Aminoácidos, peptídeos e proteínas

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E
PROTEÍNAS
Estrutura e função
IMPORTÂNCIA


Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes,
ocorrendo em todas as células e em todas as suas partes!
É a principal forma pela qual a informação genética se
expressa!
DIVERSIDADE DE FUNÇÕES

ENZIMAS E HORMÔNIOS:


MÚSCULOS E TENDÕES:


Oferecem revestimento externo.
HEMOGLOBINA:


Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.
PELE E CABELO:


Catalisam e regulam as reações que ocorrem no
organismo.
Transporte de oxigênio.
ANTICORPOS:

Meios de proteção contra doenças.
PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS POR
REPETIÇÕES DE AMINOÁCIDOS


Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em
sequência de apenas 20 aminoácidos (entre outros
especiais).
Fórmula estrutural em comum:
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO
SISTEMAS BIOLÓGICOS: APENAS
L-AMINOÁCIDOS

Nas proteínas encontramos apenas aminoácidos
“L”, isto é, possuem a mesma configuração
relativa que o L-gliceraldeído.
AMINOÁCIDOS: GRUPOS ÁCIDOS E BÁSICOS

Sofrem uma reação ácido-base intramolecular e
existem primariamente (pH fisiológico: 7,4) na
forma de um íon dipolar, ou zwitterion (do
alemão zwitter, “híbrido”)
CTE DE EQUILÍBRIO (PK) E PONTO
ISOELÉTRICO (PI)
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS


Peptídeos (até 10.000 Da)
e proteínas (> 10.000 Da).
Ligação peptídica:
Amino-terminal
C-terminal
GRUPOS R DEFINEM AS PROPRIEDADES
IÔNICAS DOS POLIPEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
-HÉLICE


Conformação secundária
mais simples;
Ligações de hidrogênio.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
FOLHA Β-PREGUEADA

Ligações de
hidrogênio entre
segmentos
distantes de uma
mesma cadeia.
ESTRUTURA TERCIÁRIA

Arranjo tridimensional de
uma proteína.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Complexos proteicos: mais
de uma subunidade
proteica.
Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares.
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