proteínas

PROTEÍNAS
Metabolismo e Utilização
Profa. Juliana Padilha Ramos Neves
Definição
São macromoléculas compostas por
cadeias longas de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas.
Apresentam elevado peso molecular,
composto de hidrogênio (H), oxigênio (O) e
nitrogênio (N), juntamente com enxofre e alguns
outros elementos como fósforo, ferro e cobalto.
oVegetais: sintetizam as proteínas através do N,
que obtêm a partir de nitrato e amônia do solo.
oAnimais: obtêm o N que necessitam de
alimentos protéicos de origem animal ou
vegetal.
Qual a diferença entre PTN X CHO e LIP?
Possuem Nitrogênio na sua estrutura.
Estrutura e
Classificação
A base estrutural das proteínas é o
aminoácido (aa), dos quais 20 foram
reconhecidos como constituintes da maioria das
proteínas.
Todos são ácidos carboxílicos -amínicos.
Um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila
(COOH) são ligados ao mesmo átomo de
carbono.
H
І
R – C – COOH
І
NH²
Os aas se combinam para formar proteínas
através de uma ligação peptídica que une os
carbonos carboxílicos de um aa ao N do outro.
Características
oComplexos de elevado peso molecular;
oSão formados por subunidades denominadas
aminoácidos;
oA disposição dos aminoácidos se dá em
seqüências
específicas,
conferindo
características individuais às proteínas;
oA forma estrutural que a proteína apresenta
está relacionada com a sua função;
Ex 1: Proteína globular é altamente
hidrossolúvel e circula na corrente sangüínea
devido sua forma esférica (hemoglobina,
imunoglobulinas, hormônios, enzimas etc);
Ex 2: As proteínas fibrosas são longas,
com várias camadas de cadeia polipeptídicas
sobrepostas, conferindo força e suporte para
diversos
tecidos
conectivos,
tendões,
cartilagens, ossos e ligamentos (elastina e
colágeno).
Classificação dos
Aminoácidos
o
Essenciais: fornecidos pela dieta - fenilalanina,
lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina,
triptofano, valina.
Não essenciais: o organismo sintetiza a partir
de substratos como glicose, cetoácidos e
ácidos graxos:
alanina, aspargina, glutamato e aspartato
o Condicionalmente Essenciais: necessidades
metabólicas especiais, devendo ser ingeridos
na alimentação adequadamente.
Ex. 1- Histidina é considerada essencial para a
criança;
2- Arginina é necessária em períodos de
intenso cresc. celular;
3- Glutamina é essencial no CA, sepse e
outras situações patológicas;
4- Tirosina e cisteína são essenciais para
bebês prematuros
o
Funções das
Proteínas
Composição de estrutura e formação de
tecidos;
oFornecer
substrato
necessário
para
crescimento, reparo e manutenção dos tecidos
corpóreos (músculos, ossos, tendões, vasos
sangüíneo, pele, órgãos internos);
oComposição
de secreções (leite, muco,
esperma, saliva, histaminas e anticorpos);
oComposição de fluidos corpóreos (insulina,
glucagon etc);
oComposição
de
neurotransmissores:
serotonina, acetilcolina, adrenalina e enzimas
(lipase, tripsinas e dissacaridases);
Funções das
Proteínas
o
Regulam o equilíbrio Hidroeletrolítico, mantendo
a pressão osmótica, participando da produção
da albumina, que mantém a distribuição de
fluidos de forma organizada, entre os espaços
intravasculares, intracelulares e intersticial;
o
Regulação do equilíbrio ácido – base, os
aminoácidos podem atuar como doadores de
prótons e elétrons por conterem tanto o grupo
ácidos (COOH) como o básico (NH2);
o
Manutenção do pH sangüíneo normal,
prevenindo a desnaturação das proteínas
orgânicas;
o
Composição da membrana plasmática ;
o
Atuam no metabolismo das bases nitrogenadas.
Necessidades
Protéicas
Em pessoas saudáveis a quantidade de
nitrogênio eliminada nas fezes é semelhante à
ingerida na alimentação.
Balanço Nitrogenado: quantidade de proteína
utilizada pelo corpo.
BN = NI – ( NU + NF )
BN: Balanço Nitrogenado
NI: Nitrogênio Ingerido
NU: Nitrogênio Urinário
NF: Nitrogênio Fecal (2g)
N ingerido= g Ptn ingerida / 6,25
Atenção!!!
BN+ = anabolismo
BN- = catabolismo
BN0 = neutro
A determinação das necessidades protéicas
considera as condições fisiológicas os ciclos da
vida.
Digestão das
Proteínas
Intestino
- As peptidases proteolíticas (na borda em escova)
atuam sobre os peptídeos, transformando-os
em aas, dipeptídeos e tripeptídeos.
- Borda em escova: fase final da digestão das ptns.
Os di e tripeptídeos são hidrolisados em aas
pelas hidrolases peptídicas.
ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
- Os aas são absorvidos principalmente no
intestino delgado (± 60%) sob a forma de aas
livres ou peptídios.
- Os peptídeos e aas absorvidos são transportados
ao fígado através da veia porta, para a
liberação na circulação geral.
