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AMINOÁCIDOS Prof. Marcelo Dias Aminoácidos • Unidade fundamental que compõem as proteínas. • Molécula orgânica, contém: H, O , C e N unidos entre si de maneira característica. • Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas • Várias classificações: Destino no corpo, radical presente, carga elétrica predominante (pH fisiológico). aas essenciais • Aminoácidos não-essenciais: Síntese mais simples, o corpo produz. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação. • aas essenciais: tem que vir da dieta: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina. Isomeria dos aas • Isomeria: Exceto glicina, os 20 aas que compõem todas as proteínas possuem centro quiral, carbono assimétrico. • Logo podem ter isômeros, D e L • Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas Aminoácidos • Possuem partes: NH2 (amina), COOH (carboxila) hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido. aas: carga elétrica • aas possuem 2 grupos que podem sofrer protonação (adição de H) ou desprotonação (retirada de H): + carregado • Depende pH Neutro Ponto isoelétrico - carregado Ponto isoelétrico • pH acido- Mais H+ predomina forma positivamente carregada (1). Em pH básico, há prevalência da forma negativamente carregada (3). • A forma eletricamente neutra (2) só poderá existir, então, numa condição de pH intermediária. Afeta solubilidade proteica Ponto isoelétrico • Dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles). • São anfóteros. aas: classificações • Qto ao radical: Do ponto de vista tridimensional • Aminoácidos apolares: Apresentam radicais hidrofóbicos, grupo com cadeia lateral apolar. Desse grupo fazem parte a alanina, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Alanina aas: classificações, qto ao radical • Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar ligação de hidrogênio, grupo tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina aas: classificações, qto ao radical • Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos • Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos aas: classificações, qto ao radical • Aminoácidos polares básicos • Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele. aas: classificações Quanto ao destino • Destino cetogênico: Qdo produto da quebra do aa é intermediário do Ciclo de Krebs na forma de acetil coa dão origem a corpos cetônicos (produzido no fígado). mais evidente em diabéticos. • Destino glicogênico: Qdo produto da quebra do aa vai para a via glicolítica.Os aas que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinilcoa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. Pois podem ser convertidos em glicose ou glicogênio. Destino da quebra dos aas Dos 20 aas: • leucina e a lisina são só cetogênicos • fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são cetogênicos e glicogênicos. • Os demais (14) são só glicogênicos. • Acetil Coa pode ser gerada a partir da glicose.
