O que Ocorre no Sítio Ativo Das Enzimas?

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Enzimas
Enzimas são proteínas com uma estrutura tridimensional específica que aumentam milhares de vezes a velocidade das reações químicas. Apresentam
formato globular e uma conformação tridimensional característica dada pela estrutura terciária das proteínas.
Observação: enzimas são proteínas, excetuando-se as moléculas de RNA que também são cataliticamente ativas.
Características
1- Elevado Poder Catalítico.
As enzimas aumentam a velocidade das reações em milhares de vezes. A atividade de catálise da enzima ocorre no sítio ativo. No sítio ativo, as
enzimas aproximam os substratos, quebram ligações químicas e fazem outras ligações.
2- Especificidade pelo Substrato
A atuação enzimática ocorre sobre um substrato específico. Na nomenclatura, o sufixo ase significa enzima e o substrato sobre o qual ela atua é o
prefixo. Exemplo: hialuronidase bacteriana atua sobre o ácido hialurônico. Essa especificidade é perdida caso a enzima seja desnaturada.
3- Volume Enzimático Maior do que o Substrato.
4- Sítio Ativo Pequeno
Os sítios enzimáticos são fendas encontradas nas enzimas que ligam-se aos substratos. Contém os radicais de aminoácidos que participam da quebra
das ligações da molécula e formação de novas ligações.
5- Sítio Regulador.
O sítio regulador controla a atividade enzimática e participa da regulação dos processos biológicos. Em reações seqüenciais catalisadas por enzimas, o
produto da reação inibe a enzima anterior no processo. Essa inibição é denominada feedback.
Cofatores
A maioria das enzimas atua sozinha mas outras dependem de grupos químicos específicos chamados cofatores que podem ser:
a- Ions metálicos (ferro, manganês, magnésio, zinco, etc..)
A natureza essencial de tais cofatores explica porque razão os organismos necessitam de metais na dieta e explica o efeito tóxico do cádmio (Cd) e do
mercúrio (Hg) nas enzimas.
b- Moléculas Orgânicas.
Vitaminas e nutrientes ingeridos diariamente. Muitas vitaminas são precursoras das coenzimas.
Enzima + Molécula Orgânica = Coenzima
Classificação Das Enzimas
A constante descoberta de novas enzimas levou os pesquisadores a separá-las em 06 grupos:
Grupo
1- Oxidorredutases
Características
Catalisam reações de oxidação e redução. O principal alvo dessas enzimas são os átomos de hidrogênio,
por isso são chamadas desidrogenases.
2- Transferases
Transferem um grupo funcional específico de um composto para outro
3- Hidrolases
Hidrolisam (quebram) vários compostos em polímeros menores
4- Liases
São enzimas que clivam ligações específicas: C-C; C-O; C-N.
5- Isomerases
Promovem um rearranjo intramolecular, ou seja, um grupo é removido e recolocado em outra posição em
uma mesma molécula.
6- Ligases
São enzimas de síntese que ligam um composto a outro, aumentado o tamanho da molécula
Como as Enzimas Trabalham?
As enzimas apresentam vários sítios (concavidades) na sua superfície que catalisam e regulam as reações químicas. O sítio específico de catálise é o
sítio ativo da enzima, onde é ligado o substrato.
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O sítio regulador atua na regulação do processo enzimático, inibindo ou ativando as enzimas. Se um inibidor liga-se ao sítio regulador, a
enzima é inibida; se um ativador liga-se nesse sítio, a enzima é ativada.
As enzimas aumentam a velocidade da reação mas não afetam o equilíbrio da reação. A reação enzimática pode ser escrita assim:
E + S  ES  E + P
Quando a reação não é catalisada por enzimas a energia dispensada para atingir o estado de transição é maior, enquanto que na reação não
catalisada, essa energia é menor. A diferença entre os níveis basais e o estado de transição é denominada de energia de ativação. Os catalisadores
aumentam a velocidade das reações pela diminuição da energia de ativação (figura abaixo).
Outro fator importante que afeta a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima é a concentração do substrato presente. Quando a
concentração do substrato é aumentada gradativamente, atinge-se um ponto no qual a velocidade da reação aumenta de maneira insignificante. Esse
ponto é denominado velocidade máxima (Vmáx). Essa teoria foi formulada por Michaelis-Menten. Outro dado importante é o Km que é equivalente a
concentração de substrato na qual a velocidade é a metade da velocidade máxima. Ambos, Vmáx e Km são mostrados na figura a seguir.
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O que Ocorre no Sítio Ativo Das Enzimas?
É no sítio ativo das enzimas que ocorre a quebra de ligações das moléculas e formação de novas ligações. Um exemplo é a quimiotripsina,
enzima digestiva que cliva proteínas. No sítio ativo dessa enzima ligações peptídicas são rompidas, como mostra a figura abaixo.
Inibição Enzimática
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas. Esse fato é muito importante porque serve como mecanismo de controle em
sistemas biológicos. A inibição pode ser reversível ou irreversível. A inibição reversível pode ainda ser dividida em competitiva e não competitiva.
1-
Inibição Reversível Competitiva: ocorre quando o inibidor competitivo concorre com o substrato pelo sítio catalítico da enzima. Enquanto esse
competidor estiver ligado, o substrato não liga à enzima.
2-
Inibição Reversível Não Competitiva: o inibidor não competitivo liga-se a um sítio diferente daquele em que é ligado o substrato. Essa ligação
não bloqueia a ligação do substrato à enzima mas esta é inativada enquanto o inibidor está ligado.
3-
Inibição Irreversível: os inibidores combinam-se de forma irreversível podendo destruir a enzima. Nesse caso o inibidor é específico para uma
enzima e só atua quando estiver ligado ao sítio ativo da enzima.
Enzimas Alostéricas
São enzimas que não seguem o modelo de Michaelis-Menten. Tais enzimas são controladas por moléculas que se ligam em sítios que não
são o sítio ativo. Essas moléculas, os efetores, influenciam a ligação do substrato ao sítio ativo. Possuem um ou mais sítios reguladores. Possuem
mais de um sítio ativo. Quando um desses sítios ativos é ocupado por um inibidor a enzima é inibida, caso contrário, quando esse sítio é ocupado
por um ativador, a atividade da enzima aumenta muito.