3 – Metabolismo das proteínas

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3 – Metabolismo das proteínas

Digestão das proteínas
- No estômago
Liberação de HCl – bactericida, desnaturação protéica e ativação do zimogênio
Liberação do zimogênio da pepsina – pepsinogênio
É cataliticamente inativo
Resulta em peptídeos e poucos aminoácidos livres
- No intestino delgado
Ação de proteases pancreáticas
Liberação de zimogênios – tripsinogênio, quimiotripsinogênio
Controlada pela colecistoquinina (CCK)
Ativação dos zimogênios – feita por enteropeptidades e autocatélise
Origina tripsina e quimiotripsina
Resulta em oligopeptídeos e aminoácidos
- Digestão dos oligopeptídeos
Feita por enzimas do intestino delgado – amilopeptidase
Resulta em aminoácidos livres e dipeptídeos
- Absorção
São absorvidos aminoácidos e dipeptídeos
No citoplasma os dipeptídeos são quebrados em aminoácidos

Destino dos aminoácidos
- Produzir produtos especializados
Histamina
Serotonina
Surgem de modificações estruturais dos aminoácidos
- Utilizados na síntese de novas proteínas
- Gerar intermediários metabólicos como o Acetil-coA
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- Formar uréia
É uma reação irreversível
Feita no fígado a partir da amônia (NH3) e CO2, proveniente do metabolismo
das proteínas
Tem gasto de ATP
É excretada pelos rins principalmente
2 moléculas de +NH4
1 molécula de N2H4CO (uréia)
Uréia contém 80 % de N que excretamos
Cerca de 6 - 17 g de uréia são excretadas por dia.
Proteínas da dieta
proteínas do
organismo
CO2
neurotransmissores
aminoácidos
purinas, pirimidinas, heme
- NH3
uréia
glutamina (aminoácido)
ácidos carboxílicos
glicose
CO2 + H2O + energia

Retirada do N dos aminoácidos
O N protege os aminoácidos da oxidação
Após a sua retirada o esqueleto de C do aminoácido pode ser metabolizado
Feita de duas formas:
- Transaminação – transferência do grupo amino do aminoácido feita por
transaminases ou aminotransferases
Reação na qual um ou mais aminoácidos são convertidos em outros
aminoácidos.
Todos as aminoácidos podem ser convertidos para ácido glutâmico (glutamato)
pela transaminação
Alanina-aminotransferase (ALT)
Aspartato-aminotransferase (AST)
3
+
O
+
O
O O
-
H3N - CH -C -O + O-- C - CH2 - CH2 - C - C - OR
alfaum
cetoglutarato
alfaminoácido
-
C -C -O
transaminase
NH3
O
O O
glutamato
+
O
-
-
O - C - CH2 - CH2 - CH - C - O
R
glutamato
um alfacetoácido
- Desaminação oxidativa – resulta na liberação do grupo amina na forma de
amônia
É uma reação de catabolismo na qual o grupo -amino de um aminoácido é
removido formando um -cetoácido e amônia.
A desaminação ocorre principalmente no fígado e nos rins, sob catálise da
enzima aminoácido oxidase.
Exemplo:
NH2
CH3 - CH - COOH
alanina
(um -aminoácido)
O
aminoácido
CH3 - C - COOH
oxidase
+
NH3
amônia
ácido pirúvico
(um -cetoácido)
O -cetoácido produzido por esse processo pode sofrer vários tipos de reações:
-
Ele pode sofrer catabolismo para gerar gás carbônico, água e energia, no ciclo
do ácido cítrico.
-
Ele pode ser convertido em carboidratos (glicogênio) ou lipídeos
-
Ele pode ser reconvertido em um aminoácido diferente por transaminação
ANABOLISMO
(assimilação)
CATABOLISMO
(desassimilação)
Proteínas
animais
Aminoácidos
(planta)
Bactérias
Produtos de excreção
nitrogenados
N2
Nitratos
(solo)
Bactérias
Amônia (solo)
Ciclo do nitrogênio, se liga ao metabolismo de animais, plantas e microrganismos
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
Degradação dos aminoácidos
Aminoácidos glicogênicos – o seu catabolismo produz piruvato ou outro
intermediário do ciclo do ácido cítrico
Aminoácidos cetogênicos – o catabolismo produz acetoacetato ou seus precursores,
como o Acetil-coA

Biossíntese de aminoácidos não essenciais
Feita a partir de intermediários do metabolismo ou a partir de aminoácidos
essenciais