Adipócito Multilocular

Adipócito
Multilocular
A mitocôndria deste tipo celular possui uma peculiaridade importante : a
sua membrana interna é rica na proteína termogenina. Essa proteína
permite o fluxo retrógrado de prótons ; em vez de utilizá-los na síntese de
ATP, produz calor. Os animais hibernantes armazenam gorduras que os
protegem do frio no inverno; para isso apresentam bastante tecido adiposo
multilocular capaz de gerar calor e funcionar como isolante térmico.
FIGURA 3
Neurônio
As mitocôndrias dos neurônios estão concentradas basicamente em duas
partes diferentes da célula : no corpo celular, que precisa de energia para
sintetizar proteínas para toda a célula, e no terminal axônico. Na sinapse,
ocorre a fusão de vesículas contendo o neurotransmissor com a membrana
FIGURA -
plasmática e a reciclagem de membrana, processos dependentes de
PROCURAR mediadores como o Ca2+ e de transporte ativo.
Cada hepatócito apresenta mais de 800 mitocôndrias, cada qual com
inúmeras cristas, o que potencializa a produção energética. Os hepatócitos
Hepatócito
mais próximos à veia centrolobular contém mais mitocôndrias que os da
periferia do lóbulo, pois são mais ativos. O hepatócito possui inúmeras
funções importantes na homeostase do organismo : síntese protéica,
secreção da bile, acúmulo de reservas energéticas e vitamina A,
FIGURA
metabolismo de diversas substâncias e neutralização de moléculas tóxicas.
A mitocôndria atua tanto na produção de energia como diretamente na
função de metabolização, através da produção de agentes oxidantes.
Patologia
A mitocôndria pode ser sede de diversas patologias. As anomalias
podem ser estruturais ou simplesmente funcionais. Algumas das
anomalias
são
genéticas,
enquanto
outras
são
secundárias.
As
anomalias com herança genética são passadas de mãe para filho,
afetando ambos os sexos igualmente. Os efeitos sistêmicos mais
notáveis
são
os
neurodegenerativos,
musculares
(principalmente
fraqueza) ou decorrentes de disfunções metabólicas por excesso de
ácido láctico.
É importante ressaltar o fenômeno da heteroplasmia nas doenças
mitocondriais, ou seja, os pacientes apresentam variação nos sintomas
a depender da quantidade de mitocôndrias normais e mutantes em suas
células, já que o óvulo que "carrega" as mitocôndrias mutantes também
possui mitocôndrias normais.
As encefalomiopatias mitocondriais funcionais são diversas e raras.
A falha pode estar na utilização do substrato, no acoplamento da
oxidação e produção de ATP ou na cadeia respiratória. Ao ME a célula
muscular esquelética mostra-se repleta de mitocôndrias; a duplicação
excessiva das mitocôndrias é uma tentativa de superar o déficit
energético nesta patologia, assim como em qualquer outra condição
fisiológica ou patológica de déficit energético na célula.
A febre mitocondrial é uma anormalidade funcional no acoplamento
da oxidação com a produção de ATP em que a mitocôndria produz
pirncipalmente energia térmica, e não química. O paciente demonstra
quadro crônico, que se manifesta logo na infância, de febre, aparência
magra, sudorese excessiva e intolerância ao calor. É importante
distingui-la do hipertireoidismo.
O mitocondrioma é uma anormalidade estrutural encontrada em
tumores específicos das glândulas salivares e ocasionalmente no fígado.
Caracteriza-se por um descontrole da duplicação mitocondrial, tornando
o citoplasma repleto da organela e comprimindo as outras estruturas
celulares.
O
mecanismo
ainda
é
desconhecido.
Teorias
recentes
sugerem que a anormalidade deve ser enquadrada como um tumor
benigno das mitocôndrias.
O depósito de cálcio é achado frequente e não patológico nas
mitocondrias dos osteoblastos. A disfunção dos hormônios calcitonina e
paratormônio provoca hipercalcemia sanguínea que reflete-se em um
excesso de cálcio citoplasmático que pode depositar-se na mitocôndria,
causando danos ao rim e coração. A célula pode tornar-se repleta de
cálcio e morrer.
Algumas
anormalidades
estruturais
podem
ser
causadas
por
intoxicação por substâncias, como álcool, quelantes, reserpina e
quadros
patológicos,
como
hipofisectomia,
hepatites
virais
e
deficiência nutricionais. Pode-se perceber alterações ao ME como
mitocôndrias de formas bizarras, gigantes e vaculolizadas. No entanto,
nenhuma
patologia
mitocondriais.
