Resoluções das Atividades

VOLUME 2 | BIOLOGIA 1
Resoluções das Atividades
Sumário
Aula 6 – Constituintes orgânicos da célula – Proteínas..................................... 1
Aula 7 – Constituintes orgânicos da célula – Proteínas catalisadoras – Enzimas.... 2
Aula 6
Constituintes orgânicos da célula –
Proteínas
Atividades para Sala
Atividades Propostas
01 B
01 C
A estrutura secundária de uma proteína é formada pela
disposição dos aminoácidos próximos entre si na cadeia
polipeptídica, os quais estabelecem ligações denominadas pontes de hidrogênio entre os grupos –NH e C O
da cadeia principal. Os dois principais tipos de estrutura
secundária são a alfa-hélice e a folha beta pregueada.
02 E
As proteínas podem diferir umas das outras devido ao
número, aos tipos e à sequência de aminoácidos que as
constituem. Consequentemente, apesar de a proteína em
questão apresentar os mesmos aminoácidos na mesma
quantidade, as proteínas a serem constituídas podem
variar se a disposição dos aminoácidos na estrutura polipeptídica variar.
03 B
A figura ilustra o núcleo básico da estrutura de um aminoácido: um carbono alfa ligado diretamente aos grupos
amina e carboxila, bem como a um átomo de hidrogênio.
O outro ligante, denominado radical, constitui o fator de
diferenciação dos 20 aminoácidos que entram nas proteínas biológicas. São moléculas que podem ser produzidas
pelos seres vivos; entretanto, poucos são os organismos
que possuem a capacidade de sintetizar os 20 aminoácidos de que necessitam. Os que faltam são obtidos por
meio da alimentação.
02 A
Os anticorpos são proteínas (glicoproteínas) específicas
sintetizadas por células de nosso sistema imunológico
(plasmócitos). Tais proteínas atacam moléculas estranhas
ao corpo, chamadas de antígenos, realizando, dessa forma,
a defesa de nosso corpo.
Os aminoácidos classificados como essenciais ou vitais são
aqueles que não são sintetizados pelo organismo, sendo
obtidos somente por meio da alimentação.
03 c
A molécula 2 é composta por nucleotídeos, moléculas
que fazem parte da estrutura dos ácidos nucleicos DNA
e RNA, e as moléculas 1 e 3 apresentam aminoácidos em
sua composição. Logo, aminoácidos têm natureza proteica
e, como as proteínas apresentam uma série de funções
(estrutural, de defesa, transportadora etc.), algumas delas
podem apresentar atividade catalítica ou enzimática, função desempenhada por certas proteínas.
04 C
04 C
Ao se formar uma ligação peptídica, teremos dois aminoácidos, ao se formar duas ligações peptídicas teremos
três aminoácidos. Dessa forma, basta somar mais um ao
número de ligações peptídicas para obtermos o número
total de aminoácido encontrados na cadeia (no de aminoácidos = no de ligações peptídicas + 1). Logo, como a
questão considera uma cadeia com 84 ligações peptídicas,
teremos, então, 85 aminoácidos. Na cadeia de aminoácidos que forma um peptídeo ou um polipeptídeo, sempre
teremos um grupamento amina em uma extremidade e
um grupamento carboxila na outra extremidade. Portanto,
aqui temos um grupamento carboxila e um amina.
A produção das proteínas está relacionada com as sequências do DNA ativadas para a transcrição. Na maioria das
vezes, uma determinada proteína pode ser a mesma em
indivíduos normais da mesma espécie. Entretanto, há casos
em que uma alteração no DNA ou defeitos pós-transcricionais podem alterar a sequência dos aminoácidos da proteína ou ainda sua estrutura, comprometendo sua função.
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(α), ligado a um grupo amina (–NH2), um ácido carboxílico
(–COOH), um hidrogênio (–H) e um grupo variável, que
caracteriza cada proteína, chamado de radical (grupo R).
