3. Especificidade da acção das enzimas

3. Especificidade da acção das enzimas — modelos de
actuação enzimática
As enzimas diferem dos outros catalisadores em muitos aspectos, mas um dos mais importantes é a
especificidade da acção catalítica, isto é, elas são altamente específicas para as substâncias cujas
transformações catalisam os substratos.
Existem vários graus de especificidade das enzimas: especificidade absoluta, no caso de a enzima
actuar apenas sobre um substrato. É o caso da amilase salivar, que actua apenas sobre o amido. No
entanto, se a enzima actuar sobre um grupo de substâncias quimicamente semelhantes considera-se
que apresenta especificidade relativa. Como exemplo deste tipo de enzimas temos as lipases, que
actuam sobre diferentes lípidos, e as proteases, que actuam sobre diferentes proteínas.
Baseando-se na especificidade da acção enzimática, Emil Fisher, nos finais do séc. XIX, admitiu que o
centro activo da enzima tinha uma determinada estrutura, onde apenas podia “encaixar” um substrato
com uma forma complementar desse centro. Este modelo pressupõe que o substrato e o centro activo
terão formas complementares, havendo portanto um encaixe perfeito, sendo por isso conhecido por
modelo de complementaridade estrutural ou modelo “chave-fechadura”.
Modelo de complementaridade estrutural (chave-fechadura de Emil Fisher).
No entanto, este modelo mostrou-se incapaz de explicar a actuação de determinadas enzimas. Assim,
em 1959, surgiu um novo modelo explicativo da actuação das enzimas, designado por modelo de
encaixe induzido ou modelo de Koshland (nome do bioquímico que propôs este modelo de actuação
enzimática).
Modelo de encaixe induzido ou de Koshland, Nestas enzimas a estrutura do
centro activo é alterada após a ligação do substrato.
Segundo este modelo, a interacção enzima-substrato é mais dinâmica. O substrato, ao combinar-se
com a enzima, induz transformações estruturais no centro activo da enzima, susceptíveis de
permitir a posterior ligação entre ambos. Segundo este modelo, o substrato desempenha um papel
importante na determinação da forma do centro activo da enzima e consequentemente na forma final
da enzima.
Dados mais recentes indicam que também a enzima induz transformações no substrato e que
ocorre uma verdadeira interacção entre a enzima e o substrato.