Universidade Federal de Santa Catarina - UFSC

Universidade Federal de Santa Catarina - UFSC
Departamento de Bioquímica - CCB
Disciplina: BQA5125 - Bioquímica para Engenharia Sanitária e Ambiental
Bolsistas REUNI: Priscila G. A. Martins e Tiago Bortolotto
Lista de Exercícios de Bioquímica
1 – As biomoléculas encontradas nos seres vivos possuem diversos tipos de grupos
químicos. Na molécula abaixo, descreva quais os grupos químicos indicados em rosa.
2 – Dada a seguinte estrutura:
a) a qual tipo de biomolécula ela pertence?
b) indique os grupos químicos apontados pelas setas.
c) há pelo menos dois grupos químicos que são ionizáveis em solução. Quais são
eles e quais os respectivos valores de pKa?
d) levando em consideração os valores de pKa desses dois grupos, como estes
devem estar ionizados em pH 7?
e) o que é o pI (ponto isoelétrico) de um aminoácido?
3 – Os aminoácidos são considerados moléculas dipolares ou zwitteriônicas. Qual é a
principal característica deste grupo de moléculas? O que faz dos aminoácidos moléculas
dipolares?
4 – Todos os aminoácidos compartilham de grupos químicos comuns, com exceção de
um. Quais são os grupos comuns a todos os aminoácidos e qual o grupo varia para cada
aminoácido?
5 – Os 20 aminoácidos que são encontrados na maioria das proteínas (eventualmente
chamados de “aminoácidos comuns”) diferenciam-se entre si pelas diferentes estruturas
da cadeia lateral. As cadeias laterais conferem aos aminoácidos diferentes propriedades
químicas que são utilizadas para separar essas moléculas em grupos (ou classes). Quais
são esses grupos e quais os aminoácidos que os compõem.
6 – Veja a figura abaixo:
a) na figura acima vemos a oxidação (perda de elétrons) de duas moléculas de um
aminoácido formando um “dímero”. Qual é o aminoácido envolvido nessa
reação e qual o nome dado ao “dímero” desse aminoácido?
b) como se chama a ligação covalente (em amarelo) da molécula dimerizada?
c) esse dímero pode ser novamente convertido ao aminoácido original. Com qual
reação química isso é possível?
7 – Além dos 20 aminoácidos comuns, há outros “aminoácidos não-comuns” que são
encontrados nas proteínas. Com base nisso, descreva:
a) como esses aminoácidos são incorporados nas proteínas;
b) cite um exemplo;
c) a falta de um aminoácido não-comum no colágeno gera uma grave doença
humana. Que aminoácido não-comum é esse e qual é a doença?
8 – A ligação entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica. Faça um esquema
de como ocorre a ligação peptídica entre os aminoácidos glicina e serina e dê o nome do
dipeptídeo gerado.
9 – O dipeptídeo seril-histidina é exatamente igual o dipeptídeo histidil-serina no que
diz respeito a sua estrutura? Prove seu ponto de vista desenhando os dipeptídeos abaixo.
10 – Quais são os quatro níveis de organização estrutural das proteínas e o que
caracteriza cada nível?
11- Quais são os tipos de interações intramoleculares (dentro da própria proteína)
responsáveis em manter a estrutura terciária de uma proteína?
12 – O que é uma proteína desnaturada? Cite 3 fatores que podem ocasionar a
desnaturação de uma proteína
13 – O que são os efeitos “salting in” e “salting out” e como eles interferem na
solubilidade de proteínas?
14 – Como ocorre o processo de diálise?
15 – Diferencie os diferentes tipos de cromatografia (troca iônica, afinidade e filtração
em gel)
16 – Qual tipo de cromatografia poderia ser utilizada para separar:
a) uma proteína de 90 kDa de uma proteína de 10 kDa
b) uma proteína com carga positiva em pH 5 de uma proteína cujo seu pI é 5?
c) uma proteína que possui afinidade ao metal Zn de uma proteína que não
afinidade a este metal.
17 – Qual é o principio da eletroforese?
18 – Quais são os parâmetros de separação de proteínas em uma eletroforese
bidimensional?