Aminoácidos As proteínas são formadas por 20 tipos de aminoácidos. Destes 20 tipos, nove devem ser obtidos a partir dos alimentos, pois não são sintetizados no corpo humano. Portanto, são chamados de “aminoácidos essenciais”. É necessário compensar estes “aminoácidos essenciais” a partir dos alimentos, em quantidade bem balanceada e adequada. As proteínas do corpo são formadas por 20 tipos de aminoácidos Aproximadamente 500 tipos de aminoácidos foram descobertos na natureza. No entanto, somente 20 atuam como constituintes das proteínas do nosso organismo. Combinações complexas destes 20 tipos resultam em mais de 100 mil tipos de proteínas. Quando ingerimos alimentos como peixes e cereais, as proteínas neles contidos são primeiro degradadas em 20 tipos de aminoácidos, e então reconstruídas em outras proteínas no interior do nosso organismo. 20 tipos de aminoácidos que constituem o ser humano Aminoácidos essenciais em negrito Valina, leucina, isoleucina, alanina, arginina, glutamina, lisina, ácido aspártico, ácido glutâmico, prolina, cisteína, treonina, metionina, histidina, fenilalanina, tirosina, triptofano, asparagina, glicina, serina. Cada aminoácido possui diversas funções Existem mais de 100 tipos de proteínas que constituem o corpo, e estas incluem somente 20 tipos de aminoácidos em várias combinações. Estes 20 tipos de aminoácidos são essenciais para o corpo. Além de serem matérias primas para as proteínas, eles são usados como fonte de energia quando necessário. Além disso, cada aminoácido desempenha um papel importante e único no corpo. A tabela abaixo mostra o papel de cada aminoácido. Valina Leucina Isoleucina Todos estes 3 aminoácidos são chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham funções importantes no aumento das proteínas e atuam como fonte de energia durante os exercícios. Alanina É um aminoácido importante que atua como fonte de energia para o fígado. Arginina É um aminoácido necessário para manter as funções normais das vias sanguíneas e da resposta imunológica contra infecções. Glutamina É um aminoácido necessário para manter as funções normais do trato intestinal e dos músculos, bem como da defesa imunológica. Lisina É um aminoácido essencial representativo e tende a ser insuficiente em dietas concentradas em trigo e arroz. Ácido aspártico Presente em grandes quantidades no aspargo. É uma fonte de energia de rápida atuação. Ácido glutâmico Presente em grandes quantidades no trigo e soja. É uma fonte de energia de rápida atuação. Prolina É o principal componente do “colágeno”, que constitui a pele e outros tecidos. Atua como fonte de energia de rápida atuação. Cisteína Sua deficiência é comum em crianças. Treonina É um aminoácido essencial usado para suplementação de proteínas de cereais. Metionina É um aminoácido essencial que é usado para produzir diversas substâncias necessárias à nutrição, à resposta imunológica e à defesa contra agressões. Histidina É um aminoácido essencial usado para produzir histamina e outros componentes. Fenilalanina É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis. Tirosina É usado para produzir diversos aminoácidos úteis e é chamado aminoácido aromático, junto com a fenilalanina e o triptofano. Triptofano É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis. Asparagina É um aminoácido localizado próximo ao ciclo do Ácido Tricarboxílico (local de geração de energia) junto com o ácido aspártico. Glicina É usado para produção da glutationa e porfirina, um componente da hemoglobina. Serina É usado para produção de fosfolipídios e ácido glicérico. Histórico As proteínas foram descobertas no século XIX através de estudos realizados principalmente com sangue e ovos. Na época, um dos materiais orgânicos mais estudados eram as claras de ovo de aves, que são chamadas de albume. O fato da clara do ovo se solidificar quando exposta ao aquecimento deixava os cientistas muito intrigados, assim como também acontecia com outras substâncias encontradas no leite e no sangue. Essas substâncias foram chamadas de albuminóides por terem características muito parecidas com o albúmen. Após anos de pesquisas, foram descobrindo que havia muitos outros compostos albuminóides em nosso corpo. O termo proteína foi utilizado pela primeira vez em 1838, por um químico holandês chamado