Aula 10 - Angelfire

1
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS, PROTEÍNAS
As proteínas constituem o mais importante polímero biológico.
Constituem mais da metade do peso seco das células
Existem milhares de proteínas, cada uma desempenha uma função
especial.
As funções das proteínas são mais diversificadas do que
aquelas dos carboidratos e lipídeos.
-
Servem de estrutura
Realizam reações
Protegem o organismo
Atuam como reguladores
Transportam substâncias
Realizam outras funções
! Existem proteínas de diversos tamanhos e formas
- Na média, mesmo as proteínas pequenas têm peso molecular
elevado.
A pesar da diversidade de tamanhos, formas e funções, todas as
proteínas têm características comuns que permitem decifrar suas
estruturas e explicar suas propriedades.
- As proteínas são poliamidas
- As suas unidades monoméricas são os aminoácidos
- A hidrólise das proteínas naturais pode produzir até 22
aminoácidos diferentes.
2
Aminoácidos
Aminoácidos são os blocos de construção das proteínas.
Eles contêm tanto um grupo amina, NH2, como um carboxílico,
COOH, na mesma molécula.
Ambos os grupos estão ligados ao mesmo átomo de carbono,
chamado carbono alfa. Os aminoácidos das proteínas são, portanto,
conhecidos como α-aminoácidos.
- Além de um átomo de hidrogênio,
outro átomo ou grupo de átomos, se
Carbono α
liga ao carbono alfa.
- Este 4o grupo, que constitui a cadeia
H2 N
CH COOH
lateral, é o que torna um aminoácido
diferente do outro.
R Cadeia lateral - Existem de 20 a 22 principais
aminoácidos
encontrados
em
Aminoácido
proteínas, cada uma com uma cadeia
lateral característica.
- O grupamento R pode ter hidrocarboneto, conter um 2o grupo
carboxila ou amina, grupamentos amida, hidroxila, grupos tiol,
anéis aromáticos ou anéis aromáticos heterocíclicos
nitrogenados.
! O aminoácido mais simples, glicina, abreviadamente Gly, tem
apenas um 2o átomo de hidrogênio ligado ao carbono alfa.
H2N
CH
COOH
H
Glicina (Gly)
3
Outros grupos R
Ex: cadeias laterais hidrocarbonadas
H 2N
CH
H2N
COOH
COOH
CH
CH3
CH
CH3
CH3
H2N
Valina (Val)
H 2N
CH
COOH
CH2
CH
CH3
CH
CH2
CH3
CH3
CH3
Alanina (Ala)
COOH
CH
Leucina (Leu)
Isoleucina (ILe)
Ex: aminoácidos contendo um 2o grupo carboxílico
H2 N
COOH
CH
H 2N
COOH
CH
CH2
CH2
C
CH2
O
C
OH
O
Ácido Aspártico (Asp)
OH
Ácido Glutâmico (Glu)
As amidas formadas a partir destes 2 ácidos são:
H 2N
COOH
CH
H 2N
COOH
CH
CH2
CH2
C
CH2
O
C
NH2
NH2
O
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Ex: Aminoácidos com grupos nitrogenados adicionais.
H 2N
CH
COOH
H 2N
COOH
CH
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
NH
NH2
C
HN
Lisina (Lys)
NH2
Arginina (Arg)
4
Ex: Aminoácidos com grupos hidroxila
H2 N
CH
COOH
H2 N
CH
COOH
CH2
CH
CH3
OH
OH
Serina (Ser)
Treonina (Thr)
- Dos aminoácidos sulfurados, a cisteína tem um grupo tiol, e a
metionina tem um grupamento tioéter.
H 2N
COOH
CH
H 2N
COOH
CH
CH2
CH2
SH
CH2
S
CH3
Cisteína (Cys)
Metionina (Met)
- Aminoácidos com o grupo aromático fenila.
