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Bioquímica
Objetivos da 1ª Prova
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
1. Saber a fórmula geral dos aminoácidos e a localização dos grupos: amino e
carboxílico.
2. Reconhecer os tipos de isomeria que os aminoácidos apresentam.
Todos os aminoácidos (exceto a glicina, que possui um H como radical, portanto não
tem os quatro ligantes diferentes) apresentam isomeria ótica. As duas formas de cada
par são denominadas estereoisômeros, isômeros óticos, ou enantiômeros. Nas
proteínas, todos os aminoácidos são encontrados na configuração L. A configuração D
pode ser vista apenas em alguns antibióticos e em paredes celulares bacterianas.
3. Classificar os aminoácidos de acordo com o radical.
De acordo com o radical, os aminoácidos podem ser classificados em apolares,
aromáticos, polares sem carga, polares positivamente carregados, e polares
negativamente carregados.
4. Identificar os aminoácidos apolares, aromáticos, polares sem carga e
polares com carga positiva e negativa.
Apolares: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina
Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano
Polares sem carga: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina
Polares com carga positiva: lisina, arginina, histidina
Polares com carga negativa: aspartato, glutamato
5. Reconhecer alguns aminoácidos raros, como hidroxiprolina, hidroxilisina,
desmosina, etc. e a importância dos mesmos na estrutura e função das
proteínas.
A hidroxiprolina e a hidroxilisina são aminoácidos presentes no colágeno, não podendo
ser encontradas em muitas outras proteínas. Estes resíduos são resultam da hidroxilação
de prolina e de lisina. São muito importantes na estabilização da tripla hélice do
colágeno. Já a desmosina é encontrada na elastina. Ela resulta da ligação cruzada de
quatro cadeias laterais de lisina (de quatro cadeias separadas de elastina) formando
assim uma rede elástica de extensamente interconectada, dando assim elasticidade ao
tecido conjuntivo.
1
6. Saber que os nomes dos aminoácidos podem ser indicados pelas três
primeiras letras ou unicamente por uma das letras do alfabeto.
As abreviações vêm do nome em inglês.
7. Calcular os pontos isoelétricos dos aminoácidos monoamino,
monocarboxílicos, diamino, monocarboxílicos e monoamino, dicarboxílicos
a partir de seus pKs.
Para calcular o ponto isoelétrico de um aminoácido basta fazer a media entre os seus
dois pKs. Se o radical também se ionizar, haverá um 3º pK. O que se deve fazer
então é, no caso de o aminoácido ter caráter acido, usar os dois pKs mais ácidos. Se
o aminoácido for básico (caso apenas da lisina, arginina e histidina, já que os polares
sem carga também têm caráter ácido), deve-se então usar os dois pKs mais básicos.
8. Indicar porque a tirosina e o triptofano servem para determinar a presença
de proteínas em uma solução.
A tirosina e principalmente o triptofano são usados para detectar a presença de proteínas
pois absorvem grande quantidade de luz ultravioleta, sendo o pico de absorção
aproximadamente 280 nm.
9. Mostrar a reação de formação de cistina a partir da cisteína.
Quando 2 cisteínas são aproximadas (mesmo podendo estar separadas por muitos
aminoácidos na seqüência primária, ou até estando em duas cadeias diferentes) elas podem
formar uma ponte dissulfeto (uma ligação covalente formada pelo grupo sulfidrila (-SH)) e
formar uma cistina pela redução dos dois resíduos de cisteína.
10. Explicar o comportamento de um aminoácido na presença de soluções
ácidas e de alcalinas.
Na presença de uma solução ácida, o aminoácido fica protonado. Quando em solução
básica, os aminoácidos liberam os seus H+.
11. Explicar as curvas de titulação dos aminoácidos.
A curva de titulação apresenta 2 (ou 3 se o R também se ionizar) estágios distintos,
correspondendo cada um à desprotonação de cada grupo. Cada um pode ser analisado
individualmente, lembrando a curva de dissociação de um ácido monoprótico. Num pH
muito baixa, a espécie predominante é a totalmente protonada. No ponto médio do 1º
estágio (no qual o grupo carboxila perde o seu próton), estão presentes concentrações
equimolares da forma doadora de prótons (COOH) e da forma receptora de prótons
(COO-). Neste instante, o pH é igual ao pKa (do grupo carboxila). O próximo ponto
importante aparece um pouco depois, numa outra inflexão. Nesse ponto, a remoção do
hidrogênio da carboxila está completa. Nesse pH, o aminoácido encontra-se
principalmente como um íon dipolar (ponto isoelétrico), possuindo um grupamento
COO- e um grupamento NH3+. É então iniciada a 2ª fase da titulação, com a remoção do
hidrogênio do NH3+. O pH no ponto médio desse estágio é o pKa (ou pK2) do
grupamento amino. Quando a titulação está completa, a forma predominante do
aminoácido é a desprotonada, com os grupamentos COO- e NH2.
