I - Introdução - IBB

COENZIMAS E FUNÇÃO COEZIMÁTICA
I - Introdução
As
vitaminas
hidrossolúveis
são
compostos
com
atuação
essencial em muitos aspectos metabólicos, incluindo o metabolismo
de carboidratos, lipídios e aminoácidos. Essas vitaminas atuam como
coenzimas, sendo o grupo prostético de enzimas responsáveis por
reações bioquímicas essenciais. Têm como características comuns o
fato de não apresentarem valor calórico, não contribuírem para
aumento da massa corpórea e que sendo hidrossolúveis, são
armazenadas em pequena quantidade no organismo. Porém, as
vitaminas do complexo B são particularmente importantes nos
aspectos relacionados à produção de energia. Entre suas múltiplas
funções, a vitamina C tem a capacidade de ceder e receber elétrons,
o que lhe confere papel antioxidante significativo. De um modo geral,
as
vitaminas
manutenção,
hidrossolúveis
crescimento
e
são
ao
compostos
necessários
funcionamento
adequado
à
do
organismo. A deficiência das vitaminas hidrossolúveis está associada
à várias doenças, como por exemplo a pelagra, beribéri, escorbuto e
anemia
megaloblástica
e
que,
sendo
hidrossolúveis
,
são
armazenadas em pequena quantidade no organismo são fontes de
calorias
Função Coenzimática
Muitas enzimas requerem componentes químicos não protéicos
para sua função, que pode ser uma molécula orgânica denominada de
coenzima ou componente inorgânico como íons, tais como Fe2+, Mg2+,
Mn2+ ou Zn2+. Algumas enzimas requerem ambos, uma coenzima e
um ou mais íons metálicos para exibirem sua atividade.
Uma coenzima (ou íon metálico) que está covalentemente
ligada à parte protéica da enzima é chamada de grupo prostético.
As coenzimas funcionam como transportadoras transitórias de
alguns grupos funcionais específicos derivados do substrato. Muitas
vitaminas são precursoras das coenzimas.
As vitaminas podem ser definidas como compostos orgânicos
que são exigidos nutricionalmente em pequenas quantidades. A
ausência ou deficiência relativa de vitamina na dieta conduz a
estados característicos de deficiência e doenças. As deficiências são
prevenidas pelo consumo de grande variedade de alimentos em
quantidades adequadas.
II. Classificação das Vitaminas
Com base na solubilidade nos lipídios e nos solventes orgânicos
ou em água, as vitaminas são classificadas em dois grandes grupos
que são:
1) Vitaminas hidrossolúveis:
São solúveis em água e neste grupo incluem-se as vitaminas B
essenciais na nutrição humana: tiamina (B1), riboflavina (B2), niacina
(ácido nicotínico, nicotinamida B3), pantotânico (B5) Vitamina B6
(pirodixina,
pirodoxal,
pirodoxamina),
biotina,
vitamina
B12
(cobalamina) e ácido fólico.
Estas
vitaminas
normalmente
não
são
armazenadas
no
organismo, o que exige um abastecimento quase que diário. Devido À
solubilidade em água, o excesso é liberado através de urina e
raramente se acumulam em concentrações tóxicas. Por não estarem
associada à fração lipídica, os fatores que afetam a absorção das
gorduras não afetam a absorção de vitaminas hidrossolúveis.
2. Vitaminas lipossolúveis.
Solúveis nas gorduras são moléculas apolares e hidrofóbicas,
derivados do isopreno (H2C = C - C CH2).
|
CH2
Não são sintetizadas pelo organismo em quantidade adequadas
e devem, portanto ser suportadas na dieta. Para serem absorvidas,
eficientemente, necessitam que ocorra a absorção normal de gordura.
Uma vez absorvidas, são transportadas no sangue e ligadas às
lipoproteínas.
Vitaminas Hidrossolúveis
Normalmente, esse grupo de vitaminas é precursor de coenzimas em
alguns sistemas enzimáticos que transportam grupos funcionais
específicos (Tabela 1).
Vitamina
Coenzima
Grupos
Funcionais
Transferidos
Tipo de reação o
processo
catalisador
Tiamina
Tiamina pirofosfato
Aldeídos
Descarboxilação de
α-cetácidos
Riboflavina
FMN, FAD
Elétrons
Reações de óxidoredução
Ácido nicotínico
NAD, NADP
Íons hidreto
Reações de óxidoredução
-
(:H )
Ácido pantotênico
Coenzima A
Grupos acila
Piridoxina
Piridoxal-fosfato
Grupo amino
Biotina
Biocitina
CO2
Ácido fólico
(folato)
Tetraidrofólico
Unidades
monocarbônicas
Vitamina B12
Desoxiadenosil
Átomos de
hidrogênio
Ácido ascórbico
Desconhecida
Reações da
hidroxilação.