H 2N
COOH
CH
H 2N
CH2
COOH
CH
CH2
OH
Fenilalanina (Phe)
Tirosina (Tyr)
- Aminoácidos aromáticos que contêm heterociclos nitrogenados
H 2N
CH
HN
C
H
COOH
H2N
CH
CH2
CH2
C
C
CH
N
Histidina (His)
HC
C
COOH
H
C
CH
N C C CH
H
H
Triptofano (Trp)
! Cada um dos grupamentos R irá conferir polaridades diferentes aos
aminoácidos, assim, eles podem ser neutros ou eletricamente carregados.
5
Aminoácidos como íons dipolares
Como os aminoácidos contêm tanto um grupo básico (-NH2),
quanto um grupo ácido (-COOH) eles são compostos anfóteros.
No estado sólido, e secos, os aminoácidos existem como íons
dipolares (o grupo carboxila está presente como íon carboxilato
– COO , e o grupo amina está presente como um grupo amônio
+
– NH3 ).
Em solução aquosa, o seguinte equilíbrio acontece:
_
H2N
CH
COO
+
H3O
_
_
+
H3N
CH
COO
OH
R
R
Forma aniônica
(Solução alcalina)
+
H3O
+
H3N
_
CH
COOH
OH
R
Forma catiônica
(Solução ácida)
Íon dipolar
(Zwitterion)
A natureza do aminoácido e o pH da solução determinam a forma existente.
A um pH particular para cada aminoácido, conhecido como ponto
isoelétrico (PI), as concentrações das formas aniônica e catiônica
são iguais. (A concentração do íon dipolar atinge seu máximo).
Este pH varia de 3 a 11 para aminoácidos comuns.
No pH dos fluídos corporais, os aminoácidos existem principalmente
nas suas formas carregadas.
! Todos os aminoácidos, exceto a glicina, tem enantiômeros, isto
é, estereoisômeros do tipo imagem especular. Cada aminoácido do
organismo tem a configuração L, que lhe é atribuída com base na
semelhança dos grupos ao redor do carbono α do L-Gliceraldeído.
HO
O
O
CH
COH
C H
CH2OH
L-Gliceraldeído
NH2 C
H
R
Um L-Aminoácido
As bactérias podem sintetizar aminoácidos com a configuração D; alguns
deles são componentes de antibióticos.
6
! Dez dos aminoácidos são conhecidos como aminoácidos
essenciais. Não podem ser sintetizados pelo organismo, mas
são requeridos para o crescimento normal e a manutenção dos
tecidos. Devem ser incluídos na dieta alimentar.
Eles incluem: Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina,
Treonina, Triptofano e Valina.
-
A arginina pode ser sintetizada, mas é requerida
em maiores quantidades para um crescimento e
desempenho normais.
-
A histidina é essencial para as crianças.
______________________________________________________
Resolução dos aminoácidos DL
- Os aminoácidos sintetizados em laboratório são obtidos como
modificações racêmicas (exceto a glicina que não tem centro
quiral).
Existem várias técnicas de resolução racêmica.
- Um método especialmente interessante é baseado no uso de
enzimas chamadas desacilases. Estas enzimas catalisam, em
organismos vivos, a hidrólise dos aminoácidos N-acilados.
! Quando se expõe uma modificação racêmica dos aminoácidos
N-acilados a estas enzimas, somente os L-aminoácidos são
afetados e os produtos são, em seguida, facilmente separados.
_
+
H3N
CH
R
COO
(CH3CO)2O
Desacilase
DL R CHCOOH
CH3COOH
CH3CONH
(DL)
+
_
L R CHCOO
Aminoácido acilado
NH3
+
+
D R CHCOOH
CH3CONH
Facilmente separáveis
7
Peptídeos, ligações
- Os aminoácidos podem sofrer uma reação entre o grupo
carboxílico de uma molécula e o grupo amino da outra. Nesta
reação de condensação, uma molécula de água é liberada, e uma
ligação amida se forma.
O
H2N
CH COOH + H2N
CH COOH
R
R'
H2N
CH C NH CH COOH
R
R'
Dipeptídeo
Ligação peptídica
Polímeros α-aminoácidos com pesos moleculares elevados.
< 10000 - Polipeptídeos
PM
Divisão relativamente arbitrária
(São poliamidas)
> 10000 - Proteínas
Estrutura primária das proteínas
A estrutura primária de uma proteína ou polipeptídeo é a seqüência
de seus aminoácidos, isto é, a estrutura covalente.
