Estrutura secundária das proteínas conformação em
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Aminoácidos ligam-se por ligações peptídicas = reação de condensação entre: –OH do grupo carboxila de um aminoácido –H do grupo amina do outro aminoácido ( liberação de uma molécula de água) Esqueleto polipeptídico Interações hidrofóbicas e hidrofílicas As cadeias laterais (radicais) dos aminoácidos polimerizados livres interagem entre si e com a água Ligações de hidrogênio Ligações dissulfeto Forças usadas para a manutenção da estrutura tridimensional das proteínas - conformação Interações iônicas A conformação de uma proteína é fundamental para a função que ela exerce • Perda da conformação ou da estrutura tridimensional da proteína = perda da função e das características naturais da molécula Como é a estrutura das proteínas??? 4 níveis estruturais Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária Mantidas por: •ligações covalentes (ligação peptídica e ligação dissulfeto •forças fracas ( ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas / hidrofílicas e iônicas Estrutura primária sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas Estrutura terciária arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações entre aminoácidos mais distantes Estrutura secundária conformação local de alguns regiões da cadeia polipeptídica (-hélice, -pregueada e dobras β) Estrutura quaternária arranjo tridimensional de diferentes cadeias polipeptídicas Estrutura primária das proteínas Seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas Terminal amino e carboxila Número variável de resíduos de aminoácidos Tamanho diferentes das moléculas – número de resíduos Composição diferente de aminoácidos Sequencia de aminoácidos determinada pelo material genético do organismo – comparação entre organismos Através da análise da sequencia dos aminoácidos de um proteína pode-se avaliar a relação evolutiva entre as espécies ou comparar espécies similares Estrutura secundária das proteínas Mantida por ligações de hidrogênio entre aminoácidos próximos conformação em - hélice conformação -pregueada dobra Conformação em -hélice Arranjo tridimensional que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário Mantida por ligações de hidrogênio entre os grupos C=O e o N-H da ligação peptídica quatro resíduos subsequentes. Cada volta da hélice inclui 3,6 resíduos de aminoácidos O hidrogênio do carbono fica para dentro da hélice enquanto as cadeia laterais ficam para o lado de fora A presença de grupos grandes, eletricamente carregados ou polares ou de Pro e Gli desestabilizam a estrutura da -hélice Conformação -pregueada Cadeia polipeptídica estende-se em zigzag e podem estar arrumadas lado a lado formando um estrutura chamada folhas pregueada Folhas pregueada Ligações de H são formadas entre as cadeias adjacentes (C=O e o N-H da ligação peptídica) Existem dois tipos de folhas pregueada Paralelas – mesma orientação das cadeias (terminal amino e carboxílico) Anti-Paralelas –orientação oposta das cadeias (terminal amino e carboxílico) Proteínas globulares podem apresentar essas duas estruturas, entretanto para ficar compacta a cadeia deve apresentar dobras (representações) Conformação -hélice + Conformação -hélice Dobras Elemento de conexão entre as regiões com estrutura secundária diferentes ou não Dobras compreende uma estrutura que causa uma volta de 180º Envolve 4 aminoácidos Forma ligação de Hidrogênio entre oxigênio da carboxila do primeiro resíduo com o H do grupo amina do quarto resíduo Resíduos 2 e 3 não participam de nenhuma interação Dobras são encontradas normalmente na superfície das proteínas – ligações de H dos resíduos 2 e 3 (cadeia lateral) com a água Estrutura terciária e quaternária das proteínas Grupo Heme Estrutura terciária - arranjo tridimensional da cadeia peptídica estabilizado por interações entre grupos de aminoácidos distantes Estrutura quaternária - arranjo entre cadeias polipeptídicas (subunidades) que constituem um proteína ativa Mantida por interações fracas (ligações de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria molécula ou das subunidades. Tanto as proteínas fibrosas como as globulares podem se associar para desempenhar uma função biológica (estrutura quaternária) Quanto ao número de subunidades as proteínas podem ser: Monomérica – uma unidade Oligomérica – poucas subunidades (dímero, trímero, tetrâmero...) Multímero – proteína ou complexo proteico formado por muitas subunidades polipeptídicas Unidades de repetição - protômeros Hemoglobina – tetrâmero (quatro unidades) duas cadeias e duas cadeias Pode ser considerada um dímero de dois protômeros (unidade repetitiva) RUBISCO 8 cadeias pequenas 8 cadeias grandes Oligômero (16 cadeias ou 8 protômeros) Virus do mosaico do Tabaco - cápsula de proteínas - Multímero Com relação à estrutura e sua função biológica as proteínas podem ainda ser classificadas em Fibrosas e Globulares Proteínas Fibrosas Função – estrutural, suporte e proteção Cadeias longas e folhas Tipo simples de estrutura secundária Caracterizadas por proporcionar resistência e flexibilidades às estruturas onde ocorrem São insolúveis em água Estruturas principais: • α – Queratinas • Colageno • Fibroina α – Queratinas Cabelo, unhas, cascos, chifres, lã, penas e camada externa pele. Estrutura secundária – hélice orientada para a direita Monômero Dímero enovelado Protofibrila Rica em resíduos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe) Fibrila Arranjo similar - formam estruturas superenoveladas que se agrupam formando filamentos Interações hidrofóbicas entre cadeias laterais dos aminoácidos e ligações dissulfeto mantem a estrutura Filamento Um fio de cabelo é formado por muitos filamentos Colágeno Tendões, cartilagens, córnea, matriz orgânica ossos 3 resíduos de aminoácidos que se repetem Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro (X qualquer aminoácido) Estrutura secundaria em hélice voltada para a esquerda Estrutura quaternária 3 cadeias enroladas Formam fibrilas - estrutura mantidas por algumas ligações covalentes não habituais (Lys – HyLis ou His) Gelatina – derivada do colágeno – baixo valor nutricional humano pelos aminoácidos que a constituem Fibroína Fios de seda e teia de aranha Estrutura secundária - β - pregueada Rica em Ala e Gly - cadeias lateais pequenas e empacotamento dos grupos R Fibras são camadas de folhas β antiparalelas arranjadas densamente Estrutura mantida por ligações de hidrogênio Proteínas Globulares Função – enzimas, reguladoras, transporte e de defesa Cadeias esféricas ou globulares Diversos tipos de estrutura secundária Cadeia polipeptídica se dobra formando uma estrutura compacta - diversas estruturas e funções Grupos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior – pontes H com a água - solúveis Diversidade estrutural Mioglobina Imunoglobulina RUBISCO Amilase salivar Estrutura proteína esta relacionada com sua conformação Conformação é em grande parte determinada pelas interações fracas entre as cadeias laterais (R) dos aminoácidos Forças que possam influenciar forças mantem estrutura das proteínas podendo mudar sua conformação • • • • • • Aumento de temperatura; Extremos de pH; Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); Solutos (uréia); Sais (sulfato de amônio); Exposição da proteína a detergentes; Agitação mecânica vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma. Perda da estrutura tridimensional = desnaturação Perda da conformação de uma proteína = perda função e características (solubilidade)
