Aminoácidos e proteínas 1. Origem: Origem: tecido vegetal ⇒ substâncias inorgânicas (nitrogenadas) 2. Constituição: Constituição: 20 aminoácidos ⇒ polar, apolar - centro quiral - 16% nitrogênio = fator 6,25 - substâncias anfóteras = zwitterion ⇓ solução tampão: H2CO3 ↔ H+ + HCO3H2PO4- ↔ H+ + HPO4-2 - nomenclatura: IUPAC - ligação peptídica: ligação covalente - aminoácidos essenciais: treonina, triptofano, isoleucina, leucina, valina, lisina, metionina, fenilalanina, histidina - aminoácidos limitantes: critérios da FAO e OMS 3. Importâncias biológicas - fornecer aminoácidos e proteínas ao organismo - transporte de substâncias - construção e manutenção dos tecidos e órgãos - formação de enzimas, hormônios e anticorpos - fornecimento de energia 4. Estruturação das proteínas - estrutura primária ⇒ ligação peptídica - estrutura secundária ⇒ α hélice e folha pregueada (pontes de hidrogênio) - estrutura terciária ⇒ globular e fibrosa - estrutura quaternária ⇒ associação = função biológica 5. Classificação -proteínas simples = aminoácidos ⇒ albuminas, globulinas, glutelinas, histonas, Albuminóides - proteínas conjugadas = aminoácidos + grupo prostético ⇒ nucleoproteínas, glicoproteínas, fosfoproteínas, cromoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas 6. Desnaturação protéica: protéica: desorganização estrutural (reversível ou irreversível) - agentes desnaturantes físicos: calor, frio, agitação mecânica, radiação - agentes desnaturantes químicos: álcool, sais de metais pesados, solução salina, pH 7. Digestão/ absorção estômago ⇒ pepsina + suco gástrico ⇓ Intestino delgado ⇒ tripsina + quimiotripsina ⇓ carboxipeptidases, aminopeptidases Absorção ⇒ aminoácios livres ou dipeptídeos ⇓ Fígado ⇒ órgão regulador