UFABC Bacharelado em Ciência & Tecnologia Transformações Bioquímicas (BC0308) Prof Luciano Puzer http://professor.ufabc.edu.br/~luciano.puzer/ Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas α-aminoácidos ZWITTERION Os α-aminoácidos podem ser agrupados em três grupos, conforme as características de sua cadeia lateral (grupo R): - cadeias laterais apolares (9) - cadeias laterais polares não-carregadas (6) - cadeias laterais polares carregadas (5) Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Aminoácidos com cadeia lateral apolar Nome/Símbolo Glicina Gly G Alanina Ala A Valina Val V Leucina Leu L Isoleucina Ile I Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pK1 -COOH pK2 -NH3+ pKR Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Aminoácidos com cadeia lateral apolar Nome/Símbolo Metionina Met M Prolina Pro P Fenilalanina Phe F Triptofano Trp W Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pK1 -COOH pK2 -NH3+ pKR Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Aminoácidos com cadeia lateral polar não-carregada Nome/Símbolo Serina Ser S Treonina Thr T Asparagina Ans N Glutamina Gln Q Tirosina Tyr Y Cisteína Cys C Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pK1 -COOH pK2 -NH3+ pKR Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Aminoácidos com cadeia lateral polar carregada Nome/Símbolo Lisina Lys K Arginina Arg R Histidina His H Ác. Aspártico Asp D Ác. Glutamico Glu E Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pK1 -COOH pK2 -NH3+ pKR Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Ponte Dissulfeto Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Titulação de aminoácidos Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Aminoácidos não-usuais Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Aminoácidos não-usuais Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Peptídeos Dipeptídeo Tripeptídeo Oligopeptídeo Polipeptídeo ligação peptídica Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Peptídeos ligação peptídica Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Proteínas - Estrutura Primária Insulina bovina Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Proteínas - Estruturas Secundárias, Terciárias e Quaternárias Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Ligação Peptídica – Estrutura Planar Conformação trans Ligação peptídica possui característica de ligação dupla, planar. Conformação cis Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Polipetídeo Polipetídeo podem ser definidos como uma rígida sequênia de grupos peptídicos planares Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Ângulos de torção dos polipetídeos - Ângulos de 180º originam as estruturas estericamente mais favoraáveis. - Os polipeptídeos e proteínas tendem a formar estruturas secundárias bem definidas, sendo as mais amplamente caracterizadas conhecidas como α-hélices e fitas-β Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura secundária: α-hélice - n - número de aminoácidos por volta da hélice (não precisa ser necessáriamente um número inteiro) - p - distância entre as voltas da hélice - Em teoria, uma estrutura em α-hélice pode girar tanto para a esquerda quanto para a direita. Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura secundária: α-hélice - α-hélices são estabilizadas por pontes de hidrogênio. - As pontes de hidrogênio ocorrem entre o átomo de H do grupo N-H (posição n) e o par de elétrons do grupo C=O na posição n-4. - um polipeptídeo formado por L-α-aminoácidos possui os seguintes parâmetros angulares: ϕ = -57º, ψ = -47º, n = 3,6 resíduos e p = 5,4 A. - os resíduos da cadeia lateral estão todos orientados para fora da αhélices, minimizando assim possíveis impedimentos estéricos com a estrutura base do polipeptídeo. Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura secundária: α-hélice - Estrutura em α-hélice oriunda da mioglobina de baleia. As cadeias laterais, em amerelo, estão todas disposta para fora da estrutura base do polipeptídeo. Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura secundária: fita-β - as pontes de hidrogênio que estabilizam uma fita-β ocorrem entre resíduos de aminoácidos vizinhos. - geralmente as fitas-β antiparalelas são mais estáveis que as fitas-β parelelas, em grande parte devido a distoção nas pontes de hidrogênio. Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura secundária: alças de conexão das fitas-β - Geralmente o resíduo de aminoácido na posição 2 é uma prolina. Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura Terciária da mioglobina Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Estrutura Quaternária da hemoglobina Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Forças de estabilização estrutural das proteínas - Forças eletrostáticas - Interações Iônicas - Dipolo-Dipolo - Dipolo induzido - Pontos de Hidrogênio - Pontes Dissulfeto - Forças Hidrofóbicas Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Desnaturação de Proteínas - A variação de temperatura tem grande influência no enovelamento da proteína. - Outros fatores que afetam o enovelamento de uma proteína são o pH, presenção de moléculas detergentes, e altas concentrações de substâncias solúveis em água, como poliálcoois. Curva de desnaturação da Ribonuclease A bovina Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas Desnaturação de Proteínas - Os sais também podem exercer influência na temperatura de desnaturação de proteínas, mas o efeito é mais variado. - Alguns sais tem a capacidade de estabilizar a estrutura da proteína, enquanto outros sair exercem efeito contrário. - Série de Hofmeister: Ânions SO42- > H2PO4- > CH3COO- > ClBr- > I- > ClO4- > SCNCátions NH4+ , Cs+ , K+, Na+, Li+ > Mg2+ Ca2+ > Ba2+