Enzimas
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Enzimas EngenhariaAmbiental Bioquímica Geral Prof.: Edson Histórico • 1700 – estudos da digestão de carnes por secreções do estômago. • 1850 – Louis Paster concluiu que a fermentação de açucares eram catalizadas por “fermentos”. • 1897 – Eduard Buchner – Fermentação de açucar em álcool. Moléculas ativas mesmo após removidas das células. Frederick W. Kuhne – nomeou as moléculas de enzimas. • 1926 – Sumner isolou a urease e descobriu que era uma proteína. • 1930 – John Northorop e Moses Kunitz cristalizaram pepcina, tripcina e enzimas digestivas e descobriu que eram proteínas. O que é uma Enzima? São proteínas que aceleram processos químicos e que continuam ativas mesmo quando extraídas de suas células originais. Toda enzima é uma proteína mas nem toda proteína é uma enzima. As estruturas proteicas devem ser mantidas para que a função enzimática permaneça ativa. Os nomes sempre terminam com ase, na sua grande maioria. Cofatores – São íons inorgânicos, moléculas orgânicas organometálicos complexos, que auxiliam na atividade enzimática. ou Íons Cofatores para quais enzimas? Cu⁺² Citocromo-oxidase Fe⁺² ou Fe⁺³ Citocromo-oxidase, catalase, peroxidase K⁺ Piruvato cinase Mg⁺² Hexocinase, glicose-6-fosfatase, piruvato-cinase Mo Dinitrogenase Ni⁺² Urease Se Glutationa-peroxidade Zn⁺² Anidrase carbônica,álcooldesidrogenase, carboxipepidases A e B Definições importantes Grupo prostéticos – São coenzimas que se ligam muito firmemente ou covalentemente a uma enzima. Haloenzima – São enzimas completas cataliticamente ativa junto com sua coenzima e/ou íons metálicos. Apoenzima ou apoproteína – parte proteica da enzima. Como funcionam? São esterio-específicas e geometricamente complementares. Levedura de álcool desidrogenase - YADH Capacidade de diferenciação quiral Classificação internacional das enzimas Classe n° Nome da Classe Tipo de Reação catalisada 1 Oxidorredutases Transferência de elétrons (H⁻ ou H) 2 Transferases Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólise 4 Liases Adiçãode grupos a ligações duplas, ou formação de ligações duplas por remoçãode grupos 5 Isomerases Transferências de grupos de uma mesma molécula produzinho formas isoméricas 6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por reações acopladas à hidrólise de ATP ou cofatores similares Dependência do pH Cinética Enzimática Altas concentrações não alteram a formação de produto Baixas [S] causam aumento na produção de produto quase que linear No processo de desnaturação térmica, a estrutura terciária se desfaz pois a proteína perde interações NÃO-COVALENTES. Não há quebra de ligações peptídicas; com o aumento da temperatura rompem-se ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e hidrofóbicas. Como as ligações de hidrogênio são estabilizadoras de estruturas secundárias, estas também podem ser perdidas durante o processo de desnaturação térmica. Mecanismo Chave-Fechadura
