Introdução a Estrutura de Proteínas
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Introdução a Estrutura de Proteínas 1. Introdução Relação Estrutura x Função da Proteína; Dogma de Anfinsen: “Toda a informação para a estrutura tridimensional de uma proteína está na sua seqüência de aminoácidos” Configuração X Conformação; Seqüências de Aminoácidos similares nem sempre dão origem a estruturas protéicas semelhantes; Importância da Estrutura de uma proteína em sua função biológica. 2. Visão Geral da Estrutura de Proteínas Teoricamente, uma seqüência de aminoácidos pode assumir milhares de conformações espaciais diferentes; Dentre as inúmeras conformações teoricamente possíveis, geralmente apenas uma predomina: Conformação Tridimensional mais estável Proteínas Nativas ou proteínas no estado nativo: Proteínas que estão no seu estado funcional. 2.1. Níveis de Arquitetura das Proteínas 4 Níveis Estruturais podem ser considerados: Estrutura Primária: Seqüências de todos os aminoácidos ligados por ligações peptídicas e a localização das pontes dissulfeto; O arranjo espacial relativo dos aminoácidos interligado não é especificado. Estrutura Secundária: Arranjos regulares no espaço de resíduos de aminoácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica; Arranjos mais comuns: hélice α e folha β. Estrutura Terciária: Relações espaciais polipeptídeo; É a estrutura 3-D completa do polipeptídeo. entre todos os aminoácidos em Estrutura Quaternária: Relações espaciais entre as diferentes subunidades ou cadeias polipeptídicas; Ocorre em proteínas com mais de uma cadeia polipeptidíca. 2.2. Forças que Estabilizam a Estrutura Proteíca Importância das Interações Fracas na manutenção da estrutura proteíca; Principais tipos de interações importantes: Pontes de Hidrogênio; Interações Hidrofóbicas. Princípios da maioria dos padrões estruturais: Resíduos hidrofóbicos devem estar protegidos no interior da proteína, longe das moléculas de água; O número de pontes de hidrogênio deve ser maximizado. Processo de Desnaturação: Quebrar as interações fracas formadas na estrutura da proteína. O processo de Desnaturação: Pode ser reversível ou irreversível; Não atinge a estrutura primária: Formada por ligações covalentes fortes e mais difíceis de serem quebradas. Calor, pH e agentes desnaturantes . Estrutura e Características da Ligação Peptídica: Os 4 átomos estão em um único plano, em uma configuração tipo trans; Ligação C-N não gira livremente e por isso tem um caráter de dupla ligação; Rotação é permitida entre as ligações simples do átomo Cα; Ângulos φ e ψ; Gráfico de Ramachandran: 3. Estrutura Secundária Estruturas secundárias mais comuns: Hélice α; Folha β; Hélice α: A estrutura da Hélice α é estabilizada por uma ponte de hidrogênio entre o átomo de H anexado ao átomo de N eletronegativo de cada ligação peptídica e o átomo eletronegativo de O da carbonila no 4º aminoácido na extremidade N-Terminal; Toda ligação peptídica participa dessas pontes de hidrogênio. Folha β: As pontes de H podem ser intra-cadeias e inter-cadeias, entre as ligações peptídicas de cadeias de polipeptídeos adjacentes; Pode ser paralela ou anti-paralela; Tem a configuração plana, parecendo uma folha. Com relação a estrutura secundária, as proteínas podem ser classificadas em: Proteínas Fibrosas: Cadeias Polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas; Desempenham importantes papéis estruturais na anatomia e fisiologia dos vertebrados, fornecendo suporte, proteção e forma. Proteínas Globulares: Cadeias Polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica; Mais estruturalmente complexas; Vários tipos de estrutura secundária; Papéis biológicos mais complexos.