Tiamina (Vitamina B1)
a) Estrutura e Função
A tiamina consiste em dois anéis, um pirimidínico e outro
tiazólico unidos por uma ponte metilênica (Figura 1). A tiamina na
forma de tiamina pirofosfato atua como coenzimas de diversos
sistemas enzimáticos, nos quais grupos aldeídos são transferidos de
um doador (substrato) para uma molécula receptadora. Em tais
reações a tiamina-pirofosfato serve como transportador intermediário
do grupo aldeído, ele é covalentemente ligado ao anel tiazólico (parte
funcional da tiamina pirofosfato).
Figura 1- Tiamina e suas formas ativas
Um exemplo é a reação catalisada pelo com plexo da piruvato
desidrogenase que participa da via principal de oxidação dos
carboidratos. Nessa reação ocorre uma descarboxilação oxidativa do
piruvato (produto final da glicólise), no qual o grupo carboxila é
removido do piruvato na forma de CO2, e o restante da molécula de
piruvato, acetaldeído, que está ligado no C-2 do anel, forma-se o seu
derivado hidroxietil-TPP, é clivado da coenzima liberando acetaldeído
(Figura 1A). Este composto tornará o grupo acetila do acetil-CoA.
Outras
enzimas,
como
pivurato
descarboxiliase
e
a
α-
cetuglutarato desidrogenese, requerem a tiamina pirofosfato como
coenzima.
Figura 1A – Descarboxilação enzimática do pivurato pela pivurato desidrogenase.
b) Deficiência em Tiamina
A deficiência em tiamina na dieta humana reduz o beribéri. O
beribéri no homem é um estágio avançado de deficiência em tiamina
e se caracteriza por alterações do sistema nervoso periférico causado
pelo acúmulo do piruvato.
A tiamina se encontra em quase todas as plantas e tecidos
animais comumente usados como alimento. Os grãos de cereais não
refinados e carnes são ótimas fontes da vitamina. O beribéri ocorre
em forma mais edêmica nas regiões onde o arroz polido e/ou
alimentos refinados, tais como açúcares e farinhas constituem a base
da alimentação humana. Os sintomas incluem acúmulo de fluidos
corporais (inchaço), dores, paralisia, volume aumentado do coração,
e última instância, morte.
2) Riboflavina (Vitamina B2)
a) Estrutura e função
A Riboflavina consiste de um anel heterocíclico da isoaloxasina
unido ao ribitol, um álcool derivado de açúcar.
A riboflavina é componente de suas coenzimas intimamente
relacionadas:
flavina-monocleotídeo
(FMN)
e
a
flavina-adenina-
dinucleotídeo (FAD). Elas funcionam como grupos prostéticos ligados
a molécula de desidrogenase conhecida como flavoproteínas, enzimas
que catalisam reações de óxido-redução. Muitas flavoproteínas
contêm um ou mias metais, molibdênio e ferro, como cofatores
essenciais (Figura 2).
Figura 2 – Riboflavina (vitamina B2) e suas formas coenzímicas.
Flavoproteínas
enzimáticas
encontram-se
amplamente
distribuídas e são importantes no metabolismo de mamíferos, por
exemplo, α-aminoáciodos-oxida se na desaminação de aminoácido,
succinato-desidrogenase
o
ciclo
do
ácido
cítrico,
acil-CoA-
desidrogenase e as flavoprotéinas transportadoras de elétrons na
oxidação
de
ácidos-graxos,
NADH-desidrogenase
o
principal
componentes de cadeia respiratória na mitocôndria. Todos esses
sistemas enzimáticos são prejudicados na deficiência de riboflavina.
Durante as reações catalisadas por essas enzimas o anel de
isoaloxazina dos nucleotídeos da flavina sofre a redução reversível,
recebendo de um substrato reduzindo um ou dois elétrons na forma
de átomos de hidrogênio, as formas reduzidas são abreviadas por
FADH, e FMNH2 (Figura 2A).
Figura 2A - A transferência de um par de átomos de hidrogênio do substrato para o
anel de isoaloxasina do FMN ou do FAD por uma flavina-desidrogenase.
b) Deficiência da Riboflavina
No homem a deficiência de riboflavina caracteriza-se por
sintomas epidêmicos e oftálmicos. Nos indivíduos carentes observase: pele áspera e sulcos em torno da boca, denominados queilose,
dermatite e vascularização córnea.
