Aula: 17 Temática: Estrutura dos aminoácidos e proteínas – parte II

Aula: 17
Temática: Estrutura dos aminoácidos e proteínas – parte II
Na aula de hoje falaremos dos aminoácidos que não constituem as
proteínas. Boa aula!
Aminoácidos Não-Protéicos
Enquanto os aminoácidos comumente encontrados em proteínas também
ocorrem como compostos livres em muitas células, existem diversos
aminoácidos que nunca são encontrados como constituintes das proteínas,
mas que exercem importantes papéis no metabolismo (p. ex.. L-ortinina, Lcitrulina e a creatina). A amina quaternária creatina, um derivado da glicina,
tem um papel importante no processo de armazenamento de energia em
vertebrados, onde é fosforilada e convertida em fosfato de creatina durante o
metabolismo celular.
Além desses aminoácidos não-protéicos, para os quais é possível atribuir um
papel metabólico, mais de 200 outros foram descobertos como produtos
naturais. As plantas superiores são uma fonte particularmente rica desses
aminoácidos. Esses aminoácidos não são largamente distribuídos, mas
parecem estar limitados a uma única espécie ou a poucas espécies, dentro de
um gênero. Esses aminoácidos não-protéicos são relacionados aos protéicos,
como homólogos ou derivados.
Aminoácidos Essenciais E Não- Essenciais:
Para que possamos utilizar o valor protéico dos alimentos que ingerimos, é
preciso que as proteínas dos alimentos sejam totalmente degradadas por
enzimas digestivas e os aminoácidos que constituíam essas proteínas sejam
novamente rearranjados formando novas proteínas. Nestas condições, dos
vinte e poucos aminoácidos que vão formar a média das proteínas do animal,
ele pode, se necessário, fabricar uma dúzia deles. Os aminoácidos restantes,
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não podem ser sintetizados em velocidade suficiente para sustentar o ritmo da
produção de proteína do organismo, especialmente nos animais em
crescimento. Conseqüentemente, terá que obter esses aminoácidos de seus
alimentos. Assim, podemos dividir os aminoácidos em dois grupos: os
essenciais e os não-essenciais.
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo
organismo humano, tendo que ser adquiridos pela ingestão de alimentos. São
eles: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano,
Histidina, Arginina e Valina.
Aminoácidos não-essenciais são aqueles que o corpo humano pode sintetizar.
São eles: Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina, Ácido Aspártico, Ácido
glutâmico, Asparagina, Glutamina, Taurina e Prolina.
A finalidade dos alimentos protéicos é o suprimento suficiente dos aminoácidos
essenciais. Segue-se daí, que nenhum animal pode viver sob um regime
dietético que não contenha triptofano ou lisina, não importando quanta proteína
possa ser consumida, ainda que ele possa viver suficientemente bem, sob um
regime dietético não contendo glicina, alanina ou ácido glutâmico. Esta é uma
questão muito importante, porque algumas proteínas são completamente
deficientes em aminoácidos particulares.
Ligação Peptídica:
A ligação química pela qual dois aminoácidos são unidos na molécula protéica
é denominada ligação peptídica (também chamada de ligação amídica). Esta
ligação é formada pela união de um grupo amino do carbono α de um
aminoácido com o grupo carboxila do carbono α de um segundo aminoácido.
Esta união é acompanhada pela eliminação de água entre as moléculas que
participam da ligação. A combinação da carboxila com o grupo amino é a
ligação peptídica (Fig. 1).
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Fig. 1 - Ligação peptídica entre dois aminoácidos.
A unidade que sempre se repete na proteína pode ser qualquer aminoácido e é
denominada resíduo ou radical (R) de aminoácido. O produto formado quando
dois aminoácidos se unem é chamado de dipeptídeo. Quando um número
maior de aminoácidos se acham unidos, temos tripeptídeo, tetrapeptídeo e
polipeptídeo.
Uma série de aminoácidos unidos por ligações peptídicas formam uma cadeia
peptídica, ou polipeptídica; cada aminoácido em um peptídeo é chamado de
resíduo, ou melhor, radical. Uma cadeia peptídica tem polaridade, porque suas
extremidades são diferentes, com uma amina α numa ponta e uma carboxila α
na outra. Por convenção, a ponta amínica é considerada como sendo início da
cadeia peptídica. Assim a seqüência de aminoácidos em uma cadeia é escrita
começando no amino-terminal (a molécula de amina da ponta). Por exemplo,
no pentapeptídeo Tir-Gli-Gli-Fen-Leu (YGGFL), tirosina e a unidade aminoterminal (N-terminal) e leucina a carboxi-terminal (C-terminal) (Fig. 2). Então,
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Leu-Fen-Gli-Gli-Tir (LFGGY) é um pentapeptídeo diferente, com diferentes
propriedades químicas.
Fig 2 – Seqüência de aminoácidos do pentapeptídeo Leu-encefalina, do terminal amínico para
o carboxílico (modificado de BERG et al. 2004)
Uma cadeia peptídica é constituída de uma parte que se repete regularmente
chamada de cadeia principal, arcabouço ou espinha dorsal, e uma parte
variável que corresponde às distintas cadeias laterais (Fig. 3). O arcabouço
peptídico é rico em potencial de formação de pontes de hidrogênio. Cada
unidade tem um grupamento carbonila, que é um bom aceptor de ponte de
hidrogênio e um grupamento NH, que é um bom doador para esta ponte (com
exceção da prolina). Estes grupamentos interagem uns com outros e com
grupamentos funcionais de cadeias laterais.
Fig. 3 – Cadeia peptídica: arcabouço ou cadeia principal (em preto) e cadeias laterais variáveis
(R).
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