Estrutura dos Aminoácidos e Proteínas

10/02/2012
Introdução
• Proteínas:
Estrutura dos Aminoácidos e
Proteínas
Prof. Dr. Bruno Lazzari de Lima
Aminoácidos componentes de
proteínas
– Componentes celulares mais importantes.
– Diversidade de forma e função.
• Estruturais.
• Enzimáticas.
• Transportadoras.
– Ex.: Insulina, Actina, Miosina, Colágeno,
Anticorpos, Pepsina, etc.
Aminoácidos componentes de
proteínas
• As proteínas são polímeros de aminoácidos.
– Apenas 20 monômeros (aminoácidos) diferentes.
– Se fossem apenas constituídas por uma de cada tipo.
Carboxila (forma ionizada)
COO-
• 2,4 x 1018 moléculas.
• Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da
cadeia lateral.
– Grupo amino (-NH2).
– Grupo carboxila (-COOH).
– Carbono alpha.
– Cadeia lateral ou grupo R.
H3N+
Cα
H
R
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Aminoácidos componentes de
proteínas
Aminoácidos componentes de
proteínas
COO-
COO-
Grupo amino
(forma ionizada)
H3N+
Cα
H
H3N+
Cα
Carbono alpha
H
R
R
Aminoácidos componentes de
proteínas
Aminoácidos componentes de
proteínas
• Propriedades da cadeia lateral.
– Importantes para a conformação das proteínas.
– Definem afinidade ou não pela água.
COOH3N+
Cα
H
• Polares (hidrofílicos).
• Apolares (hidrofóbicos).
R
Cadeia lateral
ou grupo R
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Aminoácidos componentes de
proteínas
• Propriedades da cadeia lateral.
– Apolares (Hidrofóbicos).
Aminoácidos componentes de
proteínas
• Propriedades da cadeia lateral.
– Polares (Hidrofílicos).
• Grupo R constituído por cadeias orgânicas com caráter
de hidrocarboneto.
• Não interagem com a água.
• Geralmente estão localizados na região interna das
moléculas de proteínas.
GLICINA, ALANINA, VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA,
METIONINA, PROLINA, FENILALANINA, TRIPTOFANO.
• Cadeias laterais com grupos de carga elétrica líquida ou
cargas residuais.
• Tem capacidade de interagir com a água.
• Localizados geralmente na superfície das moléculas de
proteínas.
• Estão subdivididos em 3 categorias.
Aminoácidos componentes de
proteínas
Aminoácidos componentes de
proteínas
• Propriedades da cadeia lateral.
– Polares (Hidrofílicos).
• Sem carga.
SERINA, TREONINA, CISTEÍNA, ASPARAGINA, GLUTAMINA,
TIROSINA.
• Com carga positiva (básicos).
LISINA, ARGININA, HISTIDINA.
• Com carga negativa (ácidos).
ASPARTATO, GLUTAMATO.
– Sem carga, com carga positiva (básicos) e com carga negativa
(ácidos).
• Aminoácido essencial
– É aquele que o organismo animal considerado não
é capaz de sintetizar mas é necessário para o seu
funcionamento.
• Aminoácidos não essenciais
– São também necessários para o funcionamento
do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo
a partir de determinados metabolitos.
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Aminoácidos componentes de
proteínas
Não essenciais
Essenciais
Alanina
Arginina
Aspártico
Histidina
Asparagina
Isoleucina
Glutâmico
Leucina
Glutamina
Lisina
Cisteína
Metionina
Glicina
Fenilalanina
Prolina
Treonina
Serina
Triptofano
Tirosina
Valina
Aminoácidos componentes de
proteínas
R
Aminoácidos componentes de
proteínas
R
Polímeros de aminoácidos: Peptídios e
Proteínas
• Os aminoácidos ligam-se formando cadeias
polipeptídicas.
R
R
– Ligação do grupo carboxila de um aminoácido com
o grupo amino do outro.
– Essa ligação carbono-nitrogênio é chamada
ligação peptídica.
– No processo temos a liberação de uma molécula
de água.
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Polímeros de aminoácidos: Peptídios e
Proteínas
Polímeros de aminoácidos: Peptídios e
Proteínas
• Ligação peptídica.
• A ligação peptídica de vários aminoácidos
forma uma cadeia polipeptídica.
• Essa reação JAMAIS ocorre de maneira espontânea.
Polímeros de aminoácidos: Peptídios e
Proteínas
• A ligação peptídica de vários aminoácidos
forma uma cadeia polipeptídica.
– Proteínas podem conter mais de uma cadeia
polipeptídica.
