Proteínas

Proteínas
Leonardo Pozza
Disciplina Bases da Nutrição
Curso de Ciência e Tecnologia de Alimentos
2017
Proteínas no corpo humano
Onde estão as proteínas?
Introdução
• O primeiro aminoácido foi encontrado em 1806
(asparagina), primeiramente observada no aspargo
• Até o final do século XIX, a maioria dos estudos de
Nutrição relacionados às proteínas eram realizados
na Europa Ocidental
• Pepsina e tripsina foram descobertas como
responsáveis pela degradação das proteínas no
organismo
Vegetarianos x Omnívoros
Proteínas - Definição
• Proteína vem do grego protos = primeiro  elemento mais
importante, essencial à vida
• São as moléculas biológicas mais abundantes: ocorrem em
todas as células e em todas as suas partes
• É a principal forma pela qual a
informação genética se expressa
• As suas macromoléculas
possuem pesos moleculares
variados (milhares a milhões)
Proteínas - Definição
• É o maior componente funcional e estrutural de
todas as células do organismo
• Enzimas, cabelo, unhas, albumina sérica, colágeno e
uma série de substâncias são proteínas
Características Químicas
• São macromoléculas compostas
por cadeias longas de milhares de
aminoácidos (AA) unidos por
ligações peptídicas
• AA = grupo amino (-NH2) ligado ao carbono  (mais
próximo ao grupo carboxila)
• Os AA incorporados às proteínas dos mamíferos são os
-aminoácidos
Proteínas são compostas por
repetições de aminoácidos
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em
sequência combinatória de apenas 20 aminoácidos (entre
outros especiais).
• Fórmula estrutural em comum:
Propriedades Físicas
As proteínas são substâncias:
–
–
–
–
–
sólidas,
incolores,
insolúveis em solventes orgânicos,
algumas solúveis em água,
algumas solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases,
produzindo colóides.
Classificação dos aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
• Do ponto de vista nutricional
– Essenciais: são aqueles cujos esqueletos de carbono não podem ser
sintetizados em seres humanos – devem ser fornecidos pela dieta
– Não-essenciais: são aqueles que o corpo humano pode sintetizar a
partir de outros AA ou outros compostos nitrogenados
– Semi-essenciais: são aqueles que, sob condições fisiopatológicas
especiais, podem ser sintetizados a partir de outros AA e/ou sua
síntese é limitada
• Ex.: Situações de estresse  catabolismo intenso limita a
capacidade tecidual para produzir glutamina para suprir aumento
das necessidades
Aminoácidos
Essenciais
Não-essenciais
Semi-essenciaisa
Histidinab
Alanina
Arginina
Isoleucina
Ác. Aspártico
Cisteína
Lisina
Asparagina
Glutamina
Leucina
Ác. Glutâmico
Glicina
Triptofano
Serina
Prolina
Treonina
Tirosina
Metionina
Fenilalanina
Valina
a Condicionalmente
não-essencial quando síntese endógena não alcança necessidades
metabólicas.
b Embora histidina seja considerada não-essencial, pode ser essencial em condições de
deficiência na dieta por induzir balanço nitrogenado negativo.
Classificação das proteínas
1. De acordo com a sua natureza química
2. De acordo com seu papel biológico
3. De acordo com seu valor nutritivo
Classificação 1 - Natureza Química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas:
aquelas cuja hidrólise fornece exclusivamente AA.
b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas:
aquelas cuja hidrólise produz AA + compostos
denominados núcleo prostético ou grupo prostético.
c) Proteínas derivadas: aquelas derivadas da hidrólise
parcial de proteínas naturais.
Classificação 1 - Natureza Química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas
São aquelas cuja hidrólise fornece exclusivamente AA. Ex.:
glicil-alanina + água  glicina + alanina
Classificação 1 - Natureza Química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas
De acordo com a solubilidade, condições de coagulação, comportamento frente ao
aquecimento, precipitações com sais etc, são agrupadas em:
Histonas: solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo
calor. Ex: hemoglobina (sangue).
Albuminas: solúveis em água, em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor.
Ex: ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro
sanguíneo).
Globulinas: insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor.
Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), amandina (amêndoas).
Glutelinas: insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e
coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).
Prolaminas ou gliadinas: insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de
ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).
Classificação 1 - Natureza Química
b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas
São aquelas cuja hidrólise produz AA + compostos denominados
núcleo prostético ou grupo prostético.