3) Ácido Nicotínico
a) Estrutura e Função
Niacina é o nome genérico que engloba o ácido nicotínico e a
nicotinamida que atuam como fonte de vitamina na dieta.
O ácido nicotínico caracteriza-se por apresentar um núcleo
peiridínico com um radical carboxílico no carbono-3. Se a hidroxila do
radical carboxílico for substituída por um radical amínico (NH2), temse a nicotinamida.
A
nicotinamida
relacionadas,
é
um
componente
de
duas
nicotinamioda-adenina-dinucleotídeo
coezimas
(NAD)
e
nicotinamida-adenina-dinucleotídeo-fosfato (NADP).
A nicotinamida-adenina-dinucleotídeo (NAD+) na sua forma
oxidada e o seu análogo nicotinamida-adenina-dinucleotídeo-fosfato
(NADP+). São compostos de dois nucleotídeos unidos através de seus
grupos fosfatos por uma ligação de anidrido de ácido fosfórico (Figura
3).
Figura 3 - As estruturas de suas formas coenzímicas ativas, nicotinamida-adenina
dinucleotídeo-fosfato
(NAD)
e
nicotinamida-adenina-dinucleotídeo-
fosfato (NADP).
Ambas as coenzimas sofrem redução
reversível do anel
nicotinamida. Como uma molécula de substrato (MH2) sofre oxidação
(desidrogenação), liberando dois átomos de hidrogênio, a forma
oxidada do nucleotídeo (NAD+ ou NADP+) recebe um íon hidreto (:H-,
o equivalente de um próton e dois elétrons) e é transformada na sua
forma reduzida NADH ou (NADPH). O segundo H+ removido do
substrato é liberado para o solvente aquoso (Figura 3A).
Figura 3A – Reação genérica mostrando como NAD+ como coenzima
em reações enzimáticas de desidrogenação.
O componente de nicotinamida destas coenzimas serve como
transportador
temporário
do
íon
hidreto
que
é
removido
enzimaticamente da molécula do substrato pela ação de certas
desidrogenases. Um exame de tal reação enzimática é a catalisada
pelo malato-desidrogenase: nela o malato é desidrogenado para
formar
oxaloacetato,
um
passo
metabólico
na
oxidação
de
carboidratos e de ácidos graxos. Esta enzima catalisa a transferência
reversível de um íon hidreto ao NAD+, formando NADH; outro átomo
de hidrogênio deixa o grupo hidroxila do melato e aparece com
hidrogênio livre:
L malato + NAD+ ↔ oxaloacetato + NADH + H+
São conhecidas muitas desidrogenases desse tipo, cada uma
delas especificamente para um determinado substrato.
Papel Bioquímico da Niacina
O NAD e o NADP participam nas seguintes reações do
metabolismo bioquímico dos animais.
1) Metabolismo dos carboidratos
a) Oxidação aneróbica e aeróbica da glicose
b) Ciclo do ácido cítrico.
2) Metabolismo de proteínas e de aminoácidos
a) degradação e síntese de aminoácido.
b) oxidação de cadeias de carbono via ciclo do ácido cítrico.
3) Metabolismo dos lipídios
a) síntese e degradação do glicerol.
b) síntese e oxidação de ácidos graxos.
c) síntese de esteroides.
d) oxidação de unidades de 2C via ciclo do ácido cítrico.
b) Deficiência
A falta de niacina causa pelagra, cujos sintomas incluem
ulceração na boca, dermatite das áreas expostas à luz solar, náuseas
e diarreias. São frequentes os distúrbios do sistema nervoso central
que conduzem o individuo à demência.
A síntese de niacina ocorre em todos os seres viços. Todavia, o
estabelecimento do teor de niacina dos alimentos deve considerar o
fato de que o triptófano, aminoácido essencial, pode ser convertido a
NAD+.
Normalmente a pelagra aparece nas populações que tem o
milho como base de sua alimentação. De fato, no milho existe
niacina, porém de forma combinada não disponível. A niacitina, da
qual a niacina pode ser liberada por pré-tratamento com álcali.
O triptofano contribui para um suprimento adequado de niacina
ao organismo, entretanto, muitas das dietas causadoras de pelagra,
além de serem deficientes em niacina, são também deficientes de
triptofano.
Outras condições que conduzem aos sintomas da pelagra
incluem a síndrome carcinóide maligna na qual o metabolismo ao
triptofano é dirigido a serotonina e na doença de Hartnup, quando a
absorção de triptofano é prejudicada.