Gerardus Johannes Mulder. E com o passar do tempo os interesses pelas proteínas só cresciam e os estudos estavam se tornando cada vez mais detelhistas. Descobriram a presença dos aminoácidos e de 1900 pra cá já foram indentificados 20 aminoácidos. Proteínas As proteínas são um dos constituintes básicos dos organismos vivos, sendo uma das classes de moléculas mais estudadas em Bioquímica Molecular. As proteínas fazem parte de maquinaria celular responsável pelo funcionamento da célula. Muitas proteínas são enzimas, ou seja, têm capacidade de catalisar reações bioquímicas. Outras têm um papel estrutural ou mecânico, como as que fazem parte do citoesqueleto ou de poros em membranas. As proteínas sãopolímeros (cadeias) ramificados de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas, podendo ser constituídas por um ou mais de tais polímeros radicais. O papel e a importância das proteínas Esquema de uma membrana celular, apresentando diferentes tipos de proteínas (entre outros componentes). 1: fosfolípido; 2: colesterol; 3: glicolípido; 4: açúcar; 5: proteína transmembranar; 6: glicoproteína integral; 7: proteína integral ancorada por um fosfolípido; 8: glicoproteína membranar periférica. Proteínas associadas a membranas são normalmente transportadoras ou transdutoras de sinais. As proteínas são uma classe fundamental de moléculas em Biologia. Estão presentes em todas as formas de vida na Terra, sendo responsáveis pela maioria dos processos mais complexos que tornam a vida possível. e são o principal constituinte estrutural dos seres vivos. De acordo com o dogma central da Biologia Molecular, proposto em 1928 por Francis Crack, a informação hereditária, contida no DNA, é passada de DNA para o RNA e deste para as proteínas. Assim, o DNA é responsável por armazenar a informação necessária para a síntese de proteínas e o RNA toma o papel de transferir essa informação do DNA para a maquinaria de tradução nos ribossomas, onde ocorre a montagem das cadeias polipeptídicas. Praticamente todos as complexas reações químicas que ocorrem em sistemas vivos são catalisadas por proteínas denominadas enzimas. Como catalistas que são, as enzimas aumentam a velocidade de reações químicas sem alterar o seu equilíbrio, possibilitando a existência de reações na célula que de outra forma seriam demasiado lentas para sustentar processos biológicos. Um grupo de moléculas biológicas, as ribozimas, possuem também alguma capacidade catalítica, mas não são constituídas por proteína, sendo antes moléculas de RNA. A maioria do esqueleto que sustenta e mantém a integridade celular é constituído por proteínas. Existem proteínas envolvidas na transmissão e transdução de sinal do ambiente extracelular para o interior da célula, proteínas que assistem na duplicação do material genético, proteínas envolvidas na transformação da energia da luz em energia química e desta em energia mecânica e proteínas que transportam moléculas entre compartimentos celulares, entre células e até entre diferentes partes de um organismo. São também importantes reservas de nitrogênio nos organismos, estando todo o metabolismo do nitrogênio ligado ao metabolismo dos aminoácidos. Funções das Proteínas As proteínas desempenham um grande número de funções biológicas nas células: Enzimas As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do organismo são catalisadas por enzimas. Proteínas transportadoras Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro. A hemoglobinapresente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio para os tecidos. O LDL e o HDL também são proteínas transportadoras. Proteínas estruturais As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno. Proteínas de defesa Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também atuam na defesa desses organismos. Proteínas reguladoras Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e oglucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose. Proteínas nutrientes ou de armazenamento Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite. Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento. Proteínas de motilidade ou contráteis Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular. Enzimas As enzimas são substâncias orgânicas, geralmente proteínas, que catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam. Assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico (construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (hormônios, por exemplo). Existem no organismo diferentes tipos enzimáticos, reguladores das diversas vias metabólicas, estendendo-se por todo o corpo humano, no entanto em pequenas quantidades. A grande especificidade de uma enzima é determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os reagentes (substratos). A essa complementaridade, denominamos combinação chave-fechadura. Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, tais como: concentração enzimática, concentração do substrato, Potencial Hidrogeniônico (pH) e temperatura. Levando-se em conta a concentração das moléculas de enzimas, quanto maior o seu teor, maior será a velocidade da reação, seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade da reação decai gradativamente. Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas já se encontraram ocupadas. Cada enzima também possui um pH ótimo para desempenhar suas funções, seja no estômago, no caso das pepsinas em pH ácido (por volta de 2-muito baixo), ou em qualquer outro órgão ou tecido, na boca ou na corrente sanguínea, cada uma em seu local de atuação requerem de condições favoráveis para potencializar sua atuação. Para otimização das reações biológicas, mediadas por catalisadores, é necessário uma temperatura adequada que varia de acordo com o tipo de enzima. Baixas temperaturas podem causar inativação e altas temperaturas podem causar desnaturação enzimática. Portanto, as enzimas são muito sensíveis, daí entendemos a preocupação materna quando uma criança encontra-se febril. A vida tem seu perfeito funcionamento, condicionado à minuciosa atividade enzimática. Hemoglobina A hemoglobina é uma proteína presente nos eritrócitos (hemácias), constituindo aproximadamente 35% de seu peso. É um pigmento presente no sangue responsável por transportar o oxigênio, levando-o dos pulmões aos tecidos de todo o corpo. Funções Além de transportar oxigênio, a hemoglobina também participa do processo de transporte de nutrientes a todas as células do corpo, processo este, no qual o sangue leva os nutrientes e recolhe as substâncias secretadas pelas células, conduzindo-as, posteriormente, para fora do organismo. Para se combinarem com o oxigênio, os eritrócitos precisam contê-lo em quantidade suficiente, e, isto, depende dos níveis de ferro presentes no organismo. A deficiência de ferro no organismo leva a um quadro conhecido como anemia. A hemoglobina é capaz de transportar oxigênio numa quantidade superior a vinte vezes seu volume. Entretanto, quando se une ao monóxido de carbono, ela perde sua capacidade de combinar-se com o oxigênio, o que implicará na perda de sua função e, conseqüentemente, em possíveis danos ao organismo. O tempo médio de vida dos glóbulos vermelhos é de aproximadamente 120 dias, após este período, eles se degeneram no baço ou no sistema circulatório , contudo, o ferro se reintegra nos novos eritrócitos (glóbulos vermelhos) que se formam na medula óssea. Curiosidade: Os hematomas são formados pelo escape de eritrócitos aos tecidos. Isto geralmente ocorre pelo rompimento de um ou mais vasos sanguíneos quando na ocorrência de alguma lesão. A degradação da hemoglobina se converte em pigmentos biliares, e, estes, são responsáveis pela coloração amarelada dos hematomas. Mioglobina, estrutura e função A mioglobina é uma proteína globular, a mioglobina humana possui 153 aminoácidos. Sendo a principal transportadora intracelular de oxigênio nos tecidos musculares, possui também a função de estocar oxigênio nos músculos. Ao contrário da hemoglobina, a mioglobina não tem ligação de cooperação com o oxigênio, ou seja, sua função é somente transportá-lo e estocá-lo. É formada por apenas uma subunidade o que torna-a uma estrutura monomérica. A mioglobina é uma hemeproteína, seu peso molecular é baixo, por ser liberada rapidamente sua vida útil costuma ser curta. A principal função da mioglobina é armazenar, reservar oxigênio nos músculos de mamíferos, as grandes concentrações de mioglobina nos músculos fazem com que os músculos possuam a cor amarronzada. A mioglobina é inespecífica , pode-se encontrá-la tanto em músculo cardíaco, quanto em músculo estriado-esqueletico.