Proteínas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA
ENGENHARIA DE ALIMENTOS
DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
Profa. Valéria Terra Crexi
Proteínas
As proteínas são compostos poliméricos
complexos, formados por moléculas
orgânicas.
Proteínas
Função biológica
-Elementos estruturais (colágeno, queratina);
- Sistemas contráteis ( miosina, actina) ;
-Hormônios (insulina, glucagon, hormônios da tireóide);
- Biocatalisadores (enzimas);
Proteínas
- Veículos de transporte (hemoglobina que transporta
oxigênio e transferrina que transporta ferro);
-Nutricional ( aminoácidos essenciais);
- Reserva ( ovoalbumina, caseína);
- Agentes protetores (imunoglobulina).
Proteínas
Responsáveis por diversas doenças de origem alimentar
- Boltulismo (causada pela toxina que é uma proteína
produzida por uma bactéria)
- Encefalopatias espongiformes (causadas por
proteínas denominadas prions)
Doença da vaca louca (bovinos)
Scrapies (ovinos)
Creutzfeld-Jakob (humanos)
Proteínas
Importante na estrutura e funcionamento celular:
- Presentes na dieta alimentar
Quantidade e qualidade
Teor e proporção de aminoácidos
essenciais
“ Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo
humano não é capaz de sintetizar”
Proteínas
Toda as proteínas biologicamente produzidas podem ser usadas
como proteínas alimentares
Proteínas alimentares
Digeríveis
não tóxicas
adequadas no aspecto nutricional
funcionalmente utilizáveis em
produtos alimentícios
disponíveis em abundância e
cultiváveis por agricultura sustentável
Proteínas
Principais fontes de proteínas alimentares:
Leite, carnes (incluindo peixes e aves), ovos, cereais,
leguminosas e oleaginosa.
Proteínas de armazenamento em tecidos animais e
vegetais
Proteínas
Aumento crescente da população X Novas fontes de
proteínas
Depende do custo e de sua capacidade de cumprir a
sua função normal dos ingredientes protéicos tanto
de alimentos processados como dos preparados em
casa
Proteínas
Propriedades Funcionais das Proteínas nos
Alimentos estão relacionadas a suas características
estruturais e outras característica físico-químicas
Proteínas
COMPREENÇÃO DAS PROPRIEDADES FÍSICAS,
QUÍMICAS , NUTRICIONAIS E FUNCIONAIS
MUDANÇAS QUE ESSAS PROPRIEDADES SOFREM
DURANTE O PROCESSAMENTO
Melhorar o desempenho das proteínas presentes em
alimentos
Obtenção de fontes protéicas novas ou menos dispendiosas
para competir com proteínas alimentares tradicionais.
Proteínas
São
polímeros
formados
por
unidades
monoméricas chamadas α-aminoácidos, unidos
entre si por ligações peptídicas.
Proteínas
As proteínas são constituídas de 21 aminoácidospadrão diferentes reunidos em combinações
praticamente infinitas, possibilitando a formação
de estruturas diversas.
O número e a seqüência em que cada aminoácido
aparece, o tamanho da cadeia e a conformação
molecular tridimensional são os responsáveis pela
diversidade de proteínas encontradas, não
somente em alimentos, mas em toda a natureza
Proteínas
Em nível elementar as proteínas contêm em base
m/m:
50 – 55% de carbono
6 - 7% de hidrogênio
20 – 23 % de oxigênio
12 – 19% de nitrogênio
0,2 – 3,0% de enxofre
Proteína vegetal X Proteína animal?
Dos 21 aminoácidos, o nosso organismo não consegue produzir 9, que devem ser
supridos pela dieta
A forma mais fácil de se obter estes aminoácidos é através da
proteína animal.
Fontes de proteína vegetal (como feijões, lentilhas e soja), têm pouca
quantidade de alguns destes aminoácidos essenciais.
Principais fontes de proteína animal: carnes, ovos e laticínios.