4) Ácido Pantotênico
a) Estrutura e função:
O ácido pantotênico é um componente da coezima A, a qual é
composta por adenosina 3’-fosfota-5’-pirofosdato, unida em ligação
éster à vitamina ácido pantotênico , que por sua vez, é ficada à βmercapto-etilamina por uma ligação amida. A fração mercaptoetilamina apresenta um grupo rativo tiol (-SH) e a ele liga-se
covalentemente o grupo acila formando tioéster (éster de tiol). Desta
maneira, ocorre a formação de molécula de acetil-Coenzima A ou
abreviada, acetil-CoA (Figura 4).
Figura 4- A estrutura da coenzima.
A figura 4A mostra como o grupo tiol da coenzima A funciona
transportando grupamento acila. Na primeira relação forma-se acetilCoA iniciando a descarboxilação oxidativa ao piruvato pelo complexo
enzimático da piruvato desidrogenese.
Na segunda reação, o grupo acetil da acetil-CoA, é transferido
para o oxaloacetato. Esta reação é a primeira do ciclo do ácido cítrico,
a via central da degradação oxidativa dos carboidratos nas células
aeróbicas.
Figura 4A - Papel da coenzima A nas reações do complexo da piruvato
desidrogenase e da citrato sintase.
A Figura 4B mostra os aspectos do metabolismo do grupo acetil da
acetil-CoA.
Figura 4B - Aspectos do metabolismo do grupo acetil
b) Deficiência
A deficiência do ácido pantotênico é rara porque é amplamente
encontrado nos alimentos, sendo particularmente em abundância em
tecidos animais, grãos integrais, de cereais e legumes.
5) Piridoxina (Vitamina B6)
a) Estrutura e função:
O
grupo
da
vitamina
B6
consiste
de
três
compostos
relacionados: piridoxina, piridoxal e piridoxamina, os quais são,
biologicamente,
facilmente
interconvertíveis.
A
forma
ativa
da
vitamina B6 é o pirodoxal-fosfato, ocorrendo também sua amínica, a
pirodoxamina-fosfato (Figura 5).
Figura 5 - formas da vitamina B6
O pirodoxal-fosfato é o grupo prostético de numerosas enzimas
que catalisam reações de aminoácidos, e está firmemente ligado à
sua parte protéica. Destas reações as mais comuns e melhores
conhecidas são as transaminações. As enzimas que catalisam estas
reações são chamadas transaminases ou aminotransferases onde o
piridoxal-fosfato
liga-se
firmemente
a
elas
e
serve
como
transportador transitório do grupo amino do doador, aminoácido, ao
receptor deste grupo amino, o α-cetoácido . Durante o ciclo catalítico
das aminotransferrases, o grupo, do aminoácido é transferido para o
piridoxal ligado à enzima. O grupo amino derivado de coenzima o
piridoxal-fosfato ligado à enzima. O grupo amino derivado da
coenzima piridoxamina-fosfato, doa, agora, esse grupo amino para o
segundo substrato, α-cetoácido, e a coenzima reverte à sua forma
piridoxal-fosfato. Transaminações desse tipo podem ocorrer entre
qualquer
um
de
muitos
aminoácidos
diferentes
para
o
α-
cetoglutarato, que age como aceptor comum de grupos amino,
formando ácido glutâmico, um metabólico central no mecanismo dos
grupos amino (Figura 5A).
Figura 5A - Reação de transaminação. O pirodoxal age como transportador
intermediário de grupos no sítio da enzima
b) Deficiência
A deficiência isolada de vitamina B6 é rara e, usualmente, faz
parte da deficiência de vitaminas do complexo B. Uma possibilidade
de
deficiência
ocorre
nos
recém-nascidos
cujas
mães
estão
deficientes de vitamina devido a uso prolongado de contraceptivos
orais.
6. Biotina
a) Estrutura e Função
A Biotina é um derivado imidazólico (Figura 6). Nas enzimas
dependentes de biotina a molécula da vitamina está convalentemente
ligada à cadeia polipeptídica da enzima através de uma ligação amida
formada com um grupo α-amino de um resíduo específico de lisina
existente no sítio ativo. A biotina é uma transportadora de grupos
carboxila
(-COOH)
em
um
grande
número
de
reações
enzimáticas
de
carboxilação que requerem ATP. O grupo carboxila é transitoriamente
ligado ao átomo de nitrogênio do anel duplo da biotina. Um exemplo
de reação de carboxilação dependente da biotina pé catalisada pela
piruvato
carboxilase,
enzima
que
produz
oxaloacetato
pela
carboxilação do piruvato, durante o processo de gliconeogênese
(formação de glicose a partir principalmente de piruvato).
