Apresentação do PowerPoint - SOL

Pontifícia Universidade Católica de Goiás
Departamento de Biologia
Aminoácidos peptídeos e
proteínas
Prof. Macks Wendhell Gonçalves, Msc
[email protected]
Algumas funções de proteínas
A luz produzida por vaga-lumes é o
resultado de uma reação envolvendo
a proteína luciferina e ATP,
catalisada pela enzima luciferase.
Eritrócitos contêm grandes
quantidades da proteína transportadora
de oxigênio hemoglobina.
Aminoácidos compartilham
características estruturais comuns
 Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-aminoácidos
Carboxila
Grupo
amino
Grupo R
Estrutura geral de um aminoácido.
Esta estrutura é comum a todos os tipos de
aminoácidos, exceto um (a prolina, aminoácido
cíclico). O grupo R, ou cadeia lateral (roxo),
ligado ao carbono α (cinza) é diferente em cada
aminoácido.
Convenção-Chave para a
nomenclatura
 O código de três letras é transparente;
consiste na abreviação das três primeira
letras do aminoácido.
 Código de uma letra proposto por
Margaret.
Reflete uma tentativa de
reduzir o tamanho dos
arquivos de dados e
facilitar a memorização.
Grupo R
Três letras
Uma letra
Alifáticos, (apolares e hidrofóbicos)
Glicina
Alanina
Prolina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Gly
Ala
Pro
Val
Leu
Ile
Met
G
A
P
V
L
I
M
Aromáticos (Hidrofóbicos)
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Phe
Tyr
Trp
F
Y
W
Polares, não carregados (Hidrofílicos)
Serina
Treonina
Cisteína¶
Asparagina
Glutamina
Ser
Thr
Cys
Asn
Gln
S
T
C
N
Q
Carregados, positivamente (Hidrofílicos)
Lisina
Histidina
Arginina
Lys
His
Arg
K
H
R
Carregados, negativamente
Aspartato
Glutamato
Asp
Glu
D
E
Classificação de acordo com o grupo R
• Os grupos R nesta classe
de aminoácidos são
apolares e hidrofóbicos.
• As cadeias laterais de
alanina, valina, leucina e
isoleucina tendem a se
agrupar no interior de
proteínas, estabilizando a
estrutura proteica por
meio de interações
hidrofóbicas.
Classificação de acordo com o grupo R
•
Fenilalanina, tirosina e
triptofano, com suas cadeias
laterais aromáticas, são
relativamente apolares
(hidrofóbicos).
•
Todos podem participar em
interações hidrofóbicas.
Classificação de acordo com o
grupo R
• Os grupos R desses aminoácidos são
mais solúveis em água, (mais
hidrofílicos) do que aqueles dos
aminoácidos apolares, porque eles
contêm grupos funcionais que
formam ligações de hidrogênio com a
água.
• Essa classe de aminoácidos inclui a
serina, treonina, cisteína, asparagina e
glutamina.
Classificação de acordo com o
grupo R
• Os grupos R mais hidrofílicos
são aqueles carregados
positivamente ou
negativamente.
Classificação de acordo com o
grupo R
• Os dois aminoácidos que
apresentam grupos R com carga
negativa final em pH 7,0 são o
aspartato e o glutamato, cada um
dos quais tem um segundo grupo
carboxila.
Peptídeos são cadeias de aminoácidos
- Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo
covalente por meio de uma ligação amida substituída, denominada
ligação peptídica, a fim de produzir um dipeptídeo.
Função amida
Peptídeos e proteínas
• Os peptídeos são nomeados a partir do resíduo aminoterminal, que por
convenção é colocado à esquerda. As ligações peptídicas são sombreadas; os
grupos R estão em cor-de-rosa.
O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina,
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu, ou SGYAL.
Importância da sequência dos
polipeptídios
• Algumas alterações nas sequências de aminoácidos podem causar
doenças como a anemia falciforme.
Níveis de Estruturas Proteicas
Níveis de Estruturas Proteicas
• O elemento mais importante da estrutura primária é a sequência de
resíduos de aminoácidos.
• A estrutura secundária se refere a arranjos particularmente estáveis de
resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais
recorrentes.
• A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento
tridimensional de um polipeptídeo.
• Quando uma proteína tem duas ou mais subunidades polipeptídicas,
seus arranjos no espaço são chamados de estrutura quaternária.
Classificação das proteínas de acordo
com sua função biológica
Classificação das proteínas de acordo
com a forma
Proteínas conjugadas
Obrigado!!!
Níveis de Estruturas Proteicas