Principais fontes de proteína vegetal: feijões, lentilhas, soja e
amendoim
Não Essenciais
Glicina Alanina Serina Cisteína
Tirosina Arginina
Ácido aspártico Ácido glutâmico
Histidina Asparagina
Glutamina Prolina
Essenciais
Fenilalanina Valina
Triptofano
Treonina Lisina Leucina
Isolucina
Metionina
Propriedades Físico-Químicas dos Aminoácidos
Propriedades Gerais
Estrutura e Classificação
Aminoácidos:
São as unidades estruturais das proteínas.
As propriedades das proteínas são influenciadas pelas dos seu
aminoácidos constituintes.
•Grupos amino e carboxilico
Os aminoácidos consistem de um átomo de
carbono ligado covalentemente a um átomo
de hidrogênio, um grupo amino, um grupo
carboxílico e um grupo R de cadeia lateral
Os aminoácidos diferem na natureza química
do grupo R de cadeia lateral
Representação da fórmula geral dos aminoácidos
Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos
Os grupos – COOH (carboxílico) e –NH2 (amino) estão
ionizados em soluções aquosas de pH neutro.
Apresentam características ácido-básica
(ANFOLITOS)
Representação da forma dipolar dos aminoácidos
Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos
O grupo amino pode receber um próton (COO-) e o grupo
carboxílico pode perder um próton (NH3+ = NH2)
Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos
Depende do pH da solução
O pH próximo ao neutro, tanto os
grupos amino como os carboxilicos são
inonizados e a molécula trata-se de um
íon dipolar ou zwitteríon.
O pH no qual o íon dipolar é
eletricamente neutro é chamado de
ponto isoelétrico (pI)
Representação da forma dipolar dos aminoácidos
Propriedades Estereoquímica dos aminoácidos
Isomeria Óptica
Capacidade que compostos possuem de girar o plano de luz
polarizada
ISOMERIA - Todos têm átomo de C assimétrico (quiral):
-NH3+, -COO-, -H e –R
atividade óptica
Isomeria Óptica
• C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D
• Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares
Propriedades
Hidrofobicidade dos aminoácidos
Um dos principais fatores que afetam as
propriedades físico-química de proteínas e
peptídeos:
- Estrutura
- Solubilidade
- ligação a lipídeos
É a hidrofobicidade dos resíduos de aminoácidos
cosntituintes
Propriedades Ópticas dos aminoácidos
Os resíduos de aminoácidos são responsáveis
pelas propriedades da absorção ultravioleta das
proteínas na faixa de 250 – 300 nm, com absorção
máxima perto de 280 nm.
As propriedades de absorção destes aminoácidos são
influenciadas pela polaridade de seu ambiente,
assim as mudanças das propriedades óticas das proteínas
costumam ser usadas como meio de controle das alterações
CONFORMACIONAIS DAS PROTEÍNAS
Propriedades Reatividade Química dos Aminoácidos
Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em
proteínas e aminoácidos livres
Sofrem reações químicas
Estas reações podem ser usadas:
- alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas
- alterar as propriedades funcionais de algumas
proteínas e peptídeos
Propriedades Reatividade Química dos Aminoácidos
Estas reações podem ser usadas:
- Quantificação de
específicos de aminoácidos
aminoácidos
e
resíduos
Ex: Reação de nin-hidrina (determinação colorimétrica de
aminoácidos em proteína)
Aminoácido reage com nin-hidrina
para cada mol de aminoácido consumido forma-se um mol de
amônia, um de aldeído, um de CO2 e um de hidrindantina.
A amônia liberada posteriormente reage com um mol de ninhidrina e um mol de hidrindatina, formando um produto de coloração
púrpura o qual apresenta absorbância máxima em 570 nm.
Peptídeos
Formados a partir da reação de condensação de dois ou
mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a
eliminação de uma molécula de água para cada
condensação.