Ela diz exatamente quais estão presentes e a ordem na qual estão
unidos.
! Cada proteína tem um arranjo definido e característico das
unidades básicas de aminoácidos.
-
Usando-se técnicas de sequenciamento foi possível a
determinação das estruturas primárias de polipeptídeos e
proteínas.
! A estrutura primária determina a função de uma proteína no
nosso organismo. A troca de 1 único aminoácido num total de
muitas centenas pode alterar completamente as propriedades da
proteína e afetar sua função biológica.
8
Por exemplo, na anemia falciforme, a proteína hemoglobina das
hemácias é defeituosa. De cerca de 150 aminoácidos de uma de
suas cadeias, apenas 1 (o ácido glutâmico que é o 6o na seqüência)
encontra-se substituído por outro aminoácido (valina). Como
resultado, as hemácias tomam forma de foice e se tornam frágeis
sob baixa pressão de oxigênio, causando hemólise e em
conseqüência anemia.
Ex:
Val - His - Leu - Thr - Pro - Glu - Glu - Lys - Ser - Ala - Val 1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
Thr- Ala - Leu - Trp - Gly - Lys - Val - Asp - Val - Asp - Glu 12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
------------------------------------------- Ala - His - Lys - Tyr - His
------------------------------------------- 142 143 144 145 146
Estrutura secundária das proteínas
A estrutura secundária de uma proteína é conseqüência das
maneiras pelas quais uma cadeia polipeptídica pode interagir com
ela própria ou outra molécula, formando ligações hidrogênio.
H
R
N
C
CH
Este tipo de ligação pode gerar 2 tipos
de estrutura muito diferentes nas
moléculas de proteína, uma α-hélice e
uma folha pregueada (beta).
Oδ
H δ+
R'
N
C
CH
O
! A principal técnica experimental usada na elucidação das
estruturas secundárias das proteínas foi a análise por difração
de raios-X.
9
- A conformação em α-hélice, consiste no enrolamento de uma cadeia
peptídica num arranjo em espiral (dextro orientada). Cada volta contém
3,6 aminoácidos.
Ela é mantida por ligações de hidrogênio entre o átomo de hidrogênio de
um grupo amina e o oxigênio de um grupo carbonila, quatro aminoácidos
distantes ao longo da cadeia. Os grupos R estão dispostos para fora do
eixo da hélice.
A α-hélice é tanto flexível (pode ser dobrada ou curvada sem se romper)
como elástica (capaz de recuperar a forma depois de se esticar).
Outro tipo de estrutura secundária resulta da formação de ligações
de hidrogênio entre 2 cadeias de proteínas que correm paralelas
entre si. Este arranjo é chamado de “folha pregueada” por causa
das dobras ou pregas resultantes na rede em forma de folha.
! A estrutura pregueada é
flexível, mas não elástica.
Alguns tipos de proteínas,
como a seda, consistem de
Folha pregueada formada de quatro cadeias folhas pregueadas.
polipeptídicas (paralelas).
10
Estrutura terciária das proteínas
A estrutura terciária de uma proteína é a sua complexa forma
tridimensional, ou conformação, resultante das dobras da cadeia
polipeptídica. A interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos
dentro da proteína determina as ligações e propriedades que
mantêm íntegra a estrutura terciária.
Diversos tipos de força estão envolvidos no processo de
enrolamento, inclusive ligações de dissulfeto da estrutura primária.
(Ligação covalente – Forte).
Uma característica da maioria das
proteínas é que o enrolamento ocorre
de tal forma que um número máximo
de grupos polares (hidrofílicos) se
expõem ao meio e um número máximo
de grupos não-polares (hidrofóbicos)
se encobrem dentro de seu interior.
Atrações iônicas formam pontes salinas entre grupos carregados
positiva e negativamente dentro da molécula.
Os diferentes tipos de força dentro de uma molécula de
proteína estão resumidos abaixo.