05 B
A ligação que permite a união entre dois aminoácidos
é chamada de ligação peptídica. Essa é uma reação de
síntese por desidratação que ocorre entre o grupamento
amina de um aminoácido e o grupamento carboxila do
aminoácido adjacente.
10 III, II, IV, I.
I – Queratina: proteína estrutural ou plástica que forma
cabelos, unhas, pelos do corpo, assim como casco e chifres de outros animais.
II – Insulina: proteína que atua como hormônio. Ela é sintetizada pelas células beta do pâncreas e tem por finalidade
ativar a entrada de glicose nas células. Dessa forma, ela é
fundamental para controlar a glicemia sanguínea.
III – Miosina: proteína contrátil presente em abundância
nas células que formam os músculos estriados e lisos e nas
proteínas em geral, capacitando as primeiras a realizarem
a contração muscular e as outras a alterarem a forma de
seu citoplasma, o que pode promover a movimentação da
célula.
IV – Hemoglobina: proteína transportadora presente em
abundância no interior das hemácias, dos eritrócitos ou
dos glóbulos vermelhos. Tem como papel fundamental
transportar a maior parte do oxigênio no corpo. Entretanto, também transporta uma pequena parcela de CO2.
A sequência correta é III, II, IV, I.
06 b
A falta de alimentação adequada pode levar à desnutrição.
Uma das síndromes de desnutrição frequente é o Kwashiorkor,
comum em crianças que, após o desmame, passam a se
alimentar basicamente de carboidratos, havendo severa
deficiência de proteínas. Crianças afetadas apresentam
retardo mental, apatia extrema, edema generalizado sob
a pele, queda da resistência contra infecções. O marasmo
é causado pela ingesta alimentar abaixo da necessária, ou
seja, a quantidade de alimento ingerida não é suficiente
para a manutenção das atividades celulares, deixando a
criança subnutrida. Isso torna-a muito magra, com musculatura atrofiada, aparência envelhecida etc. As outras
doenças citadas, anemia, osteomalácia e pelagra podem
ser causadas respectivamente pela carência de ferro, cálcio e niacina (vitamina B3).
07 B
As proteínas são macromoléculas formadas por uma
sucessão de moléculas menores conhecidas como aminoácidos, que são os constituintes de uma molécula proteica.
O homem, por exemplo, é capaz de sintetizar apenas doze
dos vinte tipos de aminoácidos. Esses doze aminoácidos
são considerados naturais para a nossa espécie. Os outros
oito tipos, os que não sintetizamos, são essenciais e devem
ser obtidos de quem os produz (plantas e animais).
As proteínas facilitam o transporte de substâncias (hemoglobina, por exemplo), armazenam energia e protegem
contra enfermidades (anticorpos).
Os elementos químicos presentes nas proteínas são: carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Cada proteína tem uma função específica no funcionamento do nosso organismo.
Logo, são verdadeiras as afirmativas: I, III e IV.
Aula 7
Atividades para Sala
01 e
A análise do gráfico permite concluir que o leite produzido pelos macacos apresenta uma menor quantidade do
glicídio lactose e de lipídios, entretanto possui uma maior
quantidade de proteínas. Como uma das funções das proteínas é atuar como um nutriente plástico ou estrutural nos
seres vivos, caso um macaco seja alimentado com leite
humano, acabará recebendo uma menor quantidade de
proteínas, o que poderá comprometer o seu crescimento.
09 C
Todas as proteínas são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, os quais são constituídos por um átomo de carbono, chamado de carbono alfa
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Certas proteínas, denominadas enzimas, atuam como catalisadores biológicos ou orgânicos. Elas recebem tal denominação pelo fato de serem capazes de diminuir a energia
de ativação necessária para a ocorrência de uma reação química, seja esta de síntese ou de degradação.