Figura 6 - Papel da biotina na reação catalisada
pela piruvato carboxilase.
a) Deficiência
O consumo de ovos crus pode causar deficiência de biotina, pois
a clara de ovo contém avidina, uma proteína termolábil, que se
combina firmemente com a biotina e assim previne sua absorção. Os
sintomas incluem: depressão, alucinação, dor muscular.
7. Ácido Fólico
a) Estrutura e função
O ácido fólico ou folato consiste de uma base: a pteridina,
ligada a uma molécula de ácido p-aminobenzóico (PABA) e ácido
glutâmico (Figura 7).
Os animais são incapazes de sintetizar PABA ou unir o
glutamato ao ácido pteróico e, portanto necessitam do folato nas
suas dietas.
O ácido fólico não tem atividade coenzimática por si próprio,
entretanto ele é reduzido enzimaticamente nos tecidos a ácido
tetraidrofólico (FH4) que é forma coenzimaticamente ativa.
Gráfico
Estas
reações,
que
ocorrem
nas
células
intestinais,
são
catalisadas pela folato-redutase, funcionando o NADPH2, como doador
de equivalentes redutoras. Os quatros átomos de H adicionados ao
ácido fólico para formar o ácido tetraidrofólico ligam-se ao nitrogênios
5 e 8 e aos carbonos 6 e 7 (Figura 7).
O tetraidrofolato atua como um transportador intermediário de
unidades man carbônicas em uma série de reações enzimáticas
complexas nas quais as seguintes unidades são transferidas de uma
molécula de subtrato para outra: metil (-CH3), metileno (-CH2-),
formil (-CHO) e formimino (-CH=NH).
Figura 7. O Ácido fólico com suas formas coenzímicas tetradrofolato e N5, N10 –
metilenotetraidrofolato.
Estas são:
1)Interconversão de reações de serina em glicina
A serina é a principal fonte de uma unidade carbônica na forma
de
grupo
metileno
que
reversivelmente
transferido
para
tetraidrofolato (H4-folato) formando glicina e N5, N10 metileno
tetraidrofolato, que desempenha papel central no metabolismo de
unidades de um carbono (Figura 7A).
Figura 7A – Conversão de unidade monocarbônica no tetraidrofolato.
2) Síntese das bases purinas e pirimidinas
Na síntese das purinas (A e G) ocorre transferência enzimática
dos grupos formil, empregando, geralmente N10-formil-tetraidrofolato
(Figura 7B).
Figura 7B – N10-formil-tetraidrofolato, doador dos carbonos 2 e 8 do anel das
purinas
O N5, N10 metileno –H4-folato fornece o grupo metila durante a
formação do timidilato (síntese da tiamina) precursor necessário na
síntese de DNA (Figura 7C).
Figura 7C - Função do N5, N10-metilenotetraldrofolato, como doador de um grupo
de metila na formação enzimática do ácido timidílico, unidade
fundamental do DNA.
b) Deficiência
A anormalidade mais importante na deficiência do ácido fólico é
o bloqueio da síntese do DNA nuclear em todas as células e também
as hematopoéticas na medula óssea. Estes distúrbios levam o
aparecimento de hemácias bastante maiores do que as normais,
imperfeitas e muito frágeis, bem como em número reduzido.
Desta maneira, no homem a deficiência de ácido fólico causa
uma anemia macrocítica. Diarreia, lesões gastrointestinais e má
absorção intestinal acompanham a anemia macrocítica.
8) Vitamina B12
a) Estrutura e função
A vitamina B12 é formada de dois componentes característicos.
O primeiro apresenta uma estrutura semelhante ao nucleotídeo
diferindo deste por apresentar como base, 5,6-dimetil benzemidazol
que se liga com a D-ribose, a qual apresenta um fosfato na posição 3’
O segundo componente, que é a parte mais característica da
molécula de vitamina B12, é um sistema cíclico da corrina, que
assemelha às porfirinas. Este sistema cíclico é formado de quatro
anéis pirólicos. No interior da corrina ligação a quatro átomos de
nitrogênio existe um átomo de cobalto. A quinta ligação do átomo de
cobalto
dá-se
diretamente
com
um
nitrogênio
do
5,6-
dimetilbenzimidazol. A sexta ligação do cobalto pode ser ocupada por
diversos componentes. Assim, dependendo do radical preso à sexta
posição do cobalto têm-se diversos análogos da vitamina B12 (Figura
8).
Na
forma
de
coenzimas
desoxiadenosilcobalamina
da
(coenzima
vitamina
B12),
B12,
o
chamada
grupo
5’-
cianeto
(cianocobalamina – forma mais comum) é constituída pelo grupo 5’desoxiadenosil.
