Aminoácidos
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Bioquímica- matéria ll Aminoácidos É um composto que apresenta um grupo AMINA e um grupo CARBOXÍLICO. Dentro do organismo humano o ácido tende a perder H e o básico tende a ganhar, ficando com a forma NH 3 ao contrario de NH2 e COO- ao contrario de COOH. Em um aminoácido o que o difere do outro é o radical, que pode variar em estrutura , tamanho ou carga elétrica. Temos cerca de 20 aminoácidos divididos em essenciais e não essenciais. - Os essenciais são os aminoácidos que a gente precisa para o nosso organismo funcionar adequadamente, mas que nós não produzimos. ‘’sintetizamos’’. - Os não essenciais são os aminoácidos que a gente também precisa para o organismo funcionar bem, mas estes são produzidos pelo nosso organismo. Os essenciais são: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina. Os não essenciais são: Alanina, Aspartato, Asparagina, Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina. Podemos encontrar estes nomes em forma abreviada ou simbólica. Ex: Histidina = His = H / Alanina = Ala = A Todos os aminoácidos exceto a glicina apresentam carbono assimétrico e recebe o nome de α. Duas Convenções A partir do α nomea-se os carbonos do radical com letras do alfabeto grego e numera-se os carbonos a partir da carboxila. Ex: ε δ γ β α CH2-- CH2-- CH2--CH2—CH—COOl6 5 4 3 l2 1 NH3 NH3 Quanto a disposição da amina: COO- l NH3—C—H l CH3 L- Alanina COO- l H—C—NH3 l CH3 D- Alanina Os aminoácidos são agrupados de acordo com o grupo R. (Radical). -Hidrofóbicos: insolúveis em H2O, então o conjunto R é apolar. EX: glicina e alanina COO- l NH3—C—H Glicina COO- l H—C—NH3 l l H CH3 Alanina Os aminoácidos VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA são aminoácidos que dão energia nas atividades físicas e ajudam a manter massa muscular. - Aromáticos: são apolares, ou seja, não dissolvem em H2O. Fenilalanina está presente em todas as proteínas dos animais e vegetais, sendo importante para o funcionamento do corpo. *Fenilalanina + Aspartato= Aspartame (adoçante presente no refrigerante) *Síndrome Fenilcetonuria: é uma síndrome metabólica, na qual não existe a enzima que digere a fenilalanina. O acumulo de fenilalanina produz substancias toxicas que geram vários sintomas, como, por exemplo, o retardo mental. Tirosina : esse aminoácido é precursor da adrenalina, de hormônios tireoidianos e da melanina( que pigmenta a pele). A deficiência da enzima Tirosinase causa uma doença chamada de albinismo, pois sem esta enzima não é possível transformar a Tirosina em Melanina, ficando sem pigmentação. Triptofano: é o precursor da serotonina, é considerado um antidepressivo natural, ele induz o sono, diminui a ansiedade e diminui a sensibilidade a dor. - Polar: dissolve na água. Não carregados: -Treonina: é um aminoácido essencial que está presente em grande quantidade nas imunoglobinas – anticorpos. - Cisteína: está presente em suplementos alimentares e em produtos farmacêuticos. Dernodo da cisteína N-acetil cisteína –fluidificante. Carregados positivamente -Lisina: importante para o crescimento ósseo, também está presente no colágeno, que é uma proteína contida no tecido conjuntivo. -Histidina: está presente em uma proteína chamada Hemoglobina. (a hemoglobina está contida nas hemácias, e é responsável pelo transporte de oxigênio). Carregadas negativamente -Aspartato: é considerado o neurotransmissor excitatório do SN, ele desempenha várias reações químicas no organismo. - Glutamato: é considerado o neurotransmissor excitatório do SN. Está presente nos aditivos alimentares, realça o sabor dos alimentos. Se dois aminoácidos cisteína se aproximam, eles reagem formando a cistina, ligando-se um ao outro por pontes de sulfeto, liberando 2H+ + 2è. Aminoácidos especiais: são derivados de outros aminoácidos. - 4 Hidroxiproline: derivado da prolina e está presente nas proteínas da membrana celular. - Hidroxilisina: derivado da lisina está presente no colágeno. - Metillisina: derivado da lisina- proteína muscular. -Desmosina: é o mais complexo que existe, e é formado por quatro moléculas de lisina. (elastinaproteína) Aminoácidos não proteicos -Ornitina e citrulina: participam do ciclo da ureia, principal via de eliminação da amônia. Ligação Peptídica É a ligação de H da amina de um aminoácido com o C da carboxila de outro aminoácido, com a eliminação de uma molécula de H2O, formando um peptídeo. Na ligação de aminoácidos sempre terá uma extremidade Amino-terminal e uma carboxi-terminal. Peptídeos São moléculas que possuem de 2 a 50 aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Peptídeos com atividade biológica: a) Insulina: é um hormônio secretado no pâncreas, formado por duas cadeias polipeptídicas, ligadas por pontes de sulfeto (dando estabilidade para a cadeia).Uma cadeia tem 30 aa (aminoácidos) e a outra tem 