– Quase sempre compostas por mais de 50
aminoácidos.
– 2 aminoácidos = dipeptídio.
– 3 aminoácidos = tripeptídio.
– Até 30 aminoácidos = oligopeptídio ou
simplesmente peptídios.
– Acima de 30 aminoácidos = polipeptídio.
– Sempre teremos uma porção N-terminal (amino
terminal) e uma porção C-terminal (carboxila
terminal).
Estrutura das proteínas
• A seqüência de aminoácidos determina a
estrutura espacial da proteína.
– A seqüência determina o tipo de interação entre
as cadeias laterais.
– Temos níveis estruturais de complexidade
crescente.
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Estrutura das proteínas
• A estrutura das proteínas pode ser descrita
em quatro níveis.
– ESTRUTURA PRIMÁRIA.
• É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia,
sendo específica para cada proteína.
• Por convenção é escrita na direção amino terminal →
carboxila terminal.
• Ex.: Ala – Ser – Lys.
Estrutura das proteínas
• A estrutura das proteínas pode ser descrita
em quatro níveis.
– ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
• Ambas são estabilizadas por pontes de hidrogênio
(ligação química fraca e de formação espontânea),
entre N e O dos grupos –NH e –C=O.
• Elevado número de ligações confere estabilidade.
• Ambas podem ocorrer em uma mesma proteína , em
proporções muito variáveis.
Estrutura das proteínas
• A estrutura das proteínas pode ser descrita
em quatro níveis.
– ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
• Estruturas regulares bidimensionais.
• Duas organizações particularmente estáveis.
– Alpha-hélice = Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo.
– Folha beta-pregueada = Interação lateral de segmentos.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
– Alpha-hélice.
• É mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade
peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente.
• Estas pontes dispõem-se paralelamente ao eixo da
hélice.
• As cadeias laterais estão projetadas para fora da hélice
(não participam das pontes).
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Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
– Alpha-hélice.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
– Folha beta-pregueada.
• É mantida por pontes de hidrogênio entre cadeias
peptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de
um mesmo segmento.
• As cadeias laterais estão projetadas para cima e para
baixo da folha.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
– Folha beta-pregueada.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA SECUNDÁRIA.
– Mioglobina.
• 80% da cadeia organizada em alpha-hélice.
– Concanavalina A.
• Possui somente folhas beta-pregueadas.
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Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA TERCIÁRIA.
– Descreve o dobramento final da cadeia
polipeptídica por interação de regiões com
estrutura regular (alpha e beta).
– Segmentos distantes da estrutura podem interagir
entre si, através de ligações não-covalentes, entre
as cadeias laterais.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA TERCIÁRIA.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA TERCIÁRIA.
– Pontes de hidrogênio, estabelecida entre grupos R de
aminoácidos polares.
– Interações hidrofóbicas, formada entre grupos R de
aminoácidos apolares.
– Ligações eletrostáticas ou iônicas, formada entre
grupos R de aminoácidos de cargas opostas (ácidos e
básicos).
– Pontes dissulfeto (-S-S-), ligação covalente formada
entre dois resíduos de cisteína por reação de
oxidação.
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA QUATERNÁRIA.
– Descreve a associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas.
– Mantida por ligações iguais as existentes entre as
estruturas terciárias.
– Proteínas oligoméricas.
– Ex.: Hemoglobina.
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Estrutura das proteínas
Estrutura das proteínas
• ESTRUTURA QUATERNÁRIA.
Estrutura das proteínas
• Proteínas conjugadas.
– Proteínas com aminoácidos modificados.
– Glicoproteínas, associadas a esqueletos de
carboidratos.
• Ex.: Hemoglobina, proteínas de membrana.
– Lipoproteínas, associadas a moléculas de lipídos.
• Ex.: Proteínas de parede bacteriana.
Exercícios
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Desenhe a estrutura básica de um aminoácido e nomeie as estruturas.
Classifique os tipos de aminoácidos. O que os diferencia ?
O que são aminoácidos essenciais e não essenciais ?
Esquematize uma ligação peptídica.
Diferencie oligopeptídeo de polipeptídeo.
Defina estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, indicando
as ligações químicas que as mantém.
Qual é a diferença entre as estruturas secundárias alpha-hélice e betapregueada ?
O que são proteínas conjugadas, cite um exemplo de cata tipo.
Discuta a seguinte afirmação: a estrutura primária de uma proteína
determina a sua estrutura terciária.
Porque o peptídeo Ala – Ser – Lys é diferente de Lys – Ser – Lys ?
Em que diferem as pontes de hidrogênio da estrutura secundária e
terciária de proteínas ?
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