Bioquímica
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1 4 – Aminoácidos e proteínas a) Aminoácidos - São encontrados polimerizados formando proteínas ou livres - São degradados, originando moléculas intermediárias da síntese de glicose e lipídeos - Alguns são essenciais, que não podem ser sintetizados ou produzidos em quantidades suficientes Lisina Isoleucina Triptofano Fenilalanina Metionina Valina Treonina Leucina - Alguns atuam como neurotransmissores Ácido gama amino butírico (GABA) Glicina Aspartato Glutamato - Alguns são transformados em neurotransmissores Tirosina Triptofano - Apresentam uma fórmula básica: um átomo central de carbono onde se ligam: Um grupo amino (-NH3) Um ácido carboxílico (-COOH) Um átomo de Hidrogênio (-H) Uma cadeia lateral (-R), que caracteriza cada aminoácido - O grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3+) - O grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COOH-) 2 - Possuem um centro assimétrico no carbono central, por isso apresentam isomeria óptica Forma L – grupo amino na esquerda Forma D – grupo amino na direita - Atuam como sistema tampão, como bases ou ácidos Quando dissolvidos em água são íons dipolares, podendo doar prótons (ácidos) ou receber prótons (bases) - Existem vinte aminoácidos comuns diferentes, que compõem as proteínas, e reconhecidos por siglas Tabela de aminoácidos Aminoácido Abreviatura Cadeia lateral leucina Leu CH2CH(CH3)2 metionina Met CH2CH2SCH3 prolina Pro CH2 CH2 Tabela de aminoácidos Aminoácido Abreviatura lisina Lys fenilalanina Phe serina Ser triptofano Trp CH2 treonina Thr CHOH CH3 tirosina Tyr CH2 OH valina Val Cadeia lateral CH2CH2CH2CH2NH2 CH2 CH2OH CH2 N CH(CH3)2 NH alanina Ala asparagina Asn cisteína Cys glutamina Gln histidina His CH3 O arginina Arg CH2CH2CH2NH C NH2 O CH2 C NH2 ácido aspártico Asp CH2 C OH O CH2 SH O ácido glutâmico Glu CH2CH2 C OH glicina Gly CH2CH2 C NH2 H N CH2 isoleucina N H Ile CHCH2CH3 CH3 3 - Se dividem em classes diferentes, de acordo com o R Grupo R não polares – são hidrofóbicos e apolares Grupo R aromático – são hidrofóbicos e apolares Grupo R não carregados, porém polares - são hidrofílicos Grupo R carregados positivamente (básicos) – são hidrofílicos Grupo R carregados negativamente (ácidos) – são hidrofílicos 4 b) Peptídeos e Proteínas - São polímeros de aminoácidos Oligopeptídeos Polipeptídeos Proteínas - Funções das proteínas Catálise de transformações químicas (enzimas) Controle metabólico (hormônios) Transporte (gases, hormônios, íons) Contração (célula muscular) Matriz para tecidos, dando estrutura e forma aos organismos Proteção (infecções e hemorragias) Controle genético (estrutura dos cromossomos, replicação e transcrição) - Polimerização dos aminoácidos - Formam cadeias polipeptídicas através de ligações peptídicas O grupo carboxílico se liga ao grupo amino liberando uma molécula de água 5 c) Estrutura as proteínas Estrutura primária – é a sua seqüência de aminoácidos da proteína, que é determinada geneticamente Estrutura secundária – se deve aos arranjos estáveis feitos pelos amonoácidos, através de pontes de hidrogênio Ex. alfa-hélice, beta-pregueada 6 Estrutura terciária – se refere ao dobramento tridimencional da proteína, que ocorre durante a sua síntese e auxiliado por chaperonas Segmentos distantes passam a interagir através de ligações não covalentes como: 1. 2. 3. 4. 5. Interações hidrofóbicas Pontes de hidrogênio Pontes salinas Interações eletrostáticas Pontes de dissulfeto Estrutura quaternária – quando a proteína possui duas ou mais subunidades polipeptídicas A estrutura quaternária é mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantêm a estrutura terciária. 7 d) Proteínas simples e conjugadas - - Proteínas simples Quando hidrolisadas, essas proteínas produzem apenas aminoácidos ou derivados de aminoácidos. Proteínas conjugadas Quando hidrolisadas, essas proteínas produzem aminoácidos e mais algum outro tipo de composto. Proteínas conjugadas consistem em uma proteína simples combinada com um composto não protéico, chamado de grupo prostético. PROTEÍNAS CONJUGADAS TIPO GRUPO PROSTÉTICO (porção exemplos não-protéica da combinação) Nucleoproteínas Ácido nucléico Cromossomos Glicoproteínas Carboidratos Mucina na saliva Fosfoproteínas Fosfato Caseína no leite Cromoproteínas Grupo cromóforo (grupo gerador Hemoglobina, hemocianina, de cor) flavoproteínas, citocromo Lipoproteínas Lipídios Fibrina no sangue Metalproteínas metais Ceruluplasmina (contendo Cu) e siderofilina (contendo Fe) no plasma sangüíneo. e) Desnaturação das proteínas - Quando ocorre a perda da estrutura secundária, terciária ou quaternária da proteína - A estrutura primária não se altera - Ocorre a perda da função da proteína, que pode ser reversível ou irreversível - Causas da desnaturação: Mudança do pH Mudança nas forças iônicas Mudança de temperatura 8 - Exemplos de agentes desnaturantes Álcool - Formação de pontes de hidrogênio que competem com ligações que ocorrem naturalemte nas proteínas. PROCESSO IRREVERSÍVEL. Sais de Metais Pesados - Cloreto mercúrico ou nitrato de prata precipitam as proteínas através da dissociação das ligações de pontes salinas e pontes de dissulfeto. PROCESSO IRREVERSÍVEL. - Essas substâncias são venenosas, quando ingeridas, porque precipitam as proteínas do corpo. O antídoto é a clara de ovo, os sais reagem com a clara, por possuir carga oposta, e precipitam. Calor - Aquecimento moderado causa desnaturação reversível. - Aquecimento vigoroso causa desnaturação irreversível. Reagentes Alcalóidicos - Ácido tânico e ácido pícrico formam compostos insolúveis com proteínas. PROCESSO IRREVERSÍVEL. - Ácido tânico é usado no tratamento de queimaduras. No local queimado ela causa precipitação das proteínas na forma de um revestimento tenaz, o que reduz a perda de água e exposição ao ar. Radiação - luz ultravioleta e raio X podem causar coagulação das proteínas, rompendo ligações de ponte de hidrogênio e hidrofóbicas. PROCESSO IRREVERSÍVEL. pH - Variações de pH podem romper pontes de hidrogênio e pontes salinas. PROCESSO IRREVERSÍVEL. As proteínas são coaguladas pela presença de ácidos como ácido clorídrico, sulfúrico e nítrico.