12. Escrever a reação de formação de uma ligação peptídica.
A ligação peptídica é formada liberando uma molécula de água. Ela pode, então, ser
quebrada por hidrólise.
13. Identificar a nomenclatura dos peptídeos e dar exemplos.
Por convenção, a extremidade amino livre da cadeia peptídica é escrita à esquerda, e a
extremidade carboxila livre à direita. Assim, todas as seqüências de aminoácidos são
lidas do N- para o C-. Quando é dado um nome a um polipeptídio, todos os resíduos de
aminoácidos cujos nomes terminam em –ina, -ano, -ico ou –ato têm as terminações
alteradas para –il, com exceção do aminoácido –C terminal. Por exemplo, um
tripeptídeo composto de uma valina –N terminal, uma glicina e uma leucina –C terminal
é denominado valilglicileucina.
14. Saber que as proteínas são polipeptídeos, que variam entre si quanto ao
peso molecular, número de resíduos de aminoácidos, número de cadeias
polipeptídicas e composição de aminoácidos.
Ok
15. Definir proteínas conjugadas e dar exemplos.
Proteínas simples contêm apenas resíduos de aminoácidos. Entretanto, existem
proteínas que possuem outros componentes químicos permanentemente associados além
dos aminoácidos. Essas proteínas são chamadas proteínas conjugadas. A porção nãoaminoácida de uma proteína conjugada é denominada grupo prostético. Essas proteínas
são classificadas de acordo com a natureza química de seu grupo prostético. Por
exemplo, as lipoproteínas contêm lipídios, as glicoproteínas contêm açucares, e as
metaloproteínas contêm um metal específico.
ESTRUTURA PROTEICA
1. Reconhecer que existem dois grandes grupos de proteínas, as solúveis
(globulares) e as estruturais (fibrosas).
Ok
2. Entender que as proteínas globulares são estudadas através de quatro
níveis de organização estrutural.
A organização das proteínas globulares pode ser estudada através da estrutura primária,
secundária, terciária e quaternária.
3. Explicar porque as ligações peptídicas são rígidas e planares e que os
carbonos alfa rotacionam livremente entre duas ligações peptídicas.
A ligação peptídica tem um caráter parcial de dupla ligação:mais curta que a simples,
portanto rígida e planar. Já os carbonos alfa rotacionam livremente, o que permite à
cadeia polipeptídica assumir uma série de conformações diferentes.
4. Saber o que se considera como estrutura primária de uma proteína.
A estrutura primária e a estrutura mais básica de uma proteína. Ela se refere à seqüência
dos aminoácidos que formam a proteína.
5. Entender que as proteínas podem sofrer modificações pós-tradução para
incorporação de aminoácidos raros.
Aminoácidos raros podem ser incorporados à proteína mesmo após a tradução.
Exemplos disso são a hidroxiprolina e a hidroxilisina incorporadas ao colágeno (a
hidroxiprolina também existe na elastina) pela hidroxilação da prolina e da lisina
presentes inicialmente na estrutura. Outro aminoácido raro, a desmosina, é incorporada
à elastina após a tradução, pela união covalente de quatro lisinas (de quatro cadeias
separadas de elastina), formando assim ligações cruzadas.
6. Saber que muitas proteínas são sintetizadas na forma de precursores
inativos.
Algumas proteínas são sintetizadas na forma de precursores inativos, muitas vezes
para evitar danos ao organismo. Exemplo disse é a tripsina, que é liberada inativa
para evitar a digestão do próprio organismo, sendo ativada apenas quando
necessário.
7. Reconhecer as principais formas de estruturas secundárias apresentadas
pelas proteínas (α-hélice, folha β-pregueada ou conformação β e βcurvatura).