O
foi
atribuída
hipertireoidismo
diretamente
produz
um
às
aumento
alterações
global
da
concentração de mitocondrias nas células, pois os hormônios T 3 e T4
estimulam a proliferação e aumento da atividade das mitocôndrias.
Síntese e Secreção de Macromoléculas
Introdução: A necessidade de síntese das células
A Síntese Protéica depende dos genes presentes no DNA de cada célula
e de todo um aparato enzimático necessário para a transcrição e
tradução. No processo de diferenciação celular, fatores de crescimento e
diferenciação, hormônios, neurotransmissores e fatores da matriz
extracelular podem induzir uma cascata de sinais intracelulares que
alteram a expressão gênica da célula. Isso é controlado por fatores de
transcrição que ativam ou reprimem diferentes genes. Assim, após
esse processo, um hepatócito expressará genes diferentes daqueles
expressos em um neurônio.
A transcrição depende de enzimas que produzirão o RNA mensageiro a
partir do DNA. O RNA mensageiro migrará através do complexo de
poros nucleares para o citoplasma, onde ocorrerá a síntese protéica.
. Renovação das estruturas celulares
A
célula
está
constantemente
renovando
seu
sistema
de
endomembranas. A permanente produção de membranas tem como
objetivo
suprir
as
demandas
funcionais,
renovar
as
membranas
desgastadas pelo envelhecimento ou duplicá-las antes da mitose. Para
isto é necessário a síntese de lipídios, proteínas e hidratos de carbono.
Estas moléculas se incorporam à membrana do Retículo Endoplasmático
(RE); à medida que o sistema de endomembranas se desenvolve,
porções do RE se desprendem, na forma de vesículas que se fundem a
outras organelas membranosas. Algumas proteínas de membrana são
sintetizadas no citoplasma e transferidas para organelas específicas.
. Sistema de Endomembranas
O Sistema de Endomembranas é um dos maiores compartimentos
celulares.
É
composto
por
comunicam através de
cisternas,
sáculos
e
túbulos
que
se
vesículas transportadoras. Uma vesícula
transportadora brota da membrana da organela doadora, trafega pelo
citosol e se funde na membrana da organela receptora; deste modo,
não só o conteúdo da vesícula, mas também a sua membrana, são
transferidos
à
organela
receptora.
As organelas que compôem o Sistema de Endomembranas são formadas
por membranas bilipídicas similares à Membrana Plasmática. São elas:
Retículo
Endoplasmático
Rugoso,
Retículo
Endoplasmático
Liso,
Complexo de Golgi, Endossomas, Lisossomas e Peroxissomas. A parte
externa da membrana de cada organela, relacionada com o Citosol, é
chamada
face
citosólica
e
a
interna,
face
luminal.
Retículo Endoplasmático Rugoso (RER)
O
é composto por uma rede tridimensional de
túbulos e cisternas interconectados, que vai desde a membrana nuclear
(a cisterna do RE é contínua com a cisterna perinuclear) até a
membrana plasmática. É dividido em dois setores: RERugoso -- com
poliribossomas aderidos à face citosólica -- e RELiso -- que além de não
possui
polirribossomas
aderidos,
apresenta
diferente
composição
protéica
e
enzimática
de
sua
membrana
e
conteúdo.
A ligação de polirribossomas à superfície citosólica do RER é feita
através
de
proteínas
integrais:
. Docking protein (partícula receptora de reconhecimento de sinal)
. Riboforinas I e II (proteínas receptoras do ribossoma)
. Proteína do Poro
A presença de polirribossomas no RER possibilita sua função:
síntese de proteínas. Por isto ele e tão desenvolvido em células
com intensa síntese protéica, destinada à exportação ou a organelas
Clique na foto para vê-la em
maior aumento
com membrana. Além disso, o RER também participa de
modificações pós-traducionais protéicas: sulfatação, pregueamento
e glicosilação.
Retículo Endoplasmático Liso (REL)
As
células
realizam
que
possuem
REL
mais
desenvolvido
intensa atividade de síntese de esteróides,
colesterol e triglicérides, armazenam glicogênio ou
possuem atividade de desintoxicação (ex.: hepatócito).
As enzimas necessárias ao metabolismo de lipídios e
açúcares estão associadas à membrana do REL ou em seu lume. Além
disso, o REL tem importante função no controle do Ca2+ intracelular.
