actividade diminui.
Temperatura
Temperatura baixa:
Inibe reversivelmente a enzima.
Aumenta a rigidez do centro
activo e dificulta a ligação ao
substrato.
Temperatura elevada.
Inibição irreversível.
Destruição das ligações
intermoleculares que mantêm a
estrutura tridimensional –
desnaturação da enzima
www.biogeolearning.com
4
Enzimas e actividade ezimática
O mesmo que para a
temperatura. Cada enzima
apresenta valores óptimos
consoante o meio para que estão
adaptadas.
pH
pH – Altera a distribuição das
cargas eléctricas da enzima,
podendo modificar as ligações
que mantêm a estrutura
tridimensional.
Quando são valores extremos
pode induzir a desnaturação
irreversível.
Concentração de enzima e de substrato
Concentração de enzima:
Quanto maior a concentração, mais
enzimas estão disponíveis para catalisar
a reacção.
Concentração de substrato:
Depende da concentração de enzima.
A velocidade aumenta até todas as
enzimas estarem ocupadas. Quando isso
acontece a velocidade estabiliza –
atinge-se o ponto de saturação.
www.biogeolearning.com
5
Enzimas e actividade ezimática
Inibição enzimática
Competitiva
Não competitiva
• O inibidor compete com o
substrato pelo centro activo
da enzima.
• O inibidor liga-se a outro
local que não o centro
activo – centro alostérico.
• Aumentando a
concentração de substrato a
inibição é reduzida.
• A ligação ao centro
alostérico modifica a
conformação do centro
activo da enzima
Inibição
competitiva
A presença do inibidor não impede a actividade
enzimática. A enzima tem sempre o centro
activo ocupado, por substrato ou inibidor.
www.biogeolearning.com
6
Enzimas e actividade ezimática
Inibição
alostérica
A presença do inibidor impede a
actividade enzimática.
Mais material disponível em:
www.biogeolearning.com
www.biogeolearning.com
7
Download