A alfa-hélice é uma estrutura em espiral. Ela é estabilizada por várias pontes de
hidrogênio entre os oxigênios da carbonila e os hidrogênios da amida. A folha betapregueada ou conformação beta é uma estrutura na qual todos os componentes da
ligação peptídica estão envolvidos nas pontes de hidrogênio. As superfícies das betafolhas parecem dobradas. Já a beta-curvatura revertem a direção de uma cadeia
polipeptídica.
8. Saber o tipo de ligação que se forma entre os grupos amino e carboxílico
das ligações peptídicas para estabilizar a estrutura secundária.
Formam-se pontes de hidrogênio entre os grupos amino e carboxílico.
9. Entender que a estrutura terciária é uma forma tridimensional de arranjo
protéico que envolve interação entre os radicais dos diferentes aminoácidos
que formam a proteína.
A estrutura das proteínas globulares é muito compacta. Ela é organizada de maneira que
as cadeias laterais hidrofóbicas ficam enterradas no centro da estrutura, enquanto as
hidrofílicas geralmente são encontradas na superfície da molécula.
10. Definir motivo ou estrutura supersecundária.
As estruturas supersecundárias são produzidas pelo agrupamento das cadeias laterais de
elementos estruturais secundários adjacentes. As alfa-hélices e as beta-curvaturas, por
exemplo, que são adjacentes na seqüência de aminoácidos, normalmente também são
adjacentes na conformação final da proteína dobrada.
11. Saber o que significa o termo domínio de uma proteína.
Domínios são unidades funcionais fundamentais de uma proteína. O centro de um
domínio normalmente é formado pela combinação de estruturas supersecundárias. Cada
domínio tem características de uma proteína globular pequena, que é estruturalmente
independente dos outros domínios.
12. Conceituar estrutura quaternária de uma proteína e entender o papel
funcional das mesmas.
Muitas proteínas consistem de mais de uma cadeia polipeptídica. O arranjo dessas
cadeias é a estrutura quaternária. As subunidades são mantidas juntas por interações
não-covalentes (interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações iônicas). As
subunidades podem trabalhar independentemente, ou cooperativamente, como na
hemoglobina, onde a ligação do oxigênio a uma unidade aumenta a afinidade das outras
ao oxigênio também.
13. Calcular o peso molecular aproximado de uma proteína considerando o
peso médio dos aminoácidos.
O peso médio dos aminoácidos é 110 Kda.
ENZIMAS
1. Relacionar temperatura e energia de ativação com velocidade de reação;
Toda reação tem uma energia mínima para poder acontecer. Aumentando a temperatura,
aumentam também as moléculas com essa energia mínima, acelerando assim a reação.
Entretanto, esse aumento de temperatura não pode ser excessivo, pois as enzimas não
resistem a temperaturas elevadas, sendo então desnaturadas, o que diminui
drasticamente a velocidade da reação.
2. Identificar a importância das enzimas no contexto biológico;
Praticamente todas as reações do corpo são mediadas por enzimas. Elas canalizam os
reatantes (substrato) para rotas que necessitam de uma menor energia de ativação,
acelerando assim as reações. Sem a catálise, as reações não aconteceriam em tempo útil
para sustentar a vida.
3. Citar as principais propriedades das enzimas;
As enzimas são proteínas que catalisam reações. As reações catalisadas por enzimas são
altamente eficientes, ocorrendo 103 a 108 vezes mais rápido que sem as enzimas. As
moléculas de enzimas possuem um bolsão chamado sítio ativo, complementar ao
substrato. É lá onde o substrato se liga a enzima, formando o complexo enzimasubstrato. Esse complexo e convertido em enzima-produto. Depois o produto é liberado
e a enzima volta à forma original, intacta. As enzimas são bastante específicas, reagindo
apenas com o seu substrato. A faixa de temperatura e pH onde elas atuam também é
bastante restrito, podendo as enzimas se desnaturarem ao se distanciar dessa faixa. A
atividade enzimática pode ser regulada para a formação do produto responder às
necessidades da célula.
4. Citar as principais classes das enzimas;
São 6 as principais classes das enzimas: oxidorredutazes (catalisam reações de oxiredução), transferases (catalisam a transferência de grupos contendo C, N ou P-),
hidrolases (catalisam a quebra das ligações adicionando água), liases (catalisam a
quebra de ligações C-C, C-S, e certas ligações C-N), isomerases (catalisam a
racemização de isômeros óticos ou geométricos) e ligases (catalisam a formação de
pontes entre o carbono e O, S, N acoplados à hidrólise de fosfatos de alta energia).