Digestão das
Proteínas
Estômago: presença da Ptn
pepsinogênio + HCl = pepsina
Pepsina + Ptn = proteoses, peptonas e
polipeptídeos
________________________________________
Duodeno: presença do quimo
enterocinase + tripsinogênio (enz. pancreática) =
tripsina
Tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidases
(enz. pancreáticas)
+
Quimo
=
pequenos polipeptídeos + tripeptídeos +
dipepetídeos + Aa
Digestão das
Proteínas
Borda em escova:
Presença dos produtos da digestão
remanescente
+
dipeptidases
=
Aa + dipeptídeos + tripeptídeos
______________________________________
Circulação Portal:
Os peptídeos e aas absorvidos são
transportados ao fígado através da veia porta,
para a liberação na circulação geral.
Metabolismo das
Proteínas
O destino dos aas absorvidos que entram
no fígado (via veia porta):
– 20% circulação sistêmica
– 50% são transformados em uréia
– 6% são transformados em ptns plasmáticas
O fígado regula o catabolismo dos aas
essenciais, com exceção dos AACR (isoleucina,
leucina, valina e fenilalanina), que são
metabolizados em tecidos periféricos (músculo
esquelético, além dos rins e tecido adiposo).
A síntese e o catabolismo é um processo
dinâmico e específico para cada tecido, que é
denominado de turnover protéico.
Turnover Protéico
A taxa de renovação protéica varia de
acordo com a função específica de cada
proteína.
Ex. 1: Ptns que atuam como enzimas possuem
taxa de renovação elevada;
Ex. 2: Ptns estruturais (colágeno, fibras
musculares) apresentam meia-vida longa e taxa
de renovação baixa.
A taxa de renovação de ptn média diária
no adulto é de 3% do total protéico do
organismo:
70g TGI;
75g músculo;
25g sangue;
5g pele...
Metabolismo das
Proteínas
Síntese protéica
O uso fundamental dos aas diz respeito à
síntese de ptns como enzimas, hormônios, vit e
ptn estruturais. Cada célula tem a capacidade
de sintetizar um nº enorme de ptns específicas.
A síntese protéica exige que todos aas
necessários estejam disponíveis (presentes).
A síntese das proteínas características de cada
célula é controlada pelo DNA. O DNA funciona
como um modelo para a síntese de várias
formas de RNA, que então participa na síntese
protéica.
Metabolismo das
Proteínas
Catabolismo
Antes da utilização do esqueleto de C, o grupo
amina deve ser separado por desaminação
oxidativa com conseqüente formação de
cetoácidos (fígado).
 Esqueleto de C:
- compostos intermediários do catab da G e dos
AG (ciclo de Krebs p/ produzir energ.)
- produzir G a partir de gord.
 N do grupo amina (liberado como amônia):
- processos de sínteses
- carreado para o fígado p/ converter em uréia
(eliminada pela urina)
Metabolismo das
Proteínas
Catabolismo
O ciclo da alanina transporta o grupo amina do
músc esquelético ao fígado sem a formação de
amônia, para converter em uréia; e fornece ao
músc em trabalho a G sanguìnea sintetizada
pelo fígado, a partir do esqueleto C da alanina
(glicogênica).
A amônia, por ser altamente tóxica, é
transportada em combinação com o ác.
glutâmico → glutamina.
Resumo da
Digestão, Absorção e
Utilização das Ptns
Estrutura
Boca
Proteína
Tritura os alimentos
Estômago HCL – desnatura a ptn e a pepsina inicia a
hidrólise
Intestino
delgado
Lúmen intestinal – as enzimas proteolíticas
digerem a ptn à di e tripeptídeos;
Borda em escova – as di e tripeptidases
digerem di e tripeptídeos a aas
Fígado
Mantém o balanço de aas plasmáticos;
Sintetiza aas essenciais, enz, lipoptns e alb;
Converte o esqueleto carbônico dos aas em
glic.
Sistema
circ.
Sg – transporta aas absorvidos e ptns
sintetizadas
Rim
Sintetiza uréia do excesso de nitrog e
elimina pela urina
Intestino
grosso
Elimina material não digerido que pode ser
fermentado pela flora intestinal
Qualidade da
Proteína
Está relacionada com sua capacidade de
sintetizar as necessidades do ser humano, de
promover um crescimento normal em crianças e
manutenção do adulto.
Os principais métodos para a avaliação
das proteínas são:
 Cômputo químico - análise dos aas da ptn em
estudo e a comparação do perfil de aas
essenciais, assim obtidos, com uma ptn de
referência.
CQ = mg aas essenciais/ g de ptn experimental
mg aas essenciais/ g de ptn de referência
Ex: Albumina e caseína – são consideradas
proteínas de referência e o
valor do seu cômputo químico é igual a
100%
Aa limitante – é a menor concentração de aa
essencial em relação à ptn de referência.
Qualidade da
Proteína
 Método químico – identifica e quantifica os
fatores limitantes das ptns.
 Interrelação Energia - Proteína (Ndpcal%) – é a
% das calorias totais da dieta que é fornecida sob
a forma de ptn total utilizável. Avalia o valor
biológico da ptn e indica suas relações com as
necessidades de energia.
Ndpcal% = (cal das ptn : total das calorias) x NPU
NPU – Utilização Protéica Final – Net Protein
Utilization - define o valor nutricional da proteína
em função da quantidade de nitrogênio ingerido
que foi retido no organismo.
NPU = NR / NI x 100
I: Nitrogênio Ingerido
R: Nitrogênio Retido
Valores considerados normais
Ndpcal% → 6 - 8%
Digestibilidade
Fatores que afetam a Digestibilidade:
o Procedimento de preparação dos alimentos;
o Tipo de Proteína;
o Processamento dos alimentos;
o Temperatura;
o Exposição à determinada substâncias (Dióxido
de Enxofre e outras substâncias oxidativa);