QBQ 0204 – Bioquímica Proteínas: estrutura e função Carlos Hotta 25/03/17 Previously... • • • • Aminoácidos são compostos por um grupo amina (-NH3+/-NH2), um grupo carboxila (-COOH/-COO-), e um radical As propriedades de um aminoácido dependem de seu radical Aminoácidos podem ser carregados dependendo do pH do meio Utilizamos 20 aminoácidos em nossas proteínas A estrutura dos aminoácidos Proteínas são polímeros de aminoácidos • • • Os aminoácidos se ligam entre si por ligações peptídicas As ligações peptídicas são planares, mas um pouco de flexibilidade é necessária Grupos radicais podem ser fosforilados, glicosilados, hidroxilados e carboxilados, etc. Tipos e funções de proteínas Enzimas – catalisam reações bioquímicas Proteínas estruturais – formam estruturas biológicas Transportadores – carregam substâncias bioquimicamente importantes Proteínas de defesa – defendem o corpo contra invasores Estrutura de proteínas • Estrutura primária: sequência de aminoácidos de forma linear • Estrutura secundária: estruturas locais dentro da proteína • Estrutura terciária: estruturas tridimensional global da proteína • Estrutura quaternária: estruturas complexas que envolvem múltiplas unidades • As proteínas possuem estruturas flexíveis Interações que determinam a estrutura de proteínas • ligações de hidrogênio • Interações hidrofóbicas • ligações iônicas • ligações dissulfeto Estrutura secundária de proteínas • • • Porções das proteínas se organizam em estruturas regulares As estruturas secundárias são mantidas por ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas As estruturas mais comum são as α-hélices e as folhas-β Estrutura secundária de proteínas: α-hélices • • • Radicais grandes demais ou pequenos demais podem desestabilizar as hélices Ligações de hidrogênio são formadas a cada 4 aminoácidos Uma volta é dada a cada 3.6 aminoácidos Estrutura secundária de proteínas: folhas-β barril • • • Organizam-se em folhas paralelas ou antiparalelas Os radicais dos aminoácidos ficam em outro plano Podem se organizar em domínios maiores Estruturas super-secundárias • As estruturas secundárias podems e organizar em super-estruturas conhecidas Estrutura terciária de proteínas • • • Praticamente impossível de prever a estrutura terciária Estrutura primária pode ser utilizada para prever função Estruturas conhecidas podem ajudar na predição Estrutura quaternária de proteínas Proteínas podem ter múltiplas subunidades proteicas ou de RNA Enovelamento de proteínas • • A estrutura final da proteína pode ser atingida de forma espontânea Proteínas, conhecidas como chaperonas, podem ajudar no enovelamento Desnaturação de proteínas • Proteínas podem perder a sua forma em algumas condições: temperatura, pH, agentes redutores Grupos prostéticos • Proteínas podem se ligar a grupos externos para funcionar ou manter a susa estrutura Zinc finger hemoglobina SDS-PAGE SDS-PAGE SDS desnatura proteínas Deixa a proteína negativa Oculta as cargas SDS-PAGE