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PROTEÍNAS
CONCEITO GERAL
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e
importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São
encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são
fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada
para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da
informação genética é expressa pelas proteínas.
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por
aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação
peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o
grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de
uma amida.
São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva
da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos
animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos
músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.
Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com
suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as
enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as
enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas
substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos
organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos
nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.
COMPOSIÇÃO
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase
todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais,
particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é
extremamente elevado.
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie
de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte
aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
FUNÇÃO
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções
na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do
metabolismo e contração, por exemplo;
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo,
que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a Composição:
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais
um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex:
metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são
insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito
elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as
proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as
queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a
conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro
sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas,
porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são
formadas
por
múltiplas
subunidades
globulares
dispostas
helicoidalmente.
- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são
mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes
aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários
milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.
Esquemas de proteínas globulares e fibrosas
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem
ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
1 - Estrutura Primária
- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da
molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise
química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de
peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se
preocupar com a orientação espacial da molécula.
Fórmulas estruturais de amino ácidos
alanina
glutamina
ácido
amino
butírico
serina
arginina
asparagina
fenilalanina
ácido
aspártico
ácido
cisteína
glutâmico
glicina
leucina
histidina
homocisteína
valina
lisina
serina
metionina
tirosina
norvalina
triptofano
2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais
simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os
carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma
regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a
e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da
molécula.
3 - Estrutura Terciária
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na
seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e
funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em
domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas
entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de
estrutura tridimensional de uma proteína.
4 - Estrutura Quaternária
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
- São as unidades fundamentais das proteínas.
- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em
seqüência de apenas 20 aminoácidos.
- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns
aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas
(existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral
representada na figura abaixo:
ESTRUTURA QUÍMICA GERAL
- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em
comum, tais como:
A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.
Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um
grupamento amina e um átomo de hidrogênio.
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R",
responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia
lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de
características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa.
Aluna Amanda Santos Silva Matrícula 2006190546
Introdução
A estrutura tridimensional e a função de uma proteína são dependentes
da seqüência de cadeias laterais dos aminoácidos na cadeia
polipeptídica. As cadeias laterais dos aminoácidos podem ser divididas
em diversas classes diferentes de acordo com suas propriedades físicoquímicas. Nesta seção, as principais propriedades dos 20 diferentes
aminoácidos encontrados comumente nas estruturas das proteínas serão
revisadas.
Ao longo desta página serão apresentadas várias fórmulas estruturais de
aminoácidos. O diagrama acima apresenta os códigos de cores usados
para representar os átomos da estrutura destes aminoácidos. Nas
fórmulas estruturais apresentadas, os hidrogênios serão omitidos por
motivo de clareza e por que eles usualmente não podem ser observados
na maior parte das estruturas de proteínas determinadas por difração de
raio X. Os grupamentos carboxílicos dos aminoácido serão representados
como carbonilas (C=O), a forma encontrada nos polipeptídeos. C
(carbono); N (nitrogênio); O (oxigênio); S (enxofre).
Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas - cadeias alifáticas
Existem quatro aminoácidos nesta classe, como apresentado abaixo.
Suas cadeias laterais consistem de grupamentos não polares do tipo
metil ou metileno. Estes aminoácidos são usualmente localizados no
interior da proteína devido a sua natureza hidrofóbica. Como pode ser
observado, todas estas cadeias laterais, exceto a da alanina, são
bifurcadas. No caso da Val e da Ile abifurcação é próxima a cadeia
principal e pode, portanto, restringir a conformação da cadeia peptídica
por impedimento estérico. No diagrama abaixo os átomos vermelhos e
azuis estão presentes, respectivamente, nos grupamentos amino e
carboxílico ligados ao carbono alfa.
Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas - cadeias aromáticas
Dos três aminoácidos pertencentes a esta classe, apenas a fenilalanina é
inteiramente não polar. O grupamento fenólico da cadeia lateral da
tirosina possui uma hidroxila substituinte e o triptofano possui um átomo
de nitrogênio no anel indol. Estes resíduos são quase sempre
encontrados mergulhados no interior hidrofóbico das proteínas, pelo fato
de serem de natureza predominantemente não polar. Contudo, os átomos
polares da tirosina e do triptofano permitem que pontes de hidrogênio
sejam feitas com outros resíduos ou mesmo com moléculas de solvente.
Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas
Como pode ser observado na figura abaixo, existe alguns aminoácido que
possuem uma cadeia alifática pequena contendo grupos polares que não
podem ser ionizar prontamente. Serina e treonina possuem grupamentos
hidroxila em suas cadeias laterais e, como estes grupamentos polares
estão próximos a cadeia principal eles podem formar ponte de hidrogênio
com ela, influenciando na conformação local do polipeptídeo. De fato,
resíduos como a serina e asparagina são conhecidos por adotarem
conformações que a maioria dos outros aminoácidos não podem adotar.