Nas fibras musculares estriadas, onde a liberação de Ca2+ para o
citossol é essencial para o mecanismo de contração das miofibrilas,
mecanismos ativos de transporte associados à membrana do REL
possibilitam a rápida movimentação do Ca2+ para fora e para dentro de
suas
cisternas.
Complexo de Golgi (CG)
é um sistema de cisternas achatadas e
ligeiramente curvas, que se situam entre o RE e a Membrana Plasmática
(MP). O CG possui uma face cis (convexa), voltada para o núcleo, e
uma face trans (côncava), voltada para a membrana plasmática. Entre
elas estão as cisternas medianas. As moléculas protéicas chegam ao
CG pela incorporação de vesículas de transporte, advindas do RER, na
face cis. Daí migram, também através de vesículas transportadoras,
para as cisternas medianas e, finalmente para a cisterna trans, de onde
serão endereçadas à MP, aos lisossomas, ao RE ou ao próprio Golgi.
O CG modifica as proteínas produzidas pelo RER, alterando seu padrão
de glicosilação, fosforilação, sulfatação e hidroxilação. Além disso,
enzimas associadas à membrana do CG concentram e endereçam -bioquimicamente -- estas proteínas para os diferentes compartimentos
membranares. Assim, vesículas contendo as hidrolases ácidas, que
formarão os lisossomas, expressarão em suas membranas o receptor de
manose-6-fosfato.
As vesículas brotam do Complexo de Golgi recobertas por clatrina ou
outras proteínas que se conectam com o domínio citosólico das
proteínas transmembranares características de cada vesícula (por ex.:
manose-6-fosfato na membrana de lisossomas). Os triesquelions de
clatrina (complexo protéico constituído de três cadeias pesadas e três
cadeias leves) se autoconstroem, induzindo, na face citosólica da
membrana do CG, a força mecânica que provoca a sua invaginação.
Inicialmente forma-se uma fosseta, que em seguida se converte em
uma
vesícula,
que
destaca
e
é
liberada
no
citosol.
Fotomicrografia eletrônica de transmissão de célula folicular de
ovário de S. spilopleura. Ver Complexo de Golgi e cisternas do
Retículo Endoplasmático Rugoso dilatadas.
Sinais
relacionados
ao
Complexo
de
Golgi
As proteínas depois de endereçadas e encapsuladas em vesículas,
podem
1
2
3
seguir
os
seguintes
caminhos:
Inserir-se à MP, se contiverem proteínas (ou lípides) com domínios de ancoragem na
membrana plasmática.
Fundir-se à MP e promover a exocitose do seu conteúdo, se contiverem proteínas
destinadas ao meio extracelular.
Acomodar-se no citoplasma, como grânulos de secreção, para posteriormente serem
exocitados.
4 Formar lisossomas que poderão se fundir com endossomas.
5 Voltar às Cisternas Cis do CG.
6 Fundir-se ao RE, tranferindo a este proteínas processadas no CG.
Desta
forma,
classificados
os
mecanismos
em
de
secreção
duas
celular
vias
podem
ser
distintas:
A Via Secretória Regulada controla o transporte de proteínas
destinadas aos lisossomas(4) e para vesículas secretoras(3). A liberação
destas proteínas depende da ordenação de uma substância indutora.
A Via Secretória Constitutiva, ou Padrão, não tem um processo
regulador próprio, as moléculas são secretadas automaticamente. É
seguida pelas proteínas destinadas à MP(1) e ao meio extra-celular(2).
Compartimento Endossômico
O Compartimento Endossômico é o conjunto de vesículas endocíticas
mais
ou
menos
próximas
da
membrana
plasmática.
Os Endossomas são vesículas formadas pelos mecanismos de endocitose
(micropinocitose, pinocitose e fagocitose). De acordo com as proteínas
associadas à face citossólica das vesículas, elas podem migrar através
do citoesqueleto para regiões mais internas da célula, associando-se a
lisossomas e formando endossomas secundários. Algumas vesículas
endossômicas podem voltar à membrana plasmática, reciclando assim
receptores e fosfolipídios. Nos endossomas secundários, as enzimas
hidrolíticas dos lisossomas podem ser ativadas (pH ácido) e digerir o
material
endocitado.
Endossomas
tardios
contêm
material
já
parcialmente ou totalmente digerido. Corpos residuais são formados
pelo acúmulo de substâncias que as enzimas da célula não conseguem
digerir.
