ESCOLA TÉCNICA ESTADUAL FREDERICO

ESCOLA TÉCNICA ESTADUAL FREDERICO GUILHERME SCHMIDT
Escola Técnica Industrial
Disciplina de Biologia – Primeiro Ano
Curso Técnico de Eletromecânica
Prof. Diogo Schott
[email protected]
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Substâncias orgânicas
 Sempre haverá grupamento amina ( – NH2); e
 Radical ácido
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20 aminoácidos
 Estrutura das proteínas
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Plantas (Reino Plantae)
 Capaz de produzir todos que utilizam
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Animais (Reino Animalia)
 Produzem alguns dos que necessita
▪ Chamados aminoácidos naturais (ou dispensáveis)
▪ Outros aminoácidos precisam ser ingeridos, chamados
de essenciais (ou indispensáveis)
Naturais (abreviação – símbolo)
Essenciais (abreviação –
símbolo)
Alanina (Ala – A)
Glutamina (Gln – Q)
Valina (Val – V)
Aspartato (Asp – D)
Histidina (His – H)
Leucina (Leu – L)
Glutamato (Glu – E)
Glicina (Gly – G)
Isoleucina (Ile – I)
Arginina (Arg – R)
Prolina (Pro – P)
Fenilalanina (Phe – F)
Asparagina (Asn – N)
Serina (Ser – S)
Metionina (Met – M)
Cisteína (Cys – C)
Tirosina (Tyr – Y)
Lisina (Lys – K)
Treonina (Thr – T)
Triptofano (Trp – W)
Observação: aminoácidos naturais e essenciais condicionados à espécie humana (Homo
sapiens). Outros animais poderão ter categorias diferenciadas.
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Ligação peptídica
 Carbono (C) do grupo ácido e o nitrogênio (N)
Quando ocorre a ligação
peptídica, há liberação de
uma molécula de água
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Longa cadeia polipeptídica
 Muitos aminoácidos até a centenas deles
Exemplo: hemoglobina (Hb)
574 aminoácidos
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Sequência de aminoácidos determinam a
forma da molécula
Forma associada com a função
Desnaturação proteica
 Submissão a altas temperaturas
 Deformação
 Alteração da estrutura química
 Funcionalmente inerte
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Sequência linear
 Resíduos de aminoácidos
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Troca de aminoácido
pode causar alterações
muito significativas na
molécula
 Perda
das propriedades
biológicas
 Exemplo:
Anemia
falciforme
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Filamento dobrado de
forma helicoidal
Padrões regularmente
estáveis
 Exemplo: colágeno dos
ossos e fibrina do sangue
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Filamento helicoidal
enrolado sobre si
 Formato arredondado
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Cadeia polipeptídica
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Possuem duas
ou mais cadeias
polipeptídicas
Subunidades
reunidas
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Participa da estrutura celular ou histológica
Exemplos:
 Colágeno – alta resistência (pele, cartilagem, ossos,




tendões).
Miosina e actina – mecanismo de contração muscular.
Queratina – impermeabilizante (pele, cabelo, unhas).
Albumina – regulação osmótica e viscosidade
plasmática (plasma sanguíneo).
Fibrinogênio – coagulação sanguínea (sangue).
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Substâncias elaboradas por glândulas
 No sangue, irá estimular ou inibir atividade dos
órgãos
 Exemplo: insulina (taxa de glicose sanguínea)
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Usados como fonte de aminoácidos
Podem ser oxidados como fonte de energia
no mecanismo respiratório
Exemplo: nas aves, o vitelo é rico em
proteínas
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Moléculas reguladoras de reações biológicas
Exemplo: lipases.
 Transformação
de lipídios em unidades
constituintes (ácidos graxos e gliceróis)
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Antígenos
 Produção de anticorpos
 Anticorpo combina com antígeno , neutralizando-o
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Característica da célula
 Promover reações químicas complexas em altas
velocidades e em temperaturas baixas
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Enzimas permitem que estas reações sejam
rápidas
Catalisam (aceleram) a reação
Propriedades:
 Especificidade de substrato
 Dependência da temperatura
 Dependência do pH
Termo bastante importante na compreensão da ação enzimática.
Energia necessária para desencadear
determinada reação química
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Substrato é a substância que reage sob o
estímulo enzimático
Enzimas são específicas
 Elas não reagem em substratos diferentes
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Exemplo: amilase (enzima que digere amido)
 Não tem ação sobre outro substrato.
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De mesma forma:
 Proteases (proteínas)
 Lipases (lipídios)
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Principal fator da atividade enzimática
Ótimo, geralmente, à 40ºC
 Cada 10ºC a ação duplica ou triplica até seu ótimo
 Acima, diminui a ação rapidamente, devido a
alterações químicas (desnaturação)
▪ Perda de suas propriedades
▪ Torna-se inativa
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Enzimas sempre tem um pH ótimo
Exemplos:
 Ptialina (amilase da saliva) = 7,0
 Pepsina (protease, no estômago) = 2,0
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Proteínas possuem características exclusivas
por sua forma
 Diferentes enzimas tem formas e papéis biológicos
diferentes
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A proteína deve se “encaixar” com a enzima
 Sistema chave-fechadura
 Substrato “encaixa” no sítio ativo da enzima
 Acelera processo reativo
 Após, enzima se desliga da proteína
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Proteínas de alta especificidade
Capaz de neutralizar efeito tóxico de
proteínas “estranhas”
 Antígeno
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Microrganismos mortos ou atenuados
 Ou toxinas inativadas
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Induzem na produção de anticorpos
Algumas células se tornam células de memória
 Em caso de contato com o agente patogênico, tornam-
se imediatamente ativas na produção de anticorpos
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Geralmente ocorrem duas (ou mais aplicações)
 Resposta primária – produção pequena e reduz em
seguida
 Resposta secundária – produção maior e mais rápida
 Prevenção
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Quando o corpo não consegue produzir
anticorpos, por falta de tempo ou por estado de
debilidade muito grande, aplica-se o soro.
Contém anticorpos necessários para inativar
antígenos.
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Isolamento do antígeno e atenuação
Inoculação em animais sadios
 Passam a produzir anticorpos
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Extração de sangue do animal
 Isolamento dos anticorpos para produção do soro
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Aranha-marrom (Loxosceles sp.) – soro
antiloxoscélico
Aranha-de-jardim (Lycosa sp.) – soro
antilicosídico
Cascavel (Crotalus sp.) – soro anticrotálico
Cruzeira, jararaca (Bothrops sp.) – soro
antibotrópico