21 aa . Através do aa Cisteína que apresenta enxofre em sua estrutura, consegue-se obter a ponte de sulfeto. A insulina tem função de diminuir as taxas de glicose no sangue, ou seja, tem ação HIPOGLICEMIANTE. A insulina além de estimular a retirada de glicose do sangue, também estimula a formação de glicogênio, que fica armazenado no fígado para momentos de necessidade. b) Glucagon: é um hormônio secretado no pâncreas, formado por uma cadeia polipeptídica que possui 29 aa. O glucagon tem como função aumentar as taxas de glicose no sangue,ou seja tem ação HIPERGLICEMIANTE. O glugacon quebra as moléculas de glicogênio presentes no fígado, originando moléculas de glicose, aumentando assim as taxas de glicose no sangue. c) Amanitina: Peptídeo encontrado no cogumelo Amanita phalloides, tem ação toxica e alucinógena. d) Ocitocina: é um peptídeo eliminado pela glândula Hipófise. Esse peptídeo tem função de estimular a contração uterina na hora do parto e a lactação. Proteínas São as moléculas mais complexas do organismo. São moléculas muito grandes que possuem mais de 50 aminoácidos unidos por ligação peptídica. Podem ser classificados: - Quanto a função biológica: Enzimas: são considerados catalisadores biológicos, possibilitam que uma reação química aconteça. Atuam sobre determinada molécula (substrato), modificando – a quimicamente. Exemplos: - Lactase: atua na lactose. - Lisozima: atua sobre proteínas, é presente no estomago. - Pepsina: atua na parede celular das bactérias, na mureína. Proteínas transportadoras: são proteínas que carregam ou transportam uma substancia de um local para outro do organismo. Exemplos: - HDL e LDL: transportam lipídeos. São conhecidos como o bom e o mau colesterol. - Hemoglobina: transporta oxigênio para todo o organismo. - Albumina: é produzida no fígado e é a principal proteína transportadora do sangue, por exemplo, transporta os medicamentos. Proteínas Nutritivas ( reserva): são proteínas que armazenam aminoácidos ou outras moléculas para serem usadas no momento de necessidade. Exemplos: - Albumina: presente na clara do ovo serve de reserva para o embrião. - Glúten: está presente nos cereais, importante para a germinação das sementes. -Caseína: está presente no leite, serve de reserva de aa para o lactente. - Ferritina: existe no nosso organismo e armazena ferro, sendo liberado de acordo com a necessidade. Proteínas Contráteis: são proteínas que proporcionam movimento. Exemplo: - Miosina e Actina: proteínas musculares importantes na contração dos músculos. A miosina e actina deslizam uma sobre a outra, proporcionando movimento de relaxamento e contração. - Tubulina: presente nos microrganismos ciliados e flagelados. Proteínas Estruturais: são proteínas que constituem as estruturas. Exemplos: - Colágeno: presente na pele, ossos, cartilagens, córnea. - Elastina: presente na pele e ligamentos dá elasticidade e flexibilidade. - Queratina: presente na pele e anexos. - Fibroína: está presente nas teias de aranha e na seda. Proteínas de defesa: defendem o organismo de corpos estranhos. Exemplos: - Anticorpos: nos animais (formado por quatro cadeias polipeptídicas ligadas por ponte de sulfeto.) - Lectina: nos vegetais. Proteínas reguladoras: controlam as atividades fisiológicas do corpo, são geralmente hormônios. Exemplos:- Progesterona: manutenção da gestação. - insulina: abaixa o nível de glicose no sangue. - Quanto à complexidade da cadeia: Simples: formadas por proteínas (aminoácidos). Exemplos:- albuminas, - globulinas. Conjugadas: formadas por uma parte proteica e uma parte não proteica, chamada de grupamento prostético, e ele dá o nome para a classe de proteínas conjugadas. Exemplos: - Nucleoproteínas: proteínas + ácidos nucleicos. - Glicoproteínas: proteínas + carboidrato. -Cromoproteínas: proteínas + algum grupo que dá coloração.(hemoglobina) - Lipoproteínas: proteínas + lipídeos. - Quanto à forma: Fibrosas: os aminoácidos se orientam em uma única direção. Formam feixes ou folhas. As proteínas fibrosas fazem parte de estruturas orgânicas, são mais simples do que as globulares e geralmente fazem estrutura primaria ou secundaria. Os aminoácidos que as constituem possuem em sua maioria o grupo R (radical) hidrofóbico, ou seja, insolúvel em água. Exemplos: colágeno, elastina,α queratina, β queratina. As α queratinas estão presentes na pele, pelos cabelos, penas, cascos, chifres. Apresentam estrutura secundária, é formada por uma cadeia polipeptídica e são ricos no aminoácido cisteína. Sua estrutura é de α- hélice e apresenta pontes de hidrogênio intracadeia, ou seja, dentro da cadeia. Cada hélice tem cerca de 4 aminoácidos. Essa proteína é sintetizada dentro das células vivas nas camadas mais internas da pele, estas células se saturam de α queratina e explodem, liberando a α queratina que vai para as camadas mais externas da pele. Esta proteína