Ligação estabelecida entre os
denominada de ligação PEPTÍDICA
São divididos em:
Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos)
2 aminoácidos: Dipeptídeo
3 aminoácidos: Tripeptídeo
4 aminoácidos:Tetrapeptídeo
Polipeptídeo (10 a 100 aminoácidos)
aminoácidos
é
Classificação das Proteínas:
Após
a
síntese,
enzimas
citoplasmáticas
modificam alguns constituintes dos aminoácidos. Isso
muda a composição elementar da proteína.
a) Simples
Proteínas compostas apenas por aminoácidos. Não
são modificadas enzimáticamente
b) Conjugadas
São proteínas modificadas ou complexadas com
componentes não proteicos. Compostas por uma parte não
protéica, denominada grupo prostético que pode ser um
lipídeo, um ácido nucléico, um carboidrato
Tabela 2: Proteínas conjugadas
Proteínas conjugadas
Grupo prostético
Exemplo
Cromoproteínas
pigmento
hemoglobina, hemocianina e
citocromos
Fosfoproteínas
Glicoproteínas
ácido fosfórico
carboidrato
caseína (leite)
mucina (muco)
Lipoproteínas
lipídio
encontradas na membrana
celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas
ácido nucléico
ribonucleoproteínas e
desoxirribonucleoproteínas
Classificação das Proteínas:
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua
organização estrutural aparente
Proteínas Fibrosas
Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis
nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito
elevados.
São formadas geralmente por longas moléculas mais
ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (moléculas em
forma de bastonete).
A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura,
como colágeno
Proteínas Globulares
De estrutura espacial mais complexa, são mais ou
menos esféricas. Resultante do dobramento da cadeias
polipetídicas sobre si mesmas.
São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os
seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários
milhões.
Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os
enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
Estrutura das proteínas
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quartenária
Estrutura
Primária, secundária e terciária, quartenária
Primária : seqüência
polipeptídica
de
aminoácidos
numa
cadeia
Secundária e terciária: interação entre grupos de uma mesma
cadeia
Quartenária: interação entre diferentes cadeias
Estrutura e Conformação
Conformação
É o arranjo espacial resultante das posições
que os diversos grupos presentes na molécula
assumem.
Estruturas secundária, terciária e quartenária
Estrutura Primária
É a sequencia linear na qual os aminoácidos
constituintes são covalentemente ligados por meio
de ligações peptidicas.
Ligação Peptídica (estrutura primária)
Ligação –NHCO- (nitrogênio do
grupo amino de um aminoácido com
o carbono do grupo carbonilico de
outro aminoácidos
CO – NH Ligação covalente
simples
Possui um caráter parcial de ligação dupla devido à estrutura de
ressonância causada pela deslocalização de elétrons
+
Ressonância causada pela deslocalização de elétrons
a) Caráter parcial de ligação dupla – rotação da ligação CO – NH é restrita
Devido a essa restrição, cada segmento da sequência peptídica encontra-se
em um único plano
Características de rigidez (redução da flexibilidade)
b) Deslocalização de elétrons transmite uma carga parcial negativa ao
átomo de oxigênio da carboxila e uma carga parcial positiva ao átomo de
hidrogênio do grupo N-H. Por causa disso, pontes de hidrogênio (interação
dipolo-dipolo) entre os grupos C=O e N-H são possíveis
O Comprimento da cadeia e a sequencia na qual os resíduos estão ligados
determinam as propriedades físico-químicas, estruturais e as funções de
uma proteína
A sequencia de aminoácidos age como um código para a
formação da estrutura secundária e terciária da proteína.
grupo α amino = N- terminal
grupo α COOH = C-terminal
RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS
Estrutura Primária
Determina e limita as possibilidades de diferentes
conformações que a proteína poderá assumir
CONFORMAÇÃO DA CADEIA DE UMA PROTEÍNA É
DETERMINADA ÚNICA E EXCLUSIVAMENTE PELA
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Estrutura Primária
Pode ser determinada por meio de reações
químicas
e
separação
dos
produtos
resultantes
Os aminoácidos são identificados pela hidrólise
total da proteína e separados dos produtos
resultantes ( não determinação a seqüência desses
aminoácidos)
Estrutura secundária
A estrutura secundária refere-se ao arranjo espacial
dos resíduos de aminoácidos em alguns segmentos
da cadeia polipeptídica.