N
C
H
O
(a)
CH
CH
CH
CH2
CH2
CH
S
C
(b)
O
(c) O
+
S
O
H
C
N
CH2
CH
NH3
(CH2)4
-
CH3
H 3C
(d)
H 3C
CH3
CH
CH
CH
Tipos de ligações formadas entre diferentes partes de uma cadeia polipeptídica
(a)
(b)
(c)
(d)
Ligações de hidrogênio
Ligações tipo dissulfeto entre cisteínas
Ponte salina (ácido aspártico e lisina)
Ligação hidrofóbica (valina isoleucina)
! Muitas destas ligações mantêm a estrutura terciária agindo em
conjunto.
11
Devido a estes diferentes tipos de interação, as proteínas têm
estruturas terciárias muito complexas.
A forma de uma proteína é determinada grandemente pela sua
estrutura primária, a seqüência de aminoácidos.
(Mudando o tipo de ligação, altera-se a conformação tridimensional)
- Algumas proteínas são ainda mais complicadas porque contêm
mais do que uma cadeia polipeptídica. Cada cadeia isolada de
aminoácidos é chamada subunidade.
A “estrutura quaternária” de uma proteína descreve a maneira
pela qual as subunidades estão arranjadas.
Ex: Hemoglobina → Consiste de quatro subunidades.
Propriedades das proteínas
-
Cada proteína tem uma forma normal chamada conformação
nativa. Que é o arranjo requerido para a proteína realizar sua
função biológica.
A desorganização da estrutura protéica, ou a destruição da
conformação nativa é chamada desnaturação.
A conformação nativa é perdida,
produzindo uma cadeia ao
acaso.
12
A desnaturação geralmente envolve a quebra de ligações não
covalentes (fracas) que mantêm a estrutura das cadeias
polipeptídicas.
Embora as ligações peptídicas não sejam quebradas, as estruturas
secundária e terciária são perdidas.
As cadeias ao acaso resultantes freqüentemente se aglomeram
(coagulam) e precipitam (tornam-se insolúveis).
! A proteína não pode mais desempenhar a sua função biológica
planejada.
Fatores desnaturantes: Calor, álcoois e outros solventes orgânicos,
ácidos e bases, íons metálicos, agentes
oxidantes e redutores, agitação.
Tipos de proteínas
As proteínas podem ser classificadas em grupos, de várias
maneiras.
Um conjunto baseia-se em sua forma, solubilidade em água e
composição.
Proteína globular
Proteína fibrosa
Proteínas fibrosas → Insolúveis em água e resistentes à digestão.
Freqüentemente consistem de várias cadeias
polipeptídicas
paralelas
que
estão
espiraladas e esticadas.
Ex: Colágeno (hélice tripla) Proteína mais abundante do corpo
(Principal componente do tecido de sustentação e conjuntivo)
Pele
Parte orgânica de ossos e
dentes
13
Queratinas → Proteínas fibrosas que fornecem proteção à camada
externa da pele, pêlos e unhas.
(Lã, penas, garras, escamas, chifres e cascos de animais)
Forma α (baseada na alfa hélice), tem grande resistência, é
insolúvel e pode esticar-se (Ex. cabelo)
Forma β é flexível mas não estica (seda, teias de aranha)
Elastina → Estruturas elásticas como ligamentos e vasos
sangüíneos.
Proteínas globulares
Consistem de polipeptídeos firmemente dobrados na forma de uma
“bola” e solúveis em água.
Cada proteína globular tem uma estrutura terciária própria que lhe
permite realizar sua função biológica única.
Ex: Enzimas, albuminas, globulinas, hemoglobina.
A hemoglobina consiste de 4 cadeias
polipeptídicas separadas (α1, α2, β1 e
β2), cada uma consistindo de
aproximadamente 150 aminoácidos.
Além disto, cada cadeia forma uma
“bolsa” contendo um heterociclo
nitrogenado chamado heme. (Um íon
ferroso, Fe+2, no centro do grupo
heme, pode fixar uma molécula de
oxigênio,
transportando-a
dos
pulmões aos tecidos).
A hemoglobina é um exemplo de
proteína conjugada.
A parte que não é feita de
aminoácidos (heme) é chamada
grupo prostético
Outros grupos prostéticos incluem carboidratos e lipídeos.
(lipoproteínas, glicoproteínas)
14
Outro tipo de classificação de proteínas é com base na sua função.
Ex.
Enzimas → Proteínas essenciais que permitem que todas as
reações ocorram numa velocidade adequada.
Estruturais → Colágeno, tecido conjuntivo e dos ossos.
Queratinas (estruturais de membranas)
Transporte
→
Hemoglobina (Transportam pequenas
moléculas). Soroalbumina (leva ácidos
graxos do tecido adiposo para vários
órgãos).
Hormônios → Regulam processos químicos no organismo
(insulina)
Armazenamento → Reservatório de substâncias químicas.
Defesa → Anticorpos (Gama globulinas)
Toxinas → Proteínas prejudiciais ao organismo.
15
TERPENOS E ESTERÓIDES
TERPENOS
Os terpenos ou terpenóides são os constituintes mais
importantes dos óleos essenciais.
Constituintes odoríferos das plantas que
podem ser extraídos a partir da destilação em
corrente de vapor.
- Hoje em dia sabe-se que os terpenos (lineares ou cíclicos),
amplamente distribuídos no reino vegetal, desempenham funções
muito variadas como essências vegetais, vitaminas e pigmentos
vegetais.
Para o homem constituem uma das mais amplas classes de
alimentos funcionais ou fitonutrientes.
! Os terpenos funcionam como antioxidantes, protegendo os
lipídios, o sangue e outros fluidos corporais contra o ataque de
radicais livres, grupos hidroxila, peróxidos e radicais superoxido.
- A maioria dos terpenos tem o esqueleto de carbono com 10, 15,
20 ou 30 átomos de carbono.
N° de C
10
15
20
30
Classe
Monoterpenos
Sesquiterpenos
Diterpenos
Triterpenos
- Os terpenos podem ser visualizados como sendo construídos de 2
ou mais unidades de 5 carbonos conhecidos como unidades
isoprênicas.
CH3
CH2
C
CH
CH2
ou
Isopreno
16
Esta observação levou à formulação da chamada “regra do
isopreno”, isto é, todos os terpenos devem ser formalmente
divisíveis em unidades isopreno.
- Alguns exemplos de terpenos acíclicos simples que obedecem
esta regra são mostrados abaixo:
OH
OH
;
;
Geraniol
(C10)
Isopreno
(C5)
Farnesol
(15)
- As poucas exceções à regra do isopreno são os compostos que se
acredita serem derivados de terpenos que perderam 1 ou mais
átomos de carbono ou por rearranjo de carbocátions.
- Sabe-se agora que os terpenos não se formam na natureza a
partir do isopreno, o qual nunca foi encontrado como produto
natural. O precursor dos terpenos é o ácido mevalônico que é
produzido a partir da acetil-CoA.
CH3CO
S
CoA
(Acetil-CoA)
CH3COCH2CO
S
CoA
(Acetoacetil-CoA)
Redução
Hidrólise
CoA
S
OH
HOOC
CH2OH
(Ácido mevalônico)
COCH3
17
BIOSSÍNTESE
Na biossíntese de poliisoprenos, o ácido mevalônico é ativado por
fosforilação, seguida por descarboxilação para dar pirofosfato de 3isopentenila.
- A natureza emprega fosfato e principalmente pirofosfato como
bons grupos de saída.
O
O
P
O
P
(Fosfato)
OH
OH
O
PP
O
O
O
P
P
OH
(Pirofosfato)
OH OH
Reação
OH
O
P
CO2
P
O
HOOC
CH2OH
(Ácido mevalônico)
PP
C
O-
PP
PP
CH2O
Pirofosfato de 3-isopentenila
(3-IPP)
O
Isomerização
Enzima
O
PP
Pirofosfato de 2-isopentenila
(2-IPP)
! A isomerização é uma forma de equilíbrio, por isso a célula
dispõe dos dois: O 3-IPP e o 2-IPP.
18
- Estes dois compostos de 5 carbonos se condensam através de
outra reação enzimática para formar o composto de 10-carbonos,
o pirofosfato de geranila.
H
H
OPP
OPP
2-IPP
3-IPP
H2 O
OPP
Pirofosfato de geranila
(C-10)
H
H
OH
Geraniol
(óleo de gerânio)
OPP
3-IPP
H2 O
OPP
Pirofosfato de farnesila
(C-15)
OH
Farnesol
(Constituinte de muitos óleos naturais)
Hormônios em insetos
Lagarta - Mariposa
A repetição do processo → Polímero TRANS do isopreno
(Balata ou Guta-percha)
Látex de certas árvores tropicais
Borracha natural →Maneira semelhante (Polímero CIS do isopreno)
! Outras reações de condensação semelhantes fornecem os
precursores para todos os outros terpenos.
19
- Um acoplamento redutivo “cauda-cauda” de 2 moléculas de
pirofosfato de farnesila produz o esqualeno, o precursor de outro
grupo importante de isoprenoides, os esteróides.
Os caminhos biossintéticos para os terpenos e esteróides são:
3-IPP + 2-IPP
Pirofosfato de geranila
(Pirofosfato C-10)
Monoterpenos
(C-10)
(Constituintes dos óleos voláteis)
Atração de polinizadores
3-IPP
Pirofosfato de farnesila
(Pirofosfato C-15)
Sesquiterpenos
(C-15)
(Funções protetoras contra
fungos e bactérias)
Esqualeno
(C-30)
3-IPP
Diterpenos
(C-20)
Pirofosfato C-20
Lanosterol
Triterpenos
(C-30)
Colesterol
(Esteróide)
(Funções de proteção contra
hervíboros, germinação de
sementes, inibição de crescimento
de raízes)
Tetraterpenos
(C-40)
Além dos terpenos formados diretamente do pirofosfato de
isopentenila, ocorrem na natureza álcoois alílicos isoméricos e
muitos produtos de oxidação e redução.
OH
Linalool
(Óleo de alfazema)
;
CHO
Citronelal
(Óleo de eucalipto)
;
Mirceno
(Óleo de louro)
20
- Muitos terpenos têm também as unidades isoprênicas dispostas
em anéis, cuja biossíntese é feita através de precursores de
cadeia aberta por reações de ciclização via carbocátions. O
mirceno, por exemplo, pode ser comparado com o limoneno.
Outro oxigenado cíclico
OH
Mirceno
Limoneno
Mentol
(Óleo de limão/laranja)
(Óleo de menta)
______________________________________________________
Os carotenóides
Os carotenos são um grupo especial de terpenos facilmente
encontrados em plantas e animais. Os carotenos são tetraterpenos,
responsáveis pela coloração amarela, laranja e vermelha das flores,
frutos, raízes, etc. A cor provém do grande número de ligações
duplas conjugadas.
- Os carotenos são obtidos a partir do pirofosfato 20.
- O 1o produto da reação enzimática é o hidrocarboneto C40
(fitoeno), que é a seguir, modificado pelas enzimas dos
organismos, dando produtos de desidrogenação, ciclização e
oxidação, para dar uma variedade de C40 carotenos.
Fitoeno
Outros carotenos
β -caroteno (cenouras) e licopeno (tomates, pimentão)
11 ligações duplas conjugadas
21
- Nos organismos dos mamíferos, inclusive os seres humanos, o
β-caroteno sofre quebra por oxidação para dar dois equivalentes
de um aldeído chamado retinal.
A redução bioquímica da carbonila do aldeído fornece a vitamina
A1, fator importante de crescimento.
CHO
[o]
R
R
Retinal
[H]
CH2OH
Vitamina A
______________________________________________________
Os esteróides
Ocorrem em todos os organismos animais e vegetais e são
essenciais para o funcionamento correto do organismo,
desempenhando funções biológicas importantes. Pequenas
variações na estrutura molecular de esteróides resultam em
grandes diferenças nos seus efeitos.
Os esteróides que ocorrem naturalmente incluem o colesterol,
os sais biliares, os hormônios masculinos e femininos, as vitaminas
D e alguns venenos cardíacos.