O aminoácidos asparagina e glutamina possuem grupamentos amida em
suas cadeias laterais que são usualmente ligadas por ponte de hidrogênio
em qualquer lugar que elas ocorram no interior de uma proteína.
Nesta classe existem dois aminoácidos que contém enxofre (cisteína e
metionina) que são em grande parte de característica não polar. A
metionina, de fato, poderia ser razoavelmente classificada como um
resíduo hidrofóbico, pois ela está sempre associada ao centro
hidrofóbico de proteínas. A cisteína tem a propriedade única de ser capaz
de formar uma ligação cruzada covalente com outro resíduos de cisteína
da proteína. Esta ponte dissulfeto consiste de ligações -S-S- sendo
formada entre resíduos de cisteína espacialmente adjacentes. A grande
força coesiva de certas proteínas, como a queratina presente no casco de
tartaruga, pode ser atribuída a um grande número destas ligações que ela
contem. Pontes dissulfeto são sensíveis a agentes redutores, que
convertem os dois átomos de enxofre de volta a sua forma -S-H original.
Cisteínas freqüentemente ocorrem em sítios ligadores de metal, devido ao
fato de seus átomos de enxofre poderem formar ligações covalentes
dativas com certos íons metálicos. Serina e cisteína freqüentemente
desempenham um papel catalítico em centros ativos de enzimas.
Aminoácidos com cadeias laterais polares carregadas - ácidas
Dois aminoácidos, aspartato e glutamato, possuem grupamentos
carboxílicos em suas cadeias laterais e são, portanto, negativamente
carregados em pH fisiológico (ao redor de pH 7,0). A forte natureza polar
destes resíduos implica em que eles são freqüentemente encontrados na
superfície de proteínas globulares onde eles podem interagir
favoravelmente com as moléculas do solvente. Estes resíduos podem
também realizar interações eletrostáticas com aminoácidos carregados
positivamente. Aspartato e glutamato também podem assumir papel
catalítico no sítio ativo de enzimas e são conhecidos por sua propriedade
de ligação com íons metálicos.
Aminoácidos com cadeias laterais polares carregadas - básicas
Dos aminoácidos com cadeias laterais básicas, a histidina possui o mais
baixo pKa (por volta de 6) e é, portanto, neutro no pH fisiológico. Este
aminoácido ocorre muito freqüentemente em centros ativos de enzimas,
devido ao fato dele poder funcionar eficientemente em catálise ácidobase. Ela também pode aturar como ligadora de metal em numerosas
famílias de proteínas. Lisina e arginina são mais fortemente básicas e são
positivamente carregadas em torno do pH fisiológico. Elas são
geralmente solvatadas, mas ocasionalmente podem ser encontradas no
interior de proteínas onde elas são usualmente envolvidas em interações
eletrostáticas com grupamentos negativamente carregados, tais como
Asp ou Glu. Lisina e arginina desempenham importantes papéis em
proteínas ligadoras de anions, como as histonas, pelo fato de elas
poderem interagir eletrostaticamente com moléculas de carga negativa neste caso específico, como o DNA.
Resíduos Conformacionalmente Importantes
Glicina e prolina são aminoácidos com propriedades especiais no sentido
de que eles exercem grande influência na conformação da cadeia
peptídica. A glicina possui a cadeia lateral formada por apenas um
higrogênio e, portanto, pode adotar conformações que são estericamente
proibidas aos outros aminoácidos, conferindo um alto grau de
flexibilidade local ao peptídeo. Por isso, resíduos de glicina são
freqüentemente encontrados em regiões de voltas ("turns") das proteínas,
na qual o esqueleto peptídico tem que fazer uma curva fechada. Este
aminoácido ocorre de forma abundante em certas proteínas fibrosas - a
sua flexibilidade e pequeno tamanho permite que cadeias peptídicas
adjacentes se associem intimamente. Em contraste, a prolina é o mais
rígido dos vinte aminoácidos que ocorrem naturalmente na estrutura de
proteínas por que sua cadeia lateral é covalentemente ligada com o
nitrogênio da cadeia principal.
A desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas,
principalmente proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em
que foram produzidas, como variações de temperatura, mudanças de pH,
força iônica, entre outras. A proteína perde a sua estrutura tridimensional
e, portanto, as suas propriedades. Este processo pode ser irreversível.
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem:


Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a
desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho
(Cf.queijo).
Ao cozer um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é
formada pela proteína albumina e água.