A estrutura secundária a ser assumida por um polipeptídio é
definida por sua própria estrutura primária
Tipo, o número e a distribuição dos aminoácidos ao
longo da cadeia polipeptídica
Primeiro grau de ordenação espacial
da cadeia polipeptídica
Existem dois tipos de estruturas secundárias
originadas pelas rotações em torno das ligações
adjacentes a ligação peptídica.
Cadeia peptídica: torcida, dobrada
sobre si
mesma, adquirindo varias conformações
a) Estrutura helicoidais ( α – hélice)
b) Folha pregueada ( folha β)
a)Estrutura helicoidais ( α – hélice)
Estabilizada por pontes de hidrogênio: Cada
seqüência de grupo N-H é ligada por ponte
de hidrogênio ao grupo C=O
O grupamento CO de cada aminoácido
forma ponte de hidrogênio com o
grupamento NH, sendo que todos os
grupamentos NH e CO formam pontes de
hidrogênio.
#Ligação
por pontes de
hidrogênio dentro de um
segmento (Intrassegmento)
a)Estrutura helicoidais ( α – hélice)
A maior parte da estrutura helicoidal encontrada nas proteínas é de caráter
anfílico, isto é, uma das metades da superfície da hélice é ocupada por
resíduos hidrofóbicos e a outra, por resíduos hidrofílicos.
A superfície não polar da hélice volta-se para o interior da
proteína, estando geralmente envolvida em interações
hidrofóbicas com outras superfícies não polares.
B) Folha pregueada ( folha β)
A estrutura de folha pregueadas resulta da formação de pontes
de hidrogênio entre a cadeia polipeptídica adjacente. As regiões
vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de
hidrogênio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.
Ligação por pontes de hidrogênio entre
segmentos (Intersegmento)
#
A estrutura de folha β costuma ser mais estável que a de
α-hélice. As proteínas que contêm grandes frações de estrutura
folha β costumam exibir altas temperatura de desnaturação.
Ex:
β- lactoglobulina (51% folha β) – temperatura de
desnaturação térmica 75,6 0C
globulina 11S da soja (64% de folha β) – temperatura de
desnaturação térmica 84,5 0C
Estrutura Secundária
As cadeias dos resíduos de aminoácidos (cadeias
laterais) são projetadas para fora em direção
perpendicular ao eixo da hélice, que vão provocar
um novo nível conformacional para o polipeptídeo
Estrutura Terciária
Estrutura Terciária
A estrutura terciária refere-se a maneira
pela qual a cadeia polipeptídica encurva-se
e dobra-se em três dimensões
Mais estabilidade
Menor volume
Forma esférica: proteínas globulares
Forma cilíndrica: proteínas fibrosas
Estrutura Terciária
Pontes de dissulfeto
Pontes de hidrogênio ( entre átomos
doadores e receptores não
envolvidos na estrutura secundária)
Dipolo-dipolo: resíduos de cadeia polar
Interações eletrostáticas entre grupos carregados
positivamente e negativamente (pH do meio)
Estrutura Terciária
Fração e a distribuição dos resíduos hidrofílicos e hidrofóbicos
na estrutura primária afetam várias propriedades físicoquímicas da proteína.
Proteína de forma alongada ou tipo bastonete: RESÍDUOS
HIDROFÍLICOS
- proteína contém um grande número de resíduos
hidrofílicos distribuídos uniformemente em sua seqüência.
formas alongadas têm uma
grande proporção superfície-área em relação ao volume – mais
resíduos hidrofílicos possam ser postos na superfície
ÁREA SUPERFÍCIAL PROTEÍNA-ÁGUA
Estrutura Terciária
Proteína de forma globular: RESÍDUOS HIDROFÓBICOS
- proteína contém um grande número de resíduos
hidrofóbicos distribuídos uniformemente em sua seqüência.
formas
globular
(quase
esférica)- minimiza a proporção superfície-área em relação ao
volume, permitindo que mais resíduos hidrofóbicos sejam
inseridos no interior da proteína.
ÁREA SUPERFÍCIAL PROTEÍNA-ÁGUA
Estrutura Quartenária
Associação de cadeias polipeptídicas
Resíduos orientados em direção à superfície da
estrutura secundária estabelecem interações
com outras cadeias polipeptidicas
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