5. Citar os principais fatores que influenciam a atividade enzimática;
A atividade enzimática é influenciada pela concentração do substrato, pela temperatura
e pelo pH.
6. Definir alosteria;
Enzimas alostéricas são aquelas que apresentam a sua conformação induzida pela
ligação de moduladores, que se ligam de forma não covalente a um sítio diferente do
sítio ativo. A presença de um modulador (ou efetor) pode alterar a afinidade da enzima
por seu substrato, modificar a velocidade catalítica máxima, ou ambos. Se os efetores
diminuem a atividade enzimática, eles são efetores negativos. Se eles aumentam, são
efetores positivos. As enzimas alostéricas normalmente contêm múltiplas subunidades.
7. Descrever a equação de Michaelis-Menten-Henry;
A equação de Michaelis-Mentem descreve como a velocidade de reação varia com a
concentração do substrato. V0=Vmax[S] / Km + [S]
V0 = Velocidade inicial da reação
Vmax = Velocidade máxima
[S] = Concentração do substrato
Km = Constante de Michaelis
8. Definir Km e Velocidade máxima;
O Km reflete a afinidade da enzima para o substrato, e é numericamente igual à
concentração do substrato na qual a velocidade da reação é igual a metade da Vmax.
Quanto maior o Km, menor a afinidade da enzima pelo substrato. A Vmax é a velocidade
na qual as enzimas já estão saturadas. Nesse ponto, não adianta acrescentar mais
substrato, pois a velocidade da reação não aumentará.
9. Demonstrar a equação de Lineweaver & Burk
A equação de Lineweaver & Burk é derivada da de Michaelis-Mentem. Para facilitar a
obtenção de dados, o gráfico, ao invés de ser V0 versus [S] é 1/V0 versus 1/[S]. A
equação então é 1/V0 = Km/Vmax[S] + 1/[S]. Simplificando, a equação fica igual a
1/V0 = 1/Vmax + Km/ Vmax .1/[S]. Isso é uma equação de uma reta.
10. Citar os principais tipos de inibição enzimática.
A inibição enzimática pode ser competitiva ou não competitiva. No caso da competitiva,
o inibidor compete pelo substrato pela enzima. Esse tipo de inibição não altera o Vmax,
pois na presença de muito substrato em relação ao inibidor, essa velocidade pode ser
alcançada. Ela altera, sim, o Km, porque é necessário muito mais substrato para atingir a
metade da Vmax. Já na inibição não competitiva, o inibidor não compete com o
substrato. Ele se liga à enzima em um sítio diferente. O inibidor pode-se ligar à enzima
livre ou ao complexo enzima-substrato, impedindo assim a ocorrência da reação. A
inibição não competitiva não altera o Km, pois a afinidade da enzima pelo substrato não
muda, e este continua se ligando à enzima. Já a Vmax é diminuída, pois a reação não
pode ser concluída nas enzimas inibidas. Existe também um tipo mais raro de inibição:
a incompetitiva. Nela, o inibidor aumenta a afinidade da enzima pelo substrato,
diminuindo então o Km. Entretanto, o inibidor desacelera a reação, tornando a Vmax
menor, mesmo com o Km também menor.
11. Listar as aplicações das enzimas
As enzimas têm diversas funções no organismo. Catalisam vários tipos de reação,
servindo na digestão, em reações de oxi-redução, hidrólise, entre outras. Na medicina,
as enzimas podem ser usadas no diagnóstico clínico. O número de enzimas no plasma
de um paciente normal é relativamente constante. Portanto, quando é percebido um
aumento de uma enzima no sangue, pode indicar lesão tecidual. Podem ser
diagnosticadas através das enzimas doenças do coração, fígado, músculo esquelético, e
outros tecidos. Por exemplo, o músculo do miocárdio é o único tecido que contém uma
elevada ação enzimática da CK2 (creatina quinase 2). O surgimento, então, dessa
enzima no plasma é praticamente específico para infarto do miocárdio.