02 B
08 c
Constituintes orgânicos da célula –
Proteínas catalisadoras – Enzimas
As substâncias que têm a capacidade de acelerar reações
químicas são chamadas catalisadores. De acordo com a
natureza química, os catalisadores podem ser considerados inorgânicos, ou não biológicos, ou ainda orgânicos ou
biológicos. Os catalisadores não biológicos normalmente
apresentam maior tolerância à variação de pH e temperatura. Exemplos: ácido clorídrico, dióxido de manganês. Já
os catalisadores biológicos acabam sofrendo a ação dos
fatores citados. Proteínas do grupo das enzimas e as ribozimas (ácidos ribonucleico) são substâncias orgânicas com
poder catalítico.
03 A
Uma temperatura inferior a 20ºC diminuiria a velocidade
com que a reação celular se processaria, pois as enzimas
envolvidas na catálise poderiam ter suas atividades comprometidas pela baixa temperatura.
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(V)As enzimas apresentam um pico de atividade (velocidade máxima de reação) quando são atendidas certas
condições de temperatura, pH, concentração de sais
etc. Caso tais fatores não correspondam aos ideias,
ocorrem alterações na estrutura tridimensional (estrutura terciária) da proteína causando sua consequente
desnaturação.
(F)As concentrações da enzima e do substrato afetarão a
velocidade inicial de uma reação.
(F)As enzimas catalisam as reações químicas sem serem
consumidas e sem sofrerem alterações moleculares.
04 d
As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores
biológicos extremamente eficientes. Elas aceleram em
média 109 a 1012 vezes a velocidade de uma reação química. As enzimas são extremamente específicas, sendo
essa especificidade relativa a apenas um substrato ou a
vários substratos ao mesmo tempo. Tal especificidade se
deve ao sítio ou centro ativo, ou seja, se deve ao local no
qual o substrato interage com a enzima.
Atividades Propostas
04 c
01 b
O processo metabólico que gera o talhamento do leite é a
fermentação anaeróbica, realizada por Lactobacillus (bactérias) que digerem a lactose, o principal carboidrato do
leite, produzindo ácido láctico. O acúmulo de ácido láctico
acidifica o meio, gerando a precipitação das proteínas que
estavam nele dissolvidas.
02 a
I. (V) Certas proteínas atuam como catalisadores biológicos ou enzimas, ou seja, elas possibilitam que reações químicas ocorram mais facilmente, pelo fato
de diminuírem a energia de ativação necessária à
reação considerada.
II. (V)Muitas enzimas apresentam uma elevada especificidade em relação à(s) molécula(s) sobre a qual
atuará, chamada de substrato. Dessa forma, para
que determinada reação ocorra, é necessário a
existência de uma enzima específica para o(s)
substrato(s) que participa(m) da reação.
III. (F) Diversos fatores, de origem física ou química, podem
romper as pontes de hidrogênio e outras ligações
que mantêm a estrutura espacial das proteínas. Com
a ação desses fatores, as enzimas perdem suas propriedades físicas, químicas e biológicas características, cessando, assim, a sua atividade biológica.
IV.(F) Os catalisadores biológicos, como as enzimas de
origem proteica, realizam as reações químicas sem
serem alteradas ou consumidas durante esse processo.
03 V, V, F, V, F, F
(V)As enzimas são substâncias orgânicas essenciais ao
metabolismo celular pelo fato de diminuírem a energia de ativação necessária para o início de uma reação
metabólica típica de célula, resultando assim em uma
aceleração da velocidade da reação em questão.
(V)Pelo fato de a enzima apresentar uma parte da sua
estrutura espacial (centro de reação) complementar à
determinada região da molécula de substrato.
(F)Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação
enzimática aumenta com a elevação da temperatura.
Entretanto, a partir de determinada temperatura, a velocidade da reação enzimática diminui acentuadamente.
As proteínas são substâncias orgânicas que podem apresentar papel catalítico, ou seja, podem atuar como enzimas. As enzimas têm a capacidade de acelerar reações
químicas porque causam uma diminuição da energia de
ativação necessária à ocorrência da reação química. Elas
não são consumidas durante a reação química, apresentam pH e temperatura ótima de atuação e apresentam
especificidade ao substrato devido à sua configuração tridimensional (estrutura terciária).