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no
corpo. Por isso que os médicos preucupam-se antes em baixar a febre do
que descobrir a causa, pois a alta temperatura pode destruir enzimas de
funçoes vitais, como as enzimas que auxiliam no processo respirátorio
(transporte de substãncia via hemoglobina).
Estrutura
(diferenças entre hemoglobina e na mioglobina)
Figura 2 - Formação da estrutura quaternária da hemoglobina
( http://www.biocristalografia.df.ibilce.unesp.br/xtal/texto_hb.php )
Comparação da sequência de aminoácidos na hemoglobina e na mioglobina
Foi recentemente concluído que a evolução relacionada com os membros das
famílias das proteínas pode ser deduzido por observação e comparação das
sequências equivalentes. Esta aproximação baseia-se no facto de que as
sequências mais semelhantes tenham tido menos tempo evolutivo para divergir do
que aquelas que apresentam mais diferenças. Os estudos efectuados permitiram a
construção da árvore de evolução em que o comprimento de cada ramo que liga
cada par de proteínas é proporcional ao número de aminoácidos que diferem em
ambas as sequências.
Figura 3 -Sequência de aminoácidos da hemoglobina humana (cadeia α) e
mioglobina humana
Figura 4 - Comparação da sequência de aminoácidos da hemoglobina humana
(cadeia α) e mioglobina humana
Hemoglobina é constituída por quatro cadeias polipeptídicas.
A hemoglobina dos vertebrados, o transportador de oxigénio nas hemácias, é
constituída por quatro cadeias polipeptídicas, duas de um tipo, e duas de outro. As
quatro são mantidas juntas por ligações não covalentes. Cada uma contém um
grupo heme e um só centro de ligação ao oxigénio. A hemoglobina A, a principal
dos adultos, é constituída por duas cadeias alfa (α) e duas beta (β). Uma outra
hemoglobina nos adultos (cerca de 2% da hemoglobina total) é a hemoglobina A 2,
na qual as cadeias β são substituídas por cadeias delta (δ). Sendo assim, a
composição da hemoglobina A é α2 β2 e da hemoglobina A2 é α2δ2.
Os embriões e fetos apresentam hemoglobinas diferentes. Logo após a concepção,
os embriões sintetizam cadeias zeta (ξ), que são cadeias do tipo α; e cadeias
épsilon (ε), que são do tipo (β). No decurso do desenvolvimento, ξ é trocado por α, e
ε é trocado por gama (γ) e depois por β.
A principal hemoglobina durante os dois terços terminais da vida fetal é a
hemoglobina F, cuja composição em sub-unidades é α2γ2. As cadeias α e ξ contém
141 aminoácidos e as cadeias β, γ e δ contém 146. Logo, a hemoglobina consiste
em vários polipéptideos que diferem entre si. As interacções das subunidades
determinam a capacidade da hemoglobina de transportar O2, CO2 e H+, atendendo
às condições fisiológicas.
Figura 5 - Estrutura quaternária da hemoglobina
A estrutura quaternária da hemoglobina muda acentuadamente pela
oxigenação
A hemoglobina pode ser dissociada nas cadeias que a constituem. As propriedades
da cadeia α isolada são muito parecidas com as da mioglobina. A cadeia α, por si
só, tem uma grande afinidade para o oxigénio. As cadeias β isoladas associam-se
para formar um tetrâmero (β4). Da mesma forma que a cadeia α e que a
mioglobina, β4 não tem as propriedades alostéricas da hemoglobina, e tem uma alta
afinidade pelo oxigénio. As propriedades alostéricas da hemoglobina surgem de
interacções entre as suas subunidades. A unidade funcional da hemoglobina é um
tetrâmero que consiste em dois tipos de cadeias polipeptídicas.
Em 1938, Félix Haurowitz descobriu que cristais de desoxi-hemoglobina se
fragmentavam quando eram expostos ao oxigénio. Os cristais de desoximioglobina,
por outro lado, ligam-se e libertam oxigénio sem alteração da sua forma. A
fragmentação dos cristais da hemoglobina sugeriu que a proteína passa por uma
mudança conformacional importante quando se liga ao O2. de facto, estudos de
cristalografia com raios X mostraram qua a oxi e a desoxi-hemoglobina diferem
acentuadamente nas suas estruturas quaternárias.
A molécula oxigenada é mais compacta. A estrutura quaternária da desoxihemoglobina é chamada de forma T (Tensa), a da oxi-hemoglobina é chamada de
forma R (relaxada).
O Ferro Move-se em Direcção ao Plano do Heme Quando o Oxigénio se Liga
Na mioglobina não oxigenada, o ferro do heme situa-se cerca de 0,03 nm (0,3 Ǻ)
fora do plano do anel, na direcção de His F8. Na mioglobina oxigenada, uma
molécula de oxigénio ocupa a sexta posição de coordenação do átomo de ferro
que, então, se situa apenas a cerca de 0,01 nm (0,1 Ǻ) fora do plano do heme. A
oxigenação da hemoglobina é, portanto, acompanhada pelo movimento do átomo
de ferro e, consequentemente, pelo movimento de His F8 e os resíduos ligados
covalentemente a His F8, em direcção ao plano do anel. Este movimento gera uma
nova conformação das porções da proteína.
Figura 6 - Transição da hemoglobina da forma T para a forma R
Ao contrário da mioglobina, a hemoglobina é uma proteína tetramérica
Ao contrário da mioglobina, que não apresenta estrutura quaternária, as
hemoglobinas são proteínas tetraméricas, consistindo de pares de 2 polipeptídeos
diferentes ou unidades monoméricas (denominadas ą, ß, γ ...). Não obstante
similares nos seus comprimentos, os polipeptídeos ą (141 resíduos) e ß (146
resíduos) da hemoglobina A (HbA), são codificados por diferentes genes e
apresentam diferentes estruturas primárias. Em contraste, as estruturas primárias,
ß, γ, δ das cadeias polipeptídicas das hemoglobinas humanas conservaram
firmemente as suas estruturas primárias. As estruturas tetraméricas das
hemoglobinas comuns são: HbA (hemoglobina normal adulto) = ą, 2ß2 ,HbF
(hemoglobina fetal) = ą,2γ2 HbS (hemoglobina da célula falciforme) = ą,2S2 e HbA2
(hemoglobina adulta “minor”) = ą,2δ2.
Figura 7 - Comparação entre mioglobina e hemoglobina
As estruturas secundárias e terciárias da mioglobina e das subunidades β da
Hemoglobina
são
quase
idênticas
Embora ocorram diferenças no tipo e número de aminoácidos presentes na
mioglobina e no polipeptídeo β das HbA, apresentam as estruturas secundárias e
terciárias quase idênticas. Essa notável semelhança, que se estende à localização
do grupo heme e à região das 8 hélices, resulta, em parte, da substituição de
aminoácidos de propriedades análogas em pontos equivalentes nas estruturas
primárias da mioglobina e da subunidade β da HbA. Além disso, o polipeptídeo β
assemelha-se muito à mioglobina, apesar de possuir 7 regiões em hélice em vez de
8. Como no caso da mioglobina, os resíduos hidrofóbicos são internos e (com
excepção dos 2 resíduos de Hys por subunidade) os resíduos hidrofílicos estão na
superfície das subunidades α e β da HbA.
Figura 8 - Mioglobina e Sub-unidade β da Hemoglobina
( http://www.iq.usp.br/wwwdocentes/chsfarah/Aula_Chuck_3.ppt )
O 2,3-Difosfoglicerato (DPG) estabiliza a estrutura T da hemoglobina
Nos tecidos periféricos, a deficiência de oxigénio determina uma acumulação de
2,3- difosfoglicerato (DPG). Este composto é formado de um intermediário
glicolítico, o 1,2-difosfoglicerato. Uma molécula de DPG liga-se à hemoglobina
tetramérica, numa cavidade central, formada pelas 4 subunidades. A cavidade
central tem tamanho suficiente para acomodar o DPG somente quando o espaço
entre as hélices da cadeia β é suficientemente largo, isto é, quando a hemoglobina
está na sua forma T.
O DPG está ligado por pontes salinas entre os seus átomos de oxigénio e ambas as
cadeias beta via resíduos de amino, grupos N-terminais (Val NA1), Lys EF6 e His
H21. Assim, o DPG estabiliza a forma T, a forma desoxigenada, da hemoglobina,
por ligação cruzada das cadeias beta, e contribui, adicionalmente, para a formação
de pontes salinas, que devem ser rompidas para que a forma T se “transforme” na
forma R da hemoglobina.
O DPG liga-se com menor afinidade à hemoglobina fetal, do que à adulta, porque o
resíduo H21, da cadeia gama da hemoglobina fetal é a serina em vez da His que
não pode participar na formação da ponte salina (que mantém o DPG na cavidade
central). Portanto, o DPG tem um efeito menos pronunciado na estabilidade da
forma T da hemoglobina fetal e é responsável pela maior afinidade que a
hemoglobina fetal apresenta para o oxigénio quando comparada com a
hemoglobina do adulto. (saber mais...)
O indicador da transição entre as formas R e T da hemoglobina é o movimento do
ferro para dentro e para fora do anel porfirínico. Factores estéricos e electrostáticos
regulam a iniciação com uma energia livre de 3000 calorias por mol. Assim, a
mudança mínima da posição do Fe2- em relação ao anel porfirínico induz
significativa mudança na conformação da hemoglobina e produz efeitos cruciais nas
suas funções biológicas, em resposta a factores externos.