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TUTORIA de A1 de Química Orgânica
Profª: Solange Barbosa da Silva Costa
Aluno: Antonio Carlos Wenceslau do Nascimento matricula: 2006190424
Classificação dos aminoácidos quanto à cadeia lateral:
A classificação quanto à cadeia lateral pode ser feita em:
Aminoácidos apolares.
Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a
glicina (que possui um átomo de hidrogênio como cadeia lateral). São hidrófobos.
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Glicina: H-CH (NH2) -COOH
Alanina: CH3-CH (NH2) -COOH
Leucina: CH3 (CH3)-CH2-CH (NH2)-COOH
Valina: CH3-CH (CH3)-CH (NH2)-COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)-COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)-COOH
Triptofano: R aromático-CH (NH2)-COOH
Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH
Aminoácidos polares neutros
Apresentam grupos químicos que tendem a formar ligações de hidrogênio.
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Serina: OH-CH2-CH (NH2)-COOH
Treonina: OH-CH (CH3)-CH (NH2)-COOH
Cisteína: SH-CH2-CH (NH2)-COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH (NH2)-COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2-CH (NH2)-COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH
Aminoácidos ácidos
Apresentam grupos carboxilato.São hidrófilos.
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Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH (NH2)-COOH
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH
Aminoácidos básicos
Apresentam grupos amino. São hidrófilos.
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Arginina: HN=C (NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH (NH2)-COOH
Classificação das Proteínas:
Quanto ao nível organizacional:
As Proteínas, por serem moléculas muito grandes apresentam níveis ou estruturas de organização:
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Estrutura primaria
-
Estrutura secundaria
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Estrutura terciária
-
Estrutura quaternária
Estrutura primária:
o
Posicionamento dos aminoácidos na estrutura molecular.
o
Sendo determinada geneticamente e sendo mantida pelas ligações peptídicas.
o
Conhecemos a estrutura primaria de uma proteína quando sabemos de que aminoácidos ela é
formada e a ordem em que eles se encontram.
Estrutura secundaria:
o
Espiralização da estrutura primária, sendo determinada e mantida pelas atrações entre os
radicais.
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Atrações iônicas
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Pontes de hidrogênio
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Alifáticas
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Pontes de sulfeto (S-S)
Estrutura terciária:
o
Enovelamento (proteína globosa) ou dobramento (proteína filamentosa) da estrutura
secundaria.
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Ainda as mesmas atrações da estrutura secundária.
-
É a estrutura terciária que determina a forma nativa e a função biológica da proteína.
-
Até este nível todas a proteínas possuem este grau de complexidade.
Estrutura quaternária:
o
Onde duas ou mais proteínas se combinam para exercer uma determinada função biológica.
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Hb é uma proteína tetrâmera
-
Atrações ocorrem apenas por pontes de hidrogênio
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A maioria das enzimas do organismo se encontra neste nível, sendo que a maioria na forma de
dímeros.
Quanto à função:
As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira
geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática,
hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.
Função estrutural - participa da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina ou Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da
contração muscular,
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação,
a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a
viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),
Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas
reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como
exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os
ácidos graxos e glicerol.
Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica.
Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substancia elaborada pelas glândulas
endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o
caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia
(taxa de glicose no sangue).
Função de defesa: existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que
são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,
denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, de maneira a
neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um
determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de
glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais
requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de
energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material
que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.
Coagulação sangüínea: vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como
por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de
oxigênio no sangue.
Quanto à forma:
Quanto à estrutura molecular, as proteínas são classificas em:
Proteínas simples ou homoproteínas:
São proteínas constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo).
A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente aminoácidos.
Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:
São proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético).
Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:
Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina
(sangue).
Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite).
Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
A hidrólise completa dessas proteínas produz a-aminoácidos e grupos prostéticos.
Desnaturação:
A desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente proteínas, expostas a
condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações de temperatura, mudanças de
ph, força iônica, entre outras. A proteína perde a sua estrutura tridimensional e, portanto, as suas
propriedades. Este processo pode ser irreversível.
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que os médicos
preocupam-se antes em baixar a febre do que descobrir a causa, pois a alta temperatura pode destruir
enzimas de funções vitais, como as enzimas que auxiliam no processo respiratório (transporte de
substancia via hemoglobina).
Diferença entre hemoglobina e mioglobina
hemoglobina é a proteína que contém ferro e transporta oxigênio através dos glóbulos
vermelhos (eritrócitos) pelo organismo.
A hemoglobina é um tetrâmero composto de dois tipos de cadeias de globina,
pode ser encontrada dispersa no sangue (em grupos animais simples) ou em várias células
especializadas (as hemácias de animais mais complexos).
A mioglobina é uma proteína de baixo peso molecular, encontrada nas musculaturas
esquelética e cardíaca. É uma proteína ligadora de oxigênio, atuando como reserva de oxigênio,
o que facilita a sua movimentação dentro das células musculares. Uma lesão celular da
musculatura esquelética ou cardíaca leva à liberação de mioglobina para a circulação sangüínea.
A hemoglobina esta presente nas hemácias e mioglobina esta presente nos músculos.
Fontes:
www.bibliotecavirtual.com.br
www.biologiahoje.com.br