PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS
As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada
(de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atómica), sintetizadas pelos organismos
vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos,
através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de 100
ou mais aminoácidos, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em
comparação, designa-se Prótido qualquer composto azotado que contém aminoácidos,
peptídios e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas
são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as
proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção
possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do reticulo endoplasmático onde
terminam sua síntese.
Composição
Quanto a estrutura molecular as proteínas são classificadas em:

Proteínas constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina
(cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.

Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: proteínas que apresentam a
cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético). Dependendo
do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:





Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e
osteomucóide (ossos).
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila (vegetais
verdes) e hemoglobina (sangue).
Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do
ovo) e caseina (leite).
Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
A hidrólise completa dessas proteínas produz α-aminoácidos e grupos
prostéticos.
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do seu tipo de aminoácidos que
possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As
estruturas são:

Estrutura primária:
É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural
mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São
específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. Um
exemplo de proteína são os ovos,feijão soja e etc.. A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma
extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é
somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da
molécula.

Estrutura secundária:
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da
proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples
estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos
e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode
ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e
seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:


alfa-hélice;
folha-beta.

Estrutura terciária:
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo mantido por pontes de
hidrogénio e dissulfito. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões
com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida. Podendo haver interações de
segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta
distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos.
Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes

Estrutura quaternária:
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação
das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas são guiadas e
estabilizadas pela mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas podem
produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é
formada por quatro cadeias polipeptídicas.
Funções:
Estrutural ou plástica
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São
proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na
formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio
(presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.
Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como,
por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um
polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).
Defesa
Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no
reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e
prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.
Energética
Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas.
Enzimática
Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas como, por exemplo, as
lípases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são
específicas.
As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima
depende diretamente de sua estrutura
Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são
conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.
Condutoras de gases:
O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é
realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.
DESNATURAÇÃO
A desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente
proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como
variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras. A proteína perde a
sua estrutura tridimensional e, portanto, as suas propriedades. Este processo pode ser
irreversível.
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem:


Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das
proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf.queijo).
Ao cozer um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela
proteína albumina e água.
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que
os médicos preucupam-se antes em baixar a febre do que descobrir a causa, pois a alta
temperatura pode destruir enzimas de funçoes vitais, como as enzimas que auxiliam no
processo respirátorio (transporte de substãncia via hemoglobina).
DIFERENÇA ENTRE HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA
A mioglobina e a hemoglobina são as proteínas carreadoras de oxigênio nos humanos. A
mioglobina facilita o transporte do gás nos músculos e serve como reserva do O2 . Já a
hemoglobina carreia o oxigênio nas hemácias, células presentes na corrente sangüínea.
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