tem função de proteção e defesa. Se enlaçarmos as α- hélices, elas ficam mais resistentes. Podemos enlaçar duas α hélices para que estas fiquem mais resistentes, o enlaçamento de dois grupos de α hélices enlaçadas obtém um protofilamento. Um conjunto de protofilamentos forma uma protofibrila, o conjunto de 4 protofibrilas forma um filamento intermediário; vários filamentos intermediários formam um fio de cabelo. As β queratinas são encontradas na fibroína da seda e na fibroína da teia de aranha, formam estruturas secundarias, para obter estabilidade é preciso pelo menos de 2 cadeias polipeptídicas que se ligam por pontes de hidrogênio ( intercadeia- entre cadeias). Apresenta estrutura de β- conformação ou folha pregueada; são sintetizadas nas células vivas depois exportadas em um processo chamado hexocitose. Tem função de defesa e proteção. As β queratinas podem estar paralelas e antiparalelas. As antiparalelas possuem os aminoácidos orientados em sentidos opostos. As paralelas apresentam os aminoácidos orientados para o mesmo sentido. As β queratinas não apresentam pontes de sulfeto e é mais esticada do que a α queratina. Globulares: os aminoácidos se orientam em várias direções, adquirindo uma forma esférica, globular. As proteínas globulares apresentam atividade dinâmica, se movimentando pelo corpo. Possuem enovelamento compacto, sendo mais compactas do que as fibrosas para poderem formar estruturas terciarias e quartenárias. Possuem aminoácidos hidrofóbicos no interior da proteína, e aminoácidos hidrofílicos no exterior da proteína, para que estas proteínas possam se movimentar através do sangue, chegando a todas as regiões do corpo. Exemplo: - Citocromo C: contem uma cadeia polipeptídica com 104 aminoácidos e um grupo heme. O grupo heme é a parte não proteica da proteína, esse grupamento prostético é formado por protoporfirina e ferro. No citocromo C cerca de 40% dos aminoácidos fazem α hélice, o restante que não faz α hélice, liga as α hélices, formando uma estrutura terciaria. O citocromo tem função de transferência de elétrons na cadeia respiratória através do átomo de ferro. -Mioglobina: Tem a estrutura parecida com a do citocromo, formada por uma cadeia polipeptídica com 153 aminoácidos e um grupo heme. Cerca de 80% dos aminoácidos fazem α hélice, o restante liga as α hélices, formando uma estrutura terciaria. A mioglobina está contida nos músculos e armazena oxigênio para que este seja utilizado em momentos de EXTREMA necessidade, quando a hemoglobina não dá conta de suprir as necessidades do organismo. Essa proteína capta o oxigênio com facilidade e o libera com dificuldade, a captação do oxigênio é realizado pelo átomo de ferro do grupo heme. A mioglobina capta uma certa quantidade de oxigênio, ficando com este nível constante sem captar mais oxigênio, se saturando em uma pequena quantidade de oxigênio. - Hemoglobina: tem estrutura quartenária, formada por 4 cadeias polipeptídicas. Destas quatro, duas são chamadas de β e duas são chamadas de α, e possuem quatro grupos heme, um em cada estrutura terciaria. As cadeias α são formadas por 141 aminoácidos e as cadeias β por 146 aminoácidos. A hemoglobina tem função de transporte de oxigênio, mas também transporta CO2 e H+. A hemoglobina se une ao oxigênio formando a oxihemoglobina no processo de hematose, levando o oxigênio para todos os tecidos. Pega o CO2 dos tecidos formando a carboxihemoglobina e leva este gás para os pulmões para ser expirado. Diferente da mioglobina, a hemoglobina tem dificuldade em captar o oxigênio e facilidade em libera-lo. A hemoglobina tem alta afinidade com o oxigênio nos pulmões e baixa afinidade com o oxigênio nos tecidos, liberando-os facilmente. O efeito Bohr é a influencia do ph e da concentração de CO2 na captação e liberação do oxigênio pela hemoglobina. Nos pulmões o pH é de aproximadamente 7,6, nos tecidos é cerca de 7,2 e no sangue 7,4. Se alterar um aminoácido da cadeia, altera a forma ou função da hemoglobina, podendo, por exemplo, causar anemia falciforme, ocorrido devido à mudança da forma bicôncava da hemácia para a forma de foice. O CO2 e o H+ se ligam à proteína pela parte proteica e não pelo átomo de ferro do grupo heme. Estruturas proteicas Estrutura primaria: prevalece a ligação peptídica, determinada pelo código genético. Estrutura secundaria: os aminoácidos próximos na cadeia se interagem pelas pontes de hidrogênio, mudando a forma (ex:hélice). Essa interação depende do tipo de aa e da sequencia da cadeia. Estrutura terciaria: formada a partir da interação de aa que estão distantes na cadeia. Acontecem todos os tipos de ligações possíveis, com o objetivo de estabilizar a cadeia. Cada unidade de estrutura terciaria é chamada de Protomero. Estrutura quartenária: é o resultado da união entre dois ou mais protomeros.(estruturas terciarias),chamase proteína oligomérica.