05 A
I. (V) Certas proteínas atuam como enzimas, biocatalisadores ou catalisadores biológicos. Quando atuam
na catálise de reações biológicas, aceleram a velocidade de determinada reação, sem participar dela
como reagente ou produto.
II. (V)As enzimas apresentam especificidade devido à
existência, na superfície da molécula desse catalisador, de um local chamado sítio de ligação do substrato. Nesse local, a enzima apresenta determinado
arranjo tridimensional especial dos aminoácidos,
que é complementar à molécula sobre a qual ela
atuará, que é chamada de substrato.
III.(F) Não sofrem “desgaste” estrutural, tampouco perdem a atividade catalítica.
IV.(F)Uma enzima pode catalisar uma mesma reação
repetidas vezes, desde que haja substrato.
06 A
A quantidade de X tende a se manter constante, ou seja,
as proporções de produção e consumo de X permanecerão equilibradas, a fim de garantir a ocorrência da reação
completa.
07 V, V, F, F, F
(V)A presença de enzimas diminuem a energia de ativação
das reações químicas, acelerando-as entre 109 a 1012
vezes.
(V)Animais pecilotérmicos (peixes, anfíbios, répteis e
invertebrados) têm a sua temperatura corpórea influenciada pela temperatura do ambiente. Dessa forma se
ocorrer uma diminuição da temperatura ambiente,
poderá haver uma perda de calor corpóreo, desacele-
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rando assim as reações enzimáticas, já que estas têm
uma correlação com a temperatura. Da mesma forma,
se ocorrer uma elevação da temperatura ambiente,
o ganho de calor irá acelerar as reações enzimáticas
até certo ponto (temperatura ótima). Caso o aumento
exceda este intervalo de velocidade máxima das reações, ocorrerá desnaturação enzimática, desaceleração
e até interrupção das reações.
(F)Ao sofrerem hidrólise, as enzimas, produzem aminoácidos.
(F)Mesmo na presença da enzima, ocorrerá gasto de energia. Na realidade, a enzima irá apenas diminuir, e não
zerar, a energia de ativação necessária para a reação ter
início.
(F)A hidrólise enzimática de moléculas orgânicas complexas é realizada por catalisadores orgânicos de natureza
proteica em presença de água.
08 c
Ao entrar em contato com a água fervente, a temperatura das espigas foi elevada a um ponto no qual ocorreu
a desnaturação das enzimas responsáveis pela conversão de monossacarídeos e dissacarídeos, que têm sabor
adocicado, no polissacarídeo amido, que não tem sabor
adocicado. Dessa forma, o processamento térmico em alta
temperatura, seguido de rápido resfriamento e conservação em baixa temperatura, preservam o sabor adocicado
do milho.
09 B
Vários compostos, chamados inibidores enzimáticos, têm
a capacidade de diminuir a atividade de uma enzima. A
inibição promovida por eles pode ser reversível ou irreversível. Os inibidores irreversíveis ligam-se no sítio ativo da
enzima com uma afinidade muito alta, impedindo a ligação
do substrato. Já os inibidores alostéricos, caso representado na figura A, não se ligam ao sítio ativo do substrato.
Existe para estes um sítio de ação específico chamado de
sítio alostérico. Quando se ligam a esse sítio, modificam a
conformação da enzima, inibindo-a e, consequentemente,
reduzem a velocidade da reação.
10 e
I. (V) Na ausência da enzima 1, a fenilalanina será consumida e acabará sendo acumulada. Além disso, tal
ausência também resultará em deficiência na produção das moléculas derivadas da fenilalanina, resultando na deficiência típica dessa doença metabólica.
II. (V) O albinismo é uma doença hereditária causada por
um gene recessivo, o qual impossibilita que o aminoácido tirosina seja metabolizado, impendido assim
a síntese do pigmento melanina, que é o responsável pela pigmentação da pele, dos pelos e dos olhos,
assim como escamas e penas de outros animais.
III.(V) Se o esquema proposto for analisado, a inexistência da enzima 3 impedirá que o ácido homogenístico seja convertido em CO2 e H2O.
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