Aminoácidos e proteínas

Aminoácidos e proteínas
Classificação dos aminoácidos quanto à cadeia lateral(Negrito) pode ser em:
*Aminoácidos apolares-apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou
hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina(que possui um átomo de hidrogénio como cadeia
lateral). São hidrófobos.
*Glicina: H-CH(NH2)-COOH
*Alanina: CH3-CH(NH2)-COOH
*Leucina: CH3-(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
*Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
*Isoleucina: CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
*Prolina: CH2-CH2-CH2-ligando o grupo amino ao carbono alfa.
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH
*Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
*Aminoácidos polares neutros-apresentam grupos químicos que tendem a formar
ligações de hidrogénio.
*Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH
*Treonina: OH-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
*Cisteina: SH-CH2-CH(NH2)-COOH
*Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
*Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
*Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
*Aminoácidos ácidos-apresentam grupos carboxilato. São hidrófilos.
*Ácido aspártico: HCOOH-CH2-CH(NH2)-COOH
*Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
*Aminoácidos básicos-apresentam grupos amino. São hidrófilos.
*Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
*Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
*Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
Proteínas- Classificação: quanto ao nível organizacional:
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais que podem ser
organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
Estrutura Primária- Dada pela sequência de aminoácidos e ligações
peptídicas da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma
extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”. A estrutura
primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Sua estrutura é
somente a sequência dos aminoácidos, sem se preoucupar com a orientação espacial
da molécula.
Estrutura Secundária- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível de organização
das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças á possibilidade de
rotação das ligações entre os carbonos, a dos aminoácidos e seus grupamentos amina
e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular,
isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos e seus ligantes são
iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
Estrutura Terciária- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes
entre si na sequência polipeptídica. É a forma tridimencional como a proteína se
“enrola”.
Ocorre
nas
proteínas
globulares,
mais
complexas
estrutural
e
funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em
domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por
segmentos lineares da cadeia polipeptídica. Os domínios são considerados as
unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
Estrutura Quaternária- Surge apenas nas proteínas oligoméricas, dada pela
distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades
da molécula. Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes
dissulfeto, e ligações não covalentes como pontes de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, etc... As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
Quanto a Função Biológica
As proteínas são responsáveis por diversas funções biológicas: O transporte de
pequenas moleéculas (por exemplo, a hemoglobina), regulagem (por exemplo, a
insulina), a sustentação (por exemplo, o colágeno), aumento da velocidade da reação
(enzimas) e outras. Organismos biológicos possuem milhares de diferentes tipos de
proteínas, as quais são constituídas basicamente de aminoácidos ligados em cadeias
por meio de ligações peptídicas. Forças intramoleculares ativas fazem com que a
proteína assuma a configuração tridimensional específica que esta diretamente
relacionada as suas funções biológicas.
Quanto a Forma
Quanto á forma as proteínas são separadas em dois grandes grupos, que se distinguem
pela relação entre os eixos (comprimento/largura) da molécula.
*Proteínas Fibrosas- Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos
solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas
geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da
fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido
conjuntivo, as queratinas do cabelo, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a
conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a
miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura
diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares
dispostas helicoidalmente.
*Proteínas Globulares- De estrutura espacial mais complexa, são mais ou
menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos
moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as
proteínas ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc...
Proteína Simples e Proteína Complexa
Proteínas simples são constituídas apenas por aminoácidos em sua
composição molecular, como por exemplo, a queratina do cabelo. A hidrólise
completa dessas proteínas produz unicamente a-aminoácidos.
Proteínas
complexas,
conjugadas
ou
heteroproteínas:
proteínas
que
apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético).
Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:
*Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide
(ossos).
*Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplo: clorofila (vegetais verdes) e
hemoglobina (sangue).
*Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplo: vitelina (gema do ovo) e
caseina (leite).
*Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
*Lipoproteínas
Desnaturação
A desnaturação pode ser provocada por fatores externos como a temperatura,
pH e certas drogas, pode ser entendida como a mudança na forma espacial da
proteína, acarretando inatividade da mesma. A desnaturação não afeta a sua estrutura
primária. Podemos dizer que a desnaturação é na verdade uma modificação de
natureza física da proteína. A proteína perde a sua estrutura tridimensional e,
portanto, as suas propriedades. Este processo pode ser irreversível. Dois exemplos
simples de desnaturação ocorrem:
*Ao pingar gotas de limão no leite o pH é alterado, causando a desnaturação das
proteínas, que se precipitam na forma de coalho(queijo).
*Ao cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela
proteína albumina e água.
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo.
Por isso os médicos preoucupam-se antes em baixar a febre do que descobrir a causa,
pois a alta temperatura pode destruir enzimas que auxiliam no processo respiratório.
Diferença entre Mioglobina e Hemoglobina
A capacidade da mioglobina ou da hemoglobina se ligar ao oxigênio depende
de uma unidade não peptídica: um grupo heme. Este grupo também dá á hemoglobina
e a mioglobina a sua cor caracteristíca, muitas proteínas requerem unidades não
peptídicas específicas. Tais unidades são chamadas de grupos prostéticos. Uma
proteína sem o seu grupo prostético característico é denominado apoproteína.
O grupo heme é constituído por uma parte orgânica e por um átomo de ferro.
A parte orgânica, protoporfirina, é constituída por 4 anéis pirrólicos. Os quatro pirróis
estão ligados por pontes de metano, para formar um anel tetrapirrólico.
O átomo de ferro no grupo heme liga-se aos 4 nitrogênios no centro do anel
protoporfirínico. O ferro pode formar duas ligações adicionais, uma em cada lado do
plano heme. Estes pontos de ligação são denominados de quinta a sexta posição de
coordenação. O átomo de ferro pode estar no estado de oxidação ferroso (+2) ou no
férrico (+3), e as formas correspondentes de hemoglobina são denominadas,
respectivamente, ferro-hemoglobina e ferri-hemoglobina. A hemoglobina é uma
molécula muito mais complexa e susceptível que a mioglobina. A hemoglobina
transporta H+ e CO2, para além do O2. A hemoglobina é uma proteína alostérica, ao
contrário da mioglobina. Esta diferença é expressa de três maneiras:
1- A ligação de O2 á hemoglobina promove a ligação de mais O2 á mesma molécula
de hemoglobina. Por outras palavras, o O2 liga-se a hemoglobina´o que não acontece
na mioglobina.
2- A afinidade da hemoglobina para o oxigênio depende do pH e do CO2.
3- A afinidade entre o oxigênio e a hemoglobina é também regulado por fosfatos
orgânicos, tais como 2,3-bifosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o
oxgênio da hemoglobina em relação á mioglobina.
Fontes Pesquisadas:
www.bodybuildingxl.com/content-3.html
Wikipedia.org/wiki/proteínas-41k
www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc-eng-bioq/microorg/proteínas.htm
Pt.wikipedia.org/wiki/desnaturação-20k
Livro:Biologia-volume único-Editora Moderna(José Arnaldo Favaretto/Clarinda
Mercadante)
Aluna: Débora de Souza Bezerra- Mat: 2006180975