Materiais proteicos - Moodle

Química e Física dos Materiais II
Ano lectivo 2015/2016
Materiais proteicos
Departamento de Química
e Bioquímica
Materiais proteicos
Os materiais de origem proteica encontram-se nos museus e galerias
de arte por todo o lado, uma vez que, em geral, estão presentes em
todos os objectos de origem animal.
São os constituintes de materiais aparentemente muito diversos como
a esponja, o osso e o marfim, a seda, a lã e o cabelo , o cabedal e o
pergaminho.
Embora possam apresentar aspectos muito diversos os materiais
proteicos são formadas a partir de um pequeno conjunto de
compostos químicos ligados uns aos outros e que são os
aminoácidos.
Amino-ácidos
Um aminoácido é uma molécula orgânica
formada por átomos de carbono,
hidrogénio, oxigénio e azoto, unidos entre
sí de maneira característica.
Alguns aminoácidos também podem conter
átomos de enxofre.
Os aminoácidos são divididos em quatro
partes: o grupo amina (NH2), grupo ácido
carboxílico (COOH), o átomo de
hidrogénio da posição alfa e um radical
característico de cada aminoácido, ligados
ao mesmo átomo de carbono, o chamado
carbono α (alfa).
Informação: os aminoácidos têm esterioisomeria
Em todos os aminoácidos, excepto a glicina, o carbono
alfa é assimétrico, o que lhes confere a atividade óptica,
ou seja, as suas soluções têm a capacidade de desviar o
plano de polarização quando um feixe de luz
polarizada passa através deles. Se o desvio do plano de
polarização é para a direita (sentido horário), o
composto é chamado de dextrógiro, enquanto que se
desvia para o sentido anti-horário (para a esquerda ) é
chamado de levógiro.
Um aminoácido pode, em princípio, existir nas duas
formas enantiomérico (uma dextro e a outra levo), mas
na natureza encontra-se apenas uma delas.
Estruturalmente, cada aminoácido pode apresentar as
duas formas possíveis (os dois enantiómeros) desigados
por configuração D ou configuração L, dependendo da
orientação relativa no espaço dos 4 grupos diferentes
ligados ao carbono alfa. Todos os aminoácidos naturais
têm a forma L
L- gliceraldeído
Informação: aminoácidos naturais
Informação: aminoácidos naturais (continuação)
Ligação peptídica
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas
moléculas, em que o grupo carboxilo de uma molécula reage
com o grupo amina de outra molécula, com formação de uma
molécula de água ( H2O ).
Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise ( adição de água ).
Péptidos e proteínas
Uma cadeia de aminoácidos designa-se por péptido. Estas podem ser
formadas por dois aminoácidos (dipeptidos), três aminoácidos
(tripeptidos), quatro aminoácidos (tetrapeptidos), ou muitos aminoácidos
(polipeptíios). O termo proteína é utilizado quando o polipeptido é
formado por centenas ou milhares de aminoácidos.
A maioria das proteínas dobra-se (enrola-se) em 3 únicas estruturas tridimensionais. A
forma em que uma proteína se enrola naturalmente é conhecida como a sua conformação
nativa. Esta é dependente do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da
configuração espacial da cadeia polipeptídica.
São definidas as seguintes estruturas:
Estrutura primária - É dada pela sequência
de aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica. É o nível estrutural mais
simples e mais importante, pois todo o
arranjo espacial da molécula é sua
consequência. É específica para cada
proteína. É formada por uma longa cadeia de
aminoácidos, com
uma
extremidade
terminal amina e outra extremidade
carboxilato. É resultante apenas das ligações
peptídicas.
Em proteínas, a estrutura secundária é consequência das ligações de
hidrogénio entre o grupo amida do esqueleto peptidico e os grupos
carboxilo .
Um motivo comum na estrutura secundária de
proteínas é a alfa-hélice (α-hélice) que é uma
conformação em que a cadeia peptídica se encontra
enrolada em espiral, e em que cada grupo NH doa uma
ligação de hidrogénio para o grupo C = O do
aminoácido.
A folha pregueada, ou configuração beta, é uma
estrutura achatada e rígida, também formada por
pontes de hidrogénio entre as unidades peptídicas.
Neste caso, as ligações esbelecem-se entre cadeias
polipeptídicas diferentes, distendidas e paralelas, ou
entre segmentos distantes e distendidos de uma
mesma cadeia. As pontes de hidrogénio são
perpendiculares ao eixo das cadeias, e os grupos R
dos aminoácidos projetam-se para cima e para baixo
do plano da folha pregueada. Quando o número de
cadeias associadas é grande, resulta uma estrutura
flexível, mas não elástica.
A estrutura terciária resulta do enrolamento da hélice ou da
folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de
hidrogénio e pontes dissulfureto. Esta estrutura confere a
actividade biológica às proteínas.
A estrutura terciária descreve o enrolamento final de uma
cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou
de regiões sem estrutura definida, podendo haver
interacções de segmentos distantes de estrutura primária,
por meio de ligações não covalentes.
Ao contrário da estrutura secundária que é determinada
pelo relacionamento estrutural de curta distância, a
estrutura terciária é caracterizada pelas interações de longa
distância entre aminoácidos, Cria interações locais entre os
aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.
mioglobina
A estrutura quaternária de algumas proteínas resulta
de estas terem duas ou mais cadeias polipeptídicas. É
devida ao mesmo tipo de interações que deram
origem à estrutura terciária.
hemoglobina
Resumo das estruturas tridimensionais das proteínas
Alteração das proteínas
Quando as proteínas se encontram sob a sua forma natural activa, designam-se por
proteínas nativas.
A desnaturação corresponde à perda da estrutura nativa devido à acção de
vários agentes (calor, ácidos ou bases, oxidantes, redutores, solventes,
detergentes, agitação, etc.). Este processo pode ocorrer numa extensão variável.
A desnaturação destrói as estruturas secundária, terciária e quaternária.
A estrutura primária mantém-se.
Desnaturação da clara do ovo por
acção do calor
Bibliografia
Mills, J. S.; White R., The Organic
Chemistry of Museum Objects,
Butterworth and Co, London
(1987).
Solomons, G.; Fryhle, C., Organic
Chemistry, 7.a edição, Wiley, New
York (2000)
Nota: todas as imagens foram
retiradas da wikipedia