Síntese Protéica
A síntese, ou tradução protéica, é um processo que requer um filamento
de RNA mensageiro (RNAm), RNA´s transportadores e subunidades
ribossômicas.
As subunidades ribossômicas associam-se ao RNAm,
formando o Polirribossoma, estrutura composta de uma fita de RNAm
e cerca de 15 ribossomos aderidos, que possibilita a síntese de um
grande número de moléculas protéicas ao mesmo tempo.
Fotomicrografia eletrônica de transmissão de célula rica em
polirribossomas livres.
CEMEL - ICB
Cortesia da Profa. Rossana C. N. Melo - Laboratório de Biologia Celular - UFJF
Tese: Desnervação simpática, inflamação e parasitismo no coração de ratas
infectadas experimentalmente por Trypanosoma cruzi: efeitos da irradiação gama e
do tratamento com sílica na infecção aguda.
Departamento de Morfologia UFMG
A constituição da proteína sintetizada depende diretamente do código
genético, revelado no RNA pela sequência de códons. Estes são trincas
(tríplets) de nucleotídeos que se relacionam especificamente com os 20
aminoácidos usados na síntese de proteínas. O número de códons na
fita de RNAm determina o tamanho da proteína. Existem, ao todo, 64
códons. Como existem mais códons (64) que aminoácidos (20), quase
todos os aminoácidos podem ser reconhecidos por mais de um códon,
isso porque algumas trincas de nucleotídeos atuam como sinônimos.
O local onde ocorre a síntese protéica está relacionado com o destino da
proteína
produzida:
Um Peptídios
Sinal, pequena
sequência de
aminoácidos na
porção N-terminal
ou C-terminal da
proteína, vai
endereçar a
proteína a
diferentes locais
das células.
Assim, proteínas
destinadas ao
núcleo celular, às
mitocôndrias e
aos peroxissomos
são sintetizadas
em
Polirribossomas
livres. As
proteínas que
precisam ser
empacotadas e
enviadas para
fora da célula
(proteínas de
superfície da
Membrana
Plasmática, ou
que constituirão o
conteúdo dos
lisossomas e de
outros
componentes do
sistema de
endomembranas)
serão sintetizadas
no RER.
Síntese de proteínas destinadas ao Citosol
O processo de síntese protéica se inicia quando a subunidade pequena
do ribossoma se associa à fita de RNAm. Ela tem dois sítios ativos: P
(de peptidil) e A (de aminoacil). No sítio P, onde o RNAm exibe o
códon AUG iniciador, se liga um RNAt iniciador, com seu aminoácido
associado: metionina.
Neste momento a subunidade ribossômica
grande se liga ao complexo inicial, e um segundo peptidil RNAt (RNAt
associado a um aminoácido) se liga no sítio A. Uma ligação peptídica,
com a formação de pontes de hidrogênio e liberação de uma molécula
de água, é estabelecida entre os dois aminoácidos carreados pelo RNAt.
O sítio P do ribossoma deixa, então, "escapar" o RNAt iniciador e o RNAt
que ocupava o sítio A se move para o sítio P vago. O ribossoma move-se
um códon abaixo do RNAm, de modo que o próximo códon é
posicionado no sítio A. Esse mecanismo se repete inúmeras vezes,
enquanto o ribossoma se move ao longo da cadeia de RNAm, na direção
5` --> 3`, proporcionando o elongamento da cadeia protéica. A síntese
de polipeptídeos continua até que o ribossoma encontra um códon de
terminação, que determina o fim da síntese protéica e a liberação da
nova cadeia de polipeptídeos. Uma vez que a síntese é completada, as
duas subunidades ribossômicas se dissociam do mRNA e retornam ao
citosol.
Regulação
da
Síntese
Protéica
A síntese de proteínas pode ser dividida em três etapas: iniciação,
elongamento
e
terminação.
A etapa de iniciação é regulada por proteínas citosólicas denominadas
fatores
de
iniciação
(IF).
Os
IF-2,
IF-3
e
IF-4
agem
no
reconhecimento do RNAm pelo subunidade menor do ribossomo, e sua
ligação ao RNAm. Um outro fator de iniciação, IF-5, media a ligação das
duas subunidades ribossômicas no RNAm, ao final da etapa de iniciação,
após
o
desligamento
dos
outros
IF´s.
