- Enfermagem 2014 FAC 3

Proteínas
São compostos orgânicos
de alto peso molecular,
são formadas pelo
encadeamento de
aminoácidos.
Representam cerca do 50
a 80% do peso seco da
célula sendo, portanto, o
composto orgânico mais
abundante de matéria
viva.
• Pertencem à classe dos peptídeos, pois são
formadas por aminoácidos ligados entre si por
ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união
do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o
grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido,
através da formação de uma amida.
Aminoácidos
CARACTERÍSTICAS GERAIS:
• São as unidades fundamentais das proteínas.
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de
apenas 20 aminoácidos.
• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos
especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem
outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada
na figura abaixo:
Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte
aminoácidos necessários para a produção de
suas proteínas, já as células animais não
sintetizam todos eles, sendo que alguns devem
ser ingeridos com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados
em dois tipos:
• Essenciais - são aqueles que não podem ser
sintetizados pelos animais.
Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina;
Leucina; Isolucina; Metionina.
• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que
podem ser sintetizados pelos animais.
Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina;
Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico;
Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.
O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
•
Quantidade de AA do polipeptídio
•
Tipos de AA
•
Seqüência dos AA
Classificação
• Proteínas simples
– Somente aminoácidos
• Proteínas conjugadas
(proteínas ligadas a
outras substâncias)
–
–
–
–
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
Lipoproteínas
Níveis de Organização:
Estrutura Primária (seqüência linear
de AA)
• Dada pela seqüência de
aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula.
• É o nível estrutural mais simples e
mais importante, pois dele deriva
todo o arranjo espacial da
molécula.
• A estrutura primária da proteína
resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um
"colar de contas".
• A estrutura primária de uma
proteína é destruída por hidrólise
química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de
peptídeos menores e aminoácidos
livres.
Estrutura Secundária
(enrolamento helicoidal )
• É dada pelo arranjo espacial
de aminoácidos próximos
entre si na seqüência primária
da proteína.
• Ocorre graças à possibilidade
de rotação das ligações entre
os carbonos a dos
aminoácidos e seus
grupamentos amina e
carboxila.
• O arranjo secundário de um
polipeptídeo pode ocorrer de
forma regular; isso acontece
quando os ângulos das
ligações entre carbonos a e
seus ligantes são iguais e se
repetem ao longo de um
segmento da molécula.
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes
entre si na seqüência polipeptídica.
• É a forma tridimensional como a proteína se
"enrola".
• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica
no espaço, as subunidades da molécula.
• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como
pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
•
TEMPERATURA / agitação das
moléculas  rompimento de
ligações / Ex: ovo cozido
•
GRAU DE ACIDEZ / meios 
ácidos ou  básicos 
rompimento de atrações
elétricas que ajudam manter a
configuração espacial /
fabricação de queijos e
coalhadas
Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de
acordo com a sua função.
•
Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas
cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde
participam do mecanismo da contração muscular.
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e
nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal
à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do
sangue).
•
Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são
fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre
as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as
lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
•
Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de
natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios
como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É
o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona
com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
•
Função de defesa - existem células no organismo capazes de
"reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na
presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,
denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o
antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo
é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo
neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os
linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas
denominadas gamaglobulinas.
•
Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos,
incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses
aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico
em proteínas.
•
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que
possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina antihemofílica, etc...
•
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína
responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.
Enzimas – Proteínas Especiais
•
•
•
•
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações
biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a
sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito
superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo
celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas
aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela
como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo
de reações.
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do
metabolismo celular.
As enzimas são classificadas segundo os
compostos nos quais elas agem:
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos
graxos;
• catalases decompõem a água oxigenada;
• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
• proteases decompõem as proteínas;
• celulases decompõem a celulose;
• pectinases decompõem a pectina;
• xilanases decompõem a xilana;
• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
• outras.
Modelo de Chave-Fechadura
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:
• TEMPERATURA:
•  temperatura  atividade enzimática / até certo limite.
•  agitação moléculas  possibilidades de choques , mas
rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre
desnaturação e inativação da enzima.
• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC
pH
• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado
pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem
um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).