VITAMINAS E COENZIMAS*
1. Conceituar coenzimas.
Coenzimas são moléculas orgânicas que se associam a enzimas. Na ausência da sua
coenzima, a enzima não apresenta atividade biológica. A coenzima normalmente é gasta
durante a reação, tendo então que ser substituída.
2. Entender o papel das vitaminas no metabolismo.
As vitaminas são compostos orgânicos requeridas pelo corpo em quantidade mínima para
realizar funções celulares especificas. Elas previnem doenças por deficiência aguda, como
escorbuto e beribéri. Elas também ajudam na manutenção da saúde e prevenção de doenças
crônicas. Muitas vitaminas são precursoras de coenzimas.
3. Saber a estrutura do ATP e o papel dele como coenzima transportadora de
grupo fosfato.
4. Reconhecer as estruturas do NAD+ e do NADP+ como formas oxidadas de
coenzimas transportadoras de hidrogênios e a vitamina presente nas suas
estruturas.
O NAD+ (nicotinamida adenina dinucleotídeo) e seu derivado fosforilado NADP + (nicotina
adenina dinucleotídeo fosfato) são as formas de coenzima biologicamente ativas da vitamina
niacina (que é um derivado substituto da piridina). Elas servem como coenzimas nas reações
de oxi-redução, nas quais a coenzima sofre redução do anel piridina para aceitar um íon
hidreto (H-). As formas reduzidas do NAD+ e do NADP+ são o NADH e o NADPH.
5. Verificar que o FMN e o FAD são grupos prostéticos de enzimas flavínicas e
contêm nas suas estruturas um nucleotídeo que apresenta um derivado da
ribose (ribitol).
A FMN (flavina mononucleotídeo) e a FAD (flavina adenina dinucleotídeo) são as
formas biologicamente ativas da riboflavina (vitamina B2). Elas ligam-se fortemente
(algumas vezes covalentemente) a flavoenzimas que catalisam a oxidação ou a redução
de um substrato.
6. Reconhecer que a parte vitamínica do FMN e do FAD é o anel da
isoaloxasina com o ribitol (riboflavina) o qual transporta 2 átomos de
hidrogênio.
Ok.
7. Saber que além das quatro coenzimas acima citadas, a Coenzima Q
também transporta hidrogênios, porém somente na cadeia transportadora
de elétrons.
Ok.
8. Verificar o papel funcional do piridoxal fosfato e da piridoxina fosfato no
metabolismo dos aminoácidos.
O piridoxal fosfato é a forma biologicamente ativa da vitamina B6, que é um nome
coletivo para piridoxina, piridoxal, ou piridoxamina. Atua como coenzima para grande
número de enzimas, particularmente as que catalisam reações envolvendo aminoácidos.
9. Saber porque a tiamina pirofosfato tem tanta influencia no metabolismo
aeróbio produtor de energia a partir da degradação de glicose.
A tiamina pirofosfato é a forma biologicamente ativa da vitamina B1, formada pela
transferência de um grupo pirofosfato do ATP à tiamina. Ela atua como coenzima na
descarboxilação oxidativa dos alfa-cetoácidos, e na formação e degradação dos alfacetóis pela transcetolase. A descarboxilação oxidativa do piruvato e alfa-cetoglutarato
desempenha um papel chave no metabolismo energético da maioria das células. A
diminuição de tiamina no organismo, portanto, causa uma diminuição de formação de
ATP.
10. Entender o papel funcional do ácido fólico, particularmente no
metabolismo dos nucleotídeos e na síntese do DNA.
O ácido fólico desempenha um papel chave no metabolismo dos compostos de carbono,
sendo essencial para a biossíntese de purinas e da pirimidina tiamina. O tetraidrofolato
(sua forma ativa) recebe unidades de um carbono de doadores, como a serina, glicina e
histidina, e transfere-os a intermediários na síntese de aminoácidos, purinas e tiamina
(essenciais para a formação do DNA).
11. Saber o papel funcional das seguintes coenzimas: 5desoxiadenosilcobalamina, biocitina, Coenzima A e ácido ascórbico, bem
como os seus componentes vitamínicos.
5-desoxiadenosilcobalamina: Vitamina B12- o átomo central de cobalto liga-se ao 5deoxiadenosil (no lugar do cianeto). Nos seres humanos ela é essencial em duas reações:
a síntese de metionina e a isomerização do metilmalonil CoA, que se origina de ácidos
graxos com números ímpares de carbono. Quando a vitamina está deficiente, ácidos
graxos anormais se acumulam e são incorporados às membranas celulares, incluindo as
do sistema nervoso.