A etapa de elongamento começa quando o segundo peptidil RNAt se
aproxima do sítio A do ribossomo, se unindo ao RNAm. Esta reação é
mediada por um fator de elongamento, chamado EF-1 e consome
energia, que é fornecida por GTP. Um outro fator de elongamento, EF-2,
é responsável pela translocação, isto é, o deslocamento do ribossomo
pelo
RNAm.
A etapa de terminação determina a conclusão da síntese da proteína,
quando o ribossoma atinge o códon de terminação (UAA, UGA ou UAG).
Isto faz com que o sítio A seja ocupado por um fator de terminação:
eRF-1, impedindo a ligação de um outro RNAt. Depois disto ocorre o
desprendimento do polipeptídeo, que depende do eRF-3, outro fator de
terminação.
Síntese
de
proteínas
destinadas
ao
RER
As primeiras etapas da síntese de uma proteína ocorrem sempre em
ribossomas livre no citosol, mesmo se ela for destinada ao RER.
A
ligação do ribossoma ao RER se dá logo após o início da tradução,
quando emerge, da proteína em construção, um peptídeo sinal. Este
direciona
e
possibilita,
através
de
sua
ligação
à
partícula
de
reconhecimento do sinal, a união do complexo ribossomo-proteína ao
RER. Desta forma, toda proteína que contém um peptídeo sinal é
liberada
na
luz
do
RER,
depois
de
concluída
a
sua
síntese.
As proteínas destinadas à inserção na membrana do RER também
possuem sinais específicos. Além do peptídeo sinal, possuem um ou
mais sinais adicionais, que
possibilitam a ancoragem (sinal de
ancoragem) e a situação destas proteínas transmembranas, quer
sejam elas monopasso (atravessam a membrana bilipídica apenas uma
vez) , bipasso(atravessam a membrana 2 vezes) ou multipasso
(atravessam
a
membrana
múltiplas
vezes).
De acordo com a natureza da proteína, ela permanecerá na membrana
do RER, ou passará, através do sistema de vesículas, para outra
organela (CG, endossoma) ou à MP.
. Glicosilação de Proteínas
Para cada proteína, especificamente, existem reações importantes
"pós-traducionais", que concluem sua moldagem e a torna pronta
estruturalmente e funcionalmente. Estas reações ocorrem no interior do
CG,
nas
suas
regiões
Cis,
Mediana
e
Trans.
As principais modificações pós-traducionais realizadas no CG estão
listadas
abaixo:
Remoção de
CIS
Manoses
Fosforilação
de Manoses
Remoção de
MEDIANA
Manoses
Glicosilação
Terminal
Sulfatação e
TRANS
fosforilação de
aminoácidos
Endereçamento de proteínas
Os intinerários seguidos pelas proteínas dependem de certos sinais em
suas moléculas e de receptores específicos distribuídos nos locais por
onde elas passam. É isto que faz, por exemplo, uma enzima hidrolítica,
recém sintetizada, se dirigir ao endossoma e não à superfície celular. O
quadro abaixo apresenta alguns sinais envolvidos no transporte de
proteínas
pelo
sistema
Sinal
Do RER para o complexo de Golgi e retorno ao RE
KKXX
GPI
Do complexo de Golgi para a membrana plasmática (secreção)
Manose-6-fosfato
YQRL
NPXY
endomembranas:
Transporte
KDEL
Várias L e Y
de
Do complexo de Golgi para os lisossomas (enzimas hidrolíticas)
Da membrana plasmática para os endossomas (endocitose)
D: ácido aspártico; E: ácido glutâmico; K: leucina; N: asparagina; P: prolina; Q: glutamina; R: arginina; Y:
tirosina; X: qualquer aminoácido; GPI: glicosilfosfatidilinositol.
. Síntese de lipídios, fosfolipídios e esteróides
A síntese de fosfolípides para as membranas celulares é feita por
proteínas integrais da membrana do REL. Algumas moléculas de
fosfolípides,
depois
de
sintetizadas
pelas
enzimas
do
REL,
são
completadas no CG. Só então atingem as membranas celulares. O
transporte dos fosfolípides às membranas celulares é feito através de
vesículas transportadoras ou por proteínas transportadoras especiais,
que atravessam o citosol, translocando o fosfolípide, sempre, de uma
membrana rica em fosfolípide (REL) , para outra (por.ex.: peroxissoma),
pobre em fosfolípides. Durante este transporte as moléculas de
fosfolípides sofrem inúmeras alterações, o que explica
composição
lipídica
das
diversas
membranas
A produção de hormônios esteróides, nas células
a
diferente
celulares.
gonadais e
supra-renais, inicia-se com a captação do colesterol do meio extracelular. O colesterol é, então, transportado até a mitocôndria, onde é
convertido em pregnenolona. Esta sai da mitocôndria e penetra no RE,
onde continua seu metabolismo por meio de diversas enzimas que
atuam
sequencialmente,
para
formar
a
desoxicorticosterona,
o
desoxicortisol e o andrógeno androstenediona. O desoxicorticosterona e
o desoxicortisol retornam à mitocôndria, onde serão convertidos,
respectivamente
em
corticosterona
e
cortisol.
