Enzimas

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Enzimas
EngenhariaAmbiental
Bioquímica Geral
Prof.: Edson
Histórico
• 1700 – estudos da digestão de carnes por secreções do
estômago.
• 1850 – Louis Paster concluiu que a fermentação de açucares
eram catalizadas por “fermentos”.
• 1897 – Eduard Buchner – Fermentação de açucar em álcool.
Moléculas ativas mesmo após removidas das células.
Frederick W. Kuhne – nomeou as moléculas de enzimas.
• 1926 – Sumner isolou a urease e descobriu que era uma
proteína.
• 1930 – John Northorop e Moses Kunitz cristalizaram pepcina,
tripcina e enzimas digestivas e descobriu que eram proteínas.
O que é uma Enzima?
São proteínas que aceleram processos químicos e que continuam
ativas mesmo quando extraídas de suas células originais.
Toda enzima é uma proteína mas nem toda proteína é uma
enzima.
As estruturas proteicas devem ser mantidas para que a função
enzimática permaneça ativa.
Os nomes sempre terminam com ase, na sua grande maioria.
Cofatores – São íons inorgânicos, moléculas orgânicas
organometálicos complexos, que auxiliam na atividade enzimática.
ou
Íons
Cofatores para quais enzimas?
Cu⁺²
Citocromo-oxidase
Fe⁺² ou Fe⁺³
Citocromo-oxidase, catalase, peroxidase
K⁺
Piruvato cinase
Mg⁺²
Hexocinase, glicose-6-fosfatase,
piruvato-cinase
Mo
Dinitrogenase
Ni⁺²
Urease
Se
Glutationa-peroxidade
Zn⁺²
Anidrase carbônica,álcooldesidrogenase, carboxipepidases A e B
Definições importantes
Grupo prostéticos – São coenzimas que se ligam muito firmemente ou
covalentemente a uma enzima.
Haloenzima – São enzimas completas cataliticamente ativa junto com sua
coenzima e/ou íons metálicos.
Apoenzima ou apoproteína – parte proteica da enzima.
Como funcionam?
São esterio-específicas e
geometricamente
complementares.
Levedura de álcool desidrogenase - YADH
Capacidade de diferenciação quiral
Classificação internacional das enzimas
Classe n°
Nome da Classe
Tipo de Reação catalisada
1
Oxidorredutases
Transferência de elétrons (H⁻ ou H)
2
Transferases
Reações de transferência de grupos
3
Hidrolases
Reações de hidrólise
4
Liases
Adiçãode grupos a ligações duplas, ou formação de
ligações duplas por remoçãode grupos
5
Isomerases
Transferências de grupos de uma mesma molécula
produzinho formas isoméricas
6
Ligases
Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por
reações acopladas à hidrólise de ATP ou cofatores
similares
Dependência do pH
Cinética Enzimática
Altas concentrações não alteram a formação de produto
Baixas [S] causam aumento na produção de produto quase que linear
No processo de desnaturação térmica, a estrutura terciária se desfaz pois a
proteína perde interações NÃO-COVALENTES. Não há quebra de ligações
peptídicas; com o aumento da temperatura rompem-se ligações de hidrogênio,
interações eletrostáticas e hidrofóbicas. Como as ligações de hidrogênio são
estabilizadoras de estruturas secundárias, estas também podem ser perdidas
durante o processo de desnaturação térmica.
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