Biocitina: A vitamina biotina é ligada covalentemente à lisina, formando a biocitina. Ela
atua como uma coenzima nas reações de carboxilação, nas quais serve como
transportador de dióxido de carbono.
Coenzima A: O ácido pantotênico é uma vitamina componente da coenzima A. Ela atua
na transferência de grupos acila.
Ácido Ascórbico: O ácido ascórbico é a vitamina C. Seu papel principal no organismo é
de coenzima para reações de hidroxilação. Atua também como um anti-oxidante.
12. Identificar os precursores da vitamina D, o metabólito ativo e os locais de
formação do mesmo no organismo humano.
O 7-Dedrocolesterol (precursor) é convertido em colecalciferol (vitamina D) na derme e
na epiderme dos seres humanos expostos à luz solar. Por duas reações seqüenciais de
hidroxilação, o colecalciferol é transformado na forma ativa no organismo, o 1,25diidroxicolecalciferol (1,25-diOH D3).
13. Saber como se comporta o organismo quando o nível de Ca++ no sangue
estiver alto e quando estiver baixo.
Quando o nível de Ca++ no sangue está baixo, aumenta o nível de PTH. O PTH estimula
o aumento de 1,25-diOH D3. Os dois juntos removem cálcio do osso para o sangue,
aumentam a reabsorção renal de cálcio e diminuem a excreção renal de cálcio. O 1,25diOH D3 aumenta a absorção de cálcio pelo intestino. Já quando o nível de cálcio no
sangue está alto, aumenta a concentração de calcitonina e diminui o 1,25-diOH D3.
Assim, o osso reabsorve cálcio e a concentração no sangue diminui novamente.
14. Entender como o excesso ou a privação da vitamina D, interferem no
metabolismo.
A vitamina D é a mais tóxica de todas as vitaminas. Ela (como todas as vitaminas
lipossolúveis) pode ser armazenada no organismo. Um excesso de vitamina D aumenta
a absorção de cálcio e reabsorção óssea, resultando em hipercalcemia, a qual pode levar
à deposição de cálcio em muitos órgãos, particularmente as artérias e rins. Já a falta de
vitamina D causa uma desminerazilação do osso, resultando em raquitismo ou
osteomalácia.
15. Reconhecer os carotenos como substâncias antioxidantes, precursoras da
vitamina A.
Os carotenos, principalmente o beta-caroteno, podem ser convertidos em retinal no
organismo. Os carotenos são poderosos antioxidantes, prevenindo várias doenças
crônicas (cardíacas, pulmonares, câncer de pele e catarata).
16. Explicar as principais funções da vitamina A.
Ciclo visual: A vitamina A é componente dos pigmentos visuais dos cones e bastonetes.
A rodopsina (pigmento visual dos bastonetes na retina) consiste de 11-cis-retinal, ligado
especificamente à proteína opsina.
Crescimento: Os animais privados de vitamina A inicialmente perdem o apetite (devido
à queratinização das papilas gustativas). O crescimento ósseo é lento, não
acompanhando o crescimento do sistema nervoso, levando a uma lesão do SNC.
Reprodução: O retinol e retinal são essenciais para a reprodução normal, mantendo a
espermatogênese no homem e prevenindo a reabsorção fetal na mulher.
Manutenção das células epiteliais: A vitamina A é essencial para a diferenciação normal
dos tecidos epiteliais e secreção mucosa.
17. Saber o papel funcional das vitaminas E e K.
O principal papel da vitamina K é na modificação pós-tradução de vários fatores de
coagulação no sangue, onde serve como uma coenzima na carboxilação de certos
resíduos de ácido glutâmico presentes nessas proteínas. Ela é necessária na síntese
hepática de protrombina e dos fatores de coagulação do sangue VII, IX e X. Essas
proteínas são sintetizadas na forma de precursoras inativas. A ativação requer a
carboxilação, dependendo então da vitamina K.
As vitaminas E consistem de 8 tocoferóis, das quais o alfa-tocoferol é o mais ativo. A
sua principal função é de anti-oxidante, na prevenção da oxidação não-enzimática dos
componentes celulares pelo oxigênio molecular e radicais livres.