Posteriormente,
a
corticosterona, nas células da zona glomerulosa da supra-renal, o
corticosterol é convertido no mineralocorticóide aldosterona.
Chaperoninas
As Chaperoninas são monômeros que se associam entre si, formando
uma
estrutura
tridimensional
denominada
Chaperona.
Cada Chaperona possui um compartimento central, que acomoda a
proteína recém-sintetizada, impedindo que esta tenha um dobramento
prematuro e de forma inadequada. Assim, as Chaperonas ajudam as
proteínas a se moldar, associar a outras proteínas de maneira estável e
tornarem-se estruturas ativas, evitando a associação de proteínas ainda
não dobradas corretamente. Também atuam ativamente, com hidrólise
de
ATP
e
modificação
conformacional
de
algumas
proteínas.
Existem diferentes famílias protéicas de Chaperonas, como a hsp 70 e
hsp 60. Elas têm este nome (hsp = heat shock protein) porque são
sintetizadas em grande quantidade quando a célula é submetida a altas
temperaturas (> 42o C) e situações de estresse metabólico, quando a
maioria
das
proteínas
celulares
são
desnaturadas.
Em
tais
circunstâncias, as chaperonas agem facilitando a renaturação protéica.
Estas famílias se diferem entre as organelas celulares. As hsp70
mitocondriais, por exemplo, são diferentes das do citosol. No RER uma
hsp70 especial (BIP) ajuda a dobrar as proteínas neste compartimento.
A hsp60 tem forma de barril, por
onde passam as proteínas que serão
modificadas.
A hsp 70 atua ainda na primeira fase de formação da
proteína, ligando-se a fitas com sequência hidrofóbica
antes mesmo da proteína deixar o ribossoma
As Chaperonas ao realizar sua função consumem energia na forma de
ATP.
Depois que a proteína se libera da chaperona e fixa sua residência no
Citosol,
a
chaperona
fica
livre,
podendo
ser
reutilizada.
. Características morfológicas de algumas células secretoras
A ultra-estrutura das células com intensa atividade protéica varia de
acordo com o destino das proteínas sintetizadas. Veja no quadro abaixo
alguns exemplos:
Célula
Função Principal
Secreção ativa de proteínas
Eritroblasto
citosólicas (Hemoglobina
para transporte de O2)
Características morfológicas
- Citoplasma ocupado, em
grande parte, por
polirribossomas livres
-Núcleo vesiculoso
-Grande volume de RER com
Plasmócito
Secreção direta de proteínas. cisternas dilatadas
(Anticorpos)
- CG desenvolvido
- Ausência de grânulos de
secreção
Síntese de proteínas e sua
Eosinófilo
estocagem em grânulos que
permanecerão no interior da
célula.
Célula Acinosa do Pâncreas
- Núcleo vesiculoso
- Citoplasma preenchido por
grânulos de armazenamento.
Síntese e acúmulode
-Preenchida por grânulos de
grânulos de secreção,
armazenamento (zimogênio)
posteriormente exportados
-Região basal rica em RER
por exocitose. (Enzimas
Digestivas)
Célula Secretora de
Produção de moléculas
Hormônios Esteróides
lipossolúveis.
-Grande volume de REL,
mitocôndrias com cristas
tubulares
-Núcleo Basal
Células Caliciformes
Produção de muco
Intestinais
glicoprotéico.
-Ápice preenchido por
grânulos de glicoproteínas
-Grande volume de C. Golgi e
RER
Vesículas Secretórias com grãos de Zimogênio- Secreção
Serosa
Eletromicrografia elaborada por Ramon Lamar de Oliveira Junior, aluno
de Mestrado da PG em Biologia Celular. Orientador : Nilo Bazzoli .
Laboratório de Ictiohistologia
Vesículas do Complexo de Golgi - Secreção Mucosa
CEMEL - ICB