De acordo com a natureza do grupo prostético, podem ser:
-
-
-
Glicoproteínas: glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos)
Fosfoproteínas: ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do
ovo)
Cromoproteínas: pigmento. Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados),
clorofila (vegetais verdes)
Nucleoproteínas: ácido nucléico (RNA e DNA). Ex: citoglobulinas
(citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares)
Metaloproteínas: metal. Ex: hemoglobina (sangue)
Lipoproteínas: ácidos graxos
Lecitoproteínas: lecitina
Classificação 1 - Natureza Química
c) Proteínas derivadas
São aquelas derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais.
São produzidas durante a digestão das proteínas naturais do
organismo.
Ex.: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas,
peptonas, polipeptídeos.
Classificação 2 - Papel biológico
a) Proteínas Estruturais ou de Construção
b) Proteínas Reguladoras
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa
Classificação 2 - Papel biológico
a)
Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela
construção dos tecidos
-
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
Queratina (pelos, cabelo, unha);
Miosina (músculos responsáveis pela contração);
Albumina (plasma sangüíneo);
Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
b)
Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções
orgânicas
-
Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase,
pepsina etc)
Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina etc)
-
Classificação 2 - Papel biológico
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que
defendem o organismo, produzidos por células do sistema
imunológico (linfócitos)
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as
bactérias;
- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados
pelos fagócitos;
- Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
Classificação 3 - Valor Nutritivo
1. Proteínas completas
2. Proteínas semi-completas
3. Proteínas incompletas
Classificação 3 - Valor Nutritivo
1.
•
•
•
•
•
•
•
Proteínas completas: provêm e mantêm o ser vivo.
Caseína (leite)
Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
Glicinina (soja)
Edestina e glutenina (cereais)
Lactoalbuminas (leite e queijo)
Albumina e miosina (carne)
Excelsina (castanha do Pará)
2. Proteínas semi-completas: provêm, mas não mantêm o ser
vivo.
•
•
•
•
Gliadina (trigo)
Legunina (ervilha)
Faseolina (feijão)
Legumelina (soja)
Classificação 3 - Valor Nutritivo
3.
Proteínas incompletas: são as proteínas incapazes de
prover e manter a vida.
Zeína (milho) – falta
triptofano e tirosina
Gelatina - falta
triptofano e tirosina
Nível estrutural das proteínas
Estrutura secundária - -Hélice
• Conformação
secundária mais
simples;
• Ligações de hidrogênio.
Estrutura secundária
Folha β-Pregueada
• Ligações de
hidrogênio
entre
segmentos
distantes de
uma mesma
cadeia.
Estrutura terciária
• Arranjo tridimensional de uma proteína.
Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares.
Estrutura quaternária

Complexos protéicos: mais de uma subunidade protéica.
Estrutura
Diversidade de funções
• ENZIMAS E HORMÔNIOS
– Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.
• MÚSCULOS E TENDÕES
– Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.
• PELE E CABELO
– Oferecem revestimento externo.
• HEMOGLOBINA
– Transporte de oxigênio.
• ANTICORPOS
– Meios de proteção contra doenças.
Digestão e absorção das proteínas
• pH Ácido do estômago  desnatura as proteínas em
peptídeos
• Pepsina gástrica  cliva as proteínas
• Ligações peptídicas são hidrolisadas no intestino
delgado por diversas enzimas secretadas pelo
pâncreas
• Os aminoácidos absorvidos são transportado para o
fígado, onde serão captados e utilizados
Síntese proteica
• AA ligados ao RNA-t são selecionados no citoplasma
celular para síntese proteica
• Moléculas de RNA-t interagem com o RNA-m para
sintetizar a proteína específica pela ligação dos AAs
• É um processo contínuo que ocorre em muitas
células e uma restrição de proteínas na dieta
provocará desequilíbrio na síntese proteica
Qualidade da proteína da dieta
• Visa quantificar quão boa a proteína é para síntese
proteica
• É avaliada a partir da quantidade de AAs essenciais
presentes
• Uma proteína que apresenta grande quantidade de
Aas é caracterizada como uma proteína de alto valor
biológico
Necessidades e recomendações
• América Latina - adultos
– 0,75g/kg de peso corpóreo Proteínas de alto valor biológico
– 1,0g/kg de peso corpóreo  Dietas mistas
• Excessos: efeitos adversos na função renal
• Brasil: arroz (2 partes) + feijão (1 parte)
• Recomendações1:
– 8 a 10% das calorias totais da dieta na forma de proteínas de
alto valor biológico
– 10 a 12% das calorias totais da dieta na forma de proteína de
origem vegetal
– 12 a 14%  idosos
1FAO/OMS, 1998
Obrigado!