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EXERCÍCIOS DE APOIO
BIOQUÍMICA GERAL 1º Bimestre
Prof. Lívia Bracht
1. Por que a água é uma molécula polar?
2. Que tipos de interações favoráveis (forças intermoleculares) uma
molécula polar pode realizar com a água?
3. Explique a dissolução de sais em água. Por que este é um fenômeno
favorável?
4. Que tipo de moléculas são insolúveis em água? Por quê?
5. Explique a interação de substâncias anfipáticas com a água. Que tipos
de estruturas supramoleculares podem ser formadas?
6. O ponto de ebulição da água é de + 100º C e do metano, - 162º C.
Explique por que, embora estas substâncias tenham massas
moleculares semelhantes, possuem propriedades físicas tão distintas.
7. Escreva a estrutura geral de um aminoácido e a ligação, evidenciando a
ligação peptídica, entre três aminoácidos.
8. Como os aminoácidos podem ser classificados? Dê um exemplo de
cada classe.
9. Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas
estruturas secundária e terciária?
10. Aponte semelhanças e diferenças entre a alfa-hélice e a cadeia betapregueada. Dê exemplos de proteínas formadas por estas estruturas.
11. Que tipos de interações são responsáveis por manter a estrutura
tridimensional de uma proteína?
12. Qual a diferença entre a hélice do colágeno e uma -hélice comum?
Como é a estrutura primária do colágeno?
13. Como são formadas as fibrilas do colágeno? Explique a relação entre as
ligações cruzadas e o envelhecimento.
14. Explique o fundamento bioquímico dos procedimentos estéticos de
“escova progressiva” ou “permanente” realizados no cabelo.
15. Diferencie: proteínas globulares e proteínas fibrosas; proteínas simples e
proteínas conjugadas. Dê exemplos.
16. Explique o processo de desnaturação de uma proteína pelo calor e por
alterações no pH do meio (muito ácido ou muito básico).
17. Explique os fenômenos de salting-in e salting-out.
18. O que é o ponto isoelétrico de uma proteína?
19. Qual o efeito das enzimas sobre a velocidade das reações? Por quê?
20. Defina o tipo de reação catalisada pelos seguintes grupos de enzimas:
a. Ligases
b. Oxirredutases
c. Hidrolases
d. Transferases
e. Liases
f. Isomerases
21. Por que o modelo chave-fechadura não é ideal para explicar a catálise
enzimática? Qual o modelo mais correto? Explique.
22. Explique a especificidade enzimática.
23. Esboce um gráfico da velocidade da reação catalisada enzimaticamente
pela concentração do substrato.
24. Explique como obter o gráfico duplo-recíproco ou de Lineweaver-Burk a
partir da equação de Michaelis-Menten.
25. Qual o efeito da temperatura sobre a velocidade de uma reação
enzimática? Por quê?
26. Qual o efeito do pH sobre a velocidade de uma reação enzimática? Por
quê?
27. O que é a constante de Michaelis-Menten (Km)? Qual sua relação com
afinidade da enzima pelo substrato? Explique.
28. Qual a diferença entre um inibidor competitivo e um não-competitivo ou
incompetitivo?
29. O que é um inibidor irreversível? Cite um exemplo.