Os esteróides são derivados do sistema peridrociclopentanofenantreno.
18
12
11
C
1
9
2
A
3
10
B
7
5
4
8
6
CH3 17
16
13
D
14
15
Os átomos de carbono do sistema básico
de anéis são numerados da maneira
indicada. Os quatro anéis são designados
com letras.
22
- Os esteróis (esteróides que contêm um grupo hidroxila), são os
esteróides mais abundantes.
O esterol mais importante é o colesterol.
O colesterol é um dos esteróides mais
difundidos na natureza. Pode ser
isolado por extração de quase todos os
tecidos animais.
Os cálculos biliares humanos são uma
fonte particularmente rica do mesmo.
Ainda não são conhecidas todas as
suas funções biológicas. Sabe-se que o
colesterol serve como intermediário na
biossíntese dos hormônios esteroidais e
dos ácidos biliares, mas a quantidade
de colesterol existente no corpo é muito
maior do que a necessária para estas
finalidades.
HO
Colesterol
! Altos níveis de colesterol no sangue estão implicados no
aparecimento de arteriosclerose (endurecimento das artérias) e nos
ataques cardíacos, devido à formação de depósitos de colesterol no
interior das paredes das artérias do coração.
Muita pesquisa nos últimos anos mostrou que a biossíntese do
colesterol começa no esqualeno. A degradação bioquímica do
colesterol no organismo leva a uma série de compostos de
importância fisiológica.
Além disso, sofre uma série de reações no fígado que envolve
reduções da ligação dupla, oxigenação do anel e destruição da
cadeia lateral para dar alguns ácidos semelhantes, conhecidos
como ácidos biliares.
COOH
Sob a forma de ácidos biliares, ele
ajuda na digestão, emulsificando
os lipídios.
HO
OH
Ácido cólico
23
Hormônios esteróides
Os hormônios são produzidos no nosso organismo por várias
glândulas de secreção interna especiais que constituem o sistema
endócrino. Alguns dos hormônios são esteróides.
- Por exemplo, os hormônios sexuais masculinos e femininos têm
estruturas esteróides relacionadas. Elas são produzidas pelas
gônadas, testículos nos homens e ovários nas mulheres.
A testosterona é o principal hormônio masculino ou andrógeno.
É um esteróide de 19 carbonos produzidos a partir do colesterol.
OH
A sua função é a de promover e
manter os órgãos sexuais masculinos
e os caracteres secundários (pelo,
voz, etc)
Aumenta também o crescimento dos
músculos, fígado e rins estimulando a
síntese de proteínas.
O
Testosterona
- Os estrógenos, hormônios sexuais femininos, são esteróides de
18 átomos de carbono. Tem como base o estradiol, que é
produzido nos ovários a partir da testosterona.
OH
A secreção de estrógenos produz os
caracteres secundários das fêmeas.
(Pelos axilares e púbicos, mudança
na forma do corpo e formação óssea
própria).
HO
Estradiol
A progesterona é um hormônio encontrado no ovário, placenta e
adrenais.
CH3
C
O
Progesterona
O
A progesterona é secretada durante a
2a metade do ciclo menstrual.
Durante a gravidez (óvulo fertilizado)
há uma secreção contínua. A
progesterona impede a ovulação
(liberação do óvulo).
24
Esta observação levou ao desenvolvimento de anticoncepcionais
orais, sob a forma de progestinas sintéticas. Elas enganam o
organismo, como se este estivesse secretando progesterona.
OH
C
OH
CH
O
C
CH
CH3O
Noretindrona
Mestranol
! Além de possíveis efeitos colaterais, eles podem aumentar o
risco de formação de coágulos sangüíneos.
Outros hormônios esteróides forma isolados do córtex adrenal.
CH2OH
C
O
O
OH
HC
CH2OH
C
O
O
O
Cortisol
(Hidrocortisona)
Aldosterona
Cortisol → É a principal secreção, responsável pelo aumento do
nível de glicose no sangue e pela quantidade de
glicogênio hepático.
Aldosterona → Efeitos semelhantes. Principalmente, manter
constante o equilíbrio eletrolítico no sangue.