Figura 8 – Vitamina B12 e sua forma coenzímica.
A
coenzima
B12
participa
de
reações
onde
ocorre
o
deslocamento de um átomo de hidrogênio de um carbono adjacente
na troca com um grupo X promovido por enzimas dependentes da
coenzima B12.
A metilcobalamina, outra forma coenzimática da vitamina B12
participa de algumas reações enzimáticas envolvendo transferência
de grupos metila.
b) Deficiência
Os animais e vegetais são incapazes de sintetizar a vitamina
B12 sendo somente sintetizada por micro-organismos, em particular,
por bactérias anaeróbicas. Os mamíferos absorvem a cobalamina
utilizando um sistema especializado de transporte. O estômago
secreta glicoproteína, chamadas de fator intrínseco (Fl), que se liga à
cobalamina na luz intestinal. O complexo cobalamina Fl, resistente a
proteólise pelas enzimas digestivas no intestino, é captado por um
receptador especifico no epitélio do íleo. A vitamina é liberada do Fl
dentro da célula eptelial e, então transportada através do lado oposto
da a membrana citoplasmática para dentro da corrente sanguínea. A
cobalamina liga-se em seguida à transcobalamina II, que permite
quer ela penetre no fígado e no sistema hematopoiético (formador do
sangue).
A anemia perniciosa é causada por uma deficiência do fator
intrínseco o que leva um bloqueio na absorção da cobalamina. Em
consequência, a síntese de purinas e de tiamina, que dependem de
cobalamina, é prejudicada.
O sistema hematopoético é, de modo especial, vulnerável à
deficiência dessa vitamina e de ácido fólico porque as células
sanguíneas renovam-se de modo muito rápido. Desta forma, são
produzidas
hemácias
estruturalmente
anormais,
levando
ao
aparecimento de anemia macrocítica e de lesões típicas no sistema
nervoso.
Uma vez absorvida pelo trato gastro intestinal, a vitamina B12 é
armazenada em grande quantidade pelo trato gastrointestinal no
fígado e depois liberada lentamente, à medida que solicitada pela
medula óssea e por outros tecidos do organismo.
Vitamina C
a) Estrutura e função
Existem
diversas
substâncias
que
apresentam
atividade
semelhante a vitamina C, das quais a mais importante é o ácido Lascórbico. Os carbonos 2 e 3 do L-ácido ascórbico é sensível a
oxidação, transformando-o em grupos cetônicos. O ácido deidro-Lascórbico assim formado tem igualmente atividade em vitamina C,
pois sofrendo redução, produz novamente o ácido –L-ascórbico
(Figura 9).
Figura 9 - Estrutura molecular do ácido L-ascórbico e do ácido deidroascórbico.
O ácido ascórbico é agente redutor, podendo reduzir compostos
como: oxigênio molecular, nitrato e citocromos a e b. O mecanismo
de ação do ácido ascórbico, em muitas de suas atividades, não está
esclarecido. No entanto, alguns processos vêm documentados que
requerem o ácido é a hidroxilação enzimática de resíduos de prolina
do colágeno dos tecido conjutivo de vertebrados, formando resíduos
de 4-hidroxiprolina, que estabiliza a hélice tripla do colágeno.
A hidroxilação da prolina é catalisada pela prolil hidroxilase, que
requer além do substrato, oxigênio molecular, ácido ascórbico, Fe2+ e
α-cetuglutarato (Figura 9A).
Um átomo de oxigênio une-se C4 da prolina. O outro de
oxigênio do O2. O outro átomo de oxigênio do O2 é capacitado pelo αcetoglutarato que assim converte-se em succinato.
Figura 9A – Hidroxilação da prolina em C-4 por ação da proli hidroxilase.
b) Deficiência
O escoburto é a síndrome clássica de deficiência de vitamina C.
Está
relacionadas
insuficientemente
às
fibras
hidroxilado
anormais
que
formadas
contribuem
por
para
colágeno
as
lesões
cutâneas, afrouxamento dos dentes, modificação na integridade dos
capilares com hemorragias subcutâneas e edemas. O depósito normal
de vitamina C é suficiente elo menos por 3-4 meses antes que
aparecem sinais de escorbuto.
Fontes alimentares:
a) Tiamina
A tiamina está amplamente distribuída nos alimentos, mas
poucos
alimentos
possuem
elevado
teor
dessa
vitamina.
Dos
alimentos, geralmente, consumidos, o músculo de porco contém a
maior quantidade de tiamina. AS nozes são boas fontes, como são as
gemas de carnes de órgão, como o fígado, coração e miolo. O levedo
seco de cerveja e o germe de trigo são fontes concentradas da
tiamina, porém são poucos consumidos. O teor de tiamina de alguns
alimentos é dado na Tabela 2.
Tabela 2 – Teor de tiamina de vários alimentos (MG/100g)
Alimento
Tiamina
Castanha do Pará
10,9
Castanha de Caju
0,85
Carne de porco (assada)
0,63
Farinha de soja
0,59
Presunto (cozido)
0,44
Ervilha verde (cozida)
0,28
Fígado (bife)
0,26
Amendoim
0,25
Ovo/gema
0,22
Batata Frita
0,21
Uva passa
0,12
Feijão (cozido)
0,11
Abacate
0,11
Ovo inteiro
0,11
Couve (cozida)
0,10
Laranja
0,09
Espinafre
0,07
Leite
0,04
Arroz (cozido)
0,02
b) Riboflavina
As melhores fontes de riboflavina são leite, fígado, coração e
hortaliças de folhas, como couve e espinafre, o músculo de boi, e
aves, e o tomate. As relativamente pobres são: peixes, cereais e
legumes, mas quando esses alimentos são ingeridos em quantidades
relativamente altas, tornam-se boas fontes. O levedo, a fonte natural
mais rica de riboflavinas, não é normalmente consumido. Alguns
exemplos estão apresentados na Tabela 3
Tabela 3: Teor de riboflavina de vários alimentos (µg/100g)
Alimento
Riboflavina
Fígado (bife frito)
4,19
Coração , bife (cozido)
1,22
Ovo (cozido)
0,28
Bide (moído) (cozido)
0,23
Leite integral
0,21
Brócolis (cozido)
0,20
Couve (cozida)
0,18
Espinafre
0,14
Acelga (cozida)
0,11
Feijão (cozido)
0,06
Laranja
0,03
Arroz (cozido)
0,01
c) Ácido Nicotinico
O ácido nicotínico está presente em vários alimentos, sendo
particularmente importantes: fígado, carnes, peixe e trigo integral.
(Tabela 4).
Tabela 4 – Teor de Niacina de vários alimentos (µg/100)
Alimento
Niacina
Amendoim
16,8
Bife de fígado
16,5
Frango, carne branca (assado)
11,7
Castanha-do-Pará
7,7
Bife de carne moída (cozida)
6,0
Ervilha verde (cozida)
2,3
Couve (cozida)
1,6
Farinha de milho
1,4
Tomate (cozido)
0,8
Farinha de mandioca
0,7
Feijão (cozido)
0,7
Vagem (cozida)
0,5
Arroz (cozido)
0,4
Laranja
0,2
Ovo (cozido)
0,1
Leite
0,1
d) Vitamina B6
Está amplamente distribuída entre os alimentos de origem
animal e vegetal, mas as melhores fontes são as carnes, as nozes e
os cereais de grão integral (Tabela 5).
Tabela 5 – Teor de piridoxina de alguns alimentos.
Alimento
Piridoxina
(um/100g)
Fígado (cru)
840
Galinha (crua) carne branca
683
Carne escuro
325
Carne de porco (crua)
350
Carne bovina (crua)
330
Salmão enlatado
300
Ovos, clara
2
Gema
300
Inteiro
100
Leite integral
40
Banana (crua)
510
Abacate
420
Amendoim Torrado
400
Ameixa preá
240
Passas
240
Batata (crua)
218
Couve-flor (crua)
210
Ervilhas verdes (cruas)
160
e) Ácido fólico:
Os folatos estão muitos espalhados na natureza e presentes em
quase todos os alimentos naturais.O espinafre e outros vegetais de
folhas verdes são ricos em ácido fólico. Outros alimentos que são
boas fontes de ácido fólico são fígado, e o levedo, e os que contêm
pouco folato são leite, carne e aves (Tabela 6).
Tabela 6 – Teor de ácido fólico em alguns alimentos
Alimento
Ácido fólico
Alface, fresca
2,00
Laranja fresca
0,45
Sardinha enlatada
0,32
Ovo (cozido)
0,30
Espinafre
0,29
Banana, fresca
0,27
Tomate enlatado
0,26
Amendoim
0,25
Tomate fresco
0,18
Pepino fresco
0,14
Repolho (cozido)
0,11
Leite pasteurizado
0,085
Ervilha enlatada
0,08
Galinha (grelhada)
0,07
Carne bovina (grelhada)
0,03
Cenoura (cozida)
0,03
Arroz (cozido)
0,03
Abacaxi enlatado
0,02
f) Vitamina B12
A única fonte de vitamina B12 conhecida na natureza é a obtida
pela síntese por micro-organismos. As plantas não contêm vitaminas
B12, exceto quando são contaminadas pelos micro-organismos. AS
frutas, os vegetais, os grãos e os produtos de grãos são geralmente
destituídos de vitamina B12 e devem obtê-la direta ou indiretamente
das fontes bacterianas (Tabela 7).
Tabela 7 – Teor de vitaminas B12 de alguns alimentos.
Alimento
Vitamina B12
Fígado, Bife
80,00
Ostra
18,00
Coração
11,00
Sardinha, enlatada em óleo
10,00
Salmão enlatado
6,89
Ovo, gema
6,00
Miolos
4,00
Ovo inteiro
2,00
Bacalhau seco
3,60
Carne bovina, magra
1,80
Queijo suíço
1,80
Vitela Magra
1,75
Queijo provolone
1,25
Camarão
0,90
Carne de porco magra
0,70
Lagosta
0,50
Galinha, carne branca
0,45
Carne escura
0,40
Leite integral
0,40
Ovo, Clara
0,10
g) Ácido Pantotênico
As melhores fontes de ácido pantotênico são fígado, levedo,
gema de ovo e vegetais frescos. O leite também é boa fonte. A
Tabela 8 incida o teor de ácido pantotênico de vários alimentos.
Tabela 8: Teor de ácido pantotênico de vários alimentos
Alimento
Levedo, cervejaria
Padaria
Fígado , bife (cru)
Ovo, gema (cru)
Amendoim (torrado)
Ovo, inteiro *cru)
Lagosta (crua)
Lentilha, seca
Brócolis (cru)
Abacate (cru)
Couve (crua)
Galinha,
carne
escura
(crua)
Sardinha enlatada em óleo
Galinha,
carne
branca
(crua)
Carne de porco (crua)
Arroz seco
Feijão seco
Carne bovina crua
Café solúvel
Leite integral , líquido
Morango ( natural)
Tomate (cru)
Espinafre (cru)
Camarão (cru)
Cenoura (crua)
Pepino (cru)
Laranja (natural)
Mamão (natural)
Repolho (cru)
Mel
Alface (crua)
Feijão, verde (cru)
Abacaxi (natural)
Manga (natural)
Ácido pantotênico
(mg)
12,00
11,00
7,00
4,40
2,10
1,60
1,50
1,36
1,17
1,07
1,00
1,00
0,85
0,80
0,60
0,55
0,50
0,470
0,400
0,340
0,340
0,330
0,300
0,280
0,280
0,250
0,250
0,218
0,205
0,200
0,200
0,190
0,160
0,150
h) Biotina
A Biotina é encontrada nos alimentos de ambas as origens,
animal e vegetal. O fígado tem elevado teor de biotina, mas o
músculo (boi e porco) tem baixa concentração. A gema de ovo é uma
fonte de biotina. A tabela 9 indica o teor de biotina de uma variedade
de alimentos.
Tabela 9 – Teor de biotina de vários alimentos
Alimento
Fígado de porco
Biotina
(µg/100g)
100,0
de boi
96,0
Soja em grão
61,0
Ovo, gema
52,0
Amendoim torrado
34,00
Ovo inteiro
22,5
Lentilhas
13,2
Galinha, carne branca
11,3
carne escura
10,0
Ervilhas verdes, fresca
9,4
Ovo, clara
7,0
Espinafre fresco
6,9
Lombo de porco
5,2
Arroz (cozido)
5,0
Leite integral
4,7
Uva passa sem sementes
4,5
Banana
4,4
Tomate fresco
4,0
Melancia
3,6
Alface
3,1
Carne bovina
2,6
Cenoura fresca
2,5
Repolho fresco
2,4
Laranja
1,9
Literatura consultada
LEHNINGER,
A.L.
NELDOSN,
D.L.,
COX,
M.M.
Princípios
de
COX,
M.M.
Princípios
de
bioquímica. Ed Sarvier, 2010, 839p.
LEHNINGER,
A.L.
NELDOSN,
D.L.,
bioquímica. Ed Sarvier, 1995, 735p.
MURRAY, R.K. GRANNER, D.K., MAYES, P.A. HARPER: Bioquímica. 7ª
Edição, Editora Atheneu, 2000. 736p.
OLIVEIRA, J.E.D., SANTOS, A.C. WILSON, E.D. Nutrição Básica. Ed.
Sarvier, 1982. 286p.
OLIVEIRA, J.E.D.; MARCHINI, J.S. Ciências Nutricionais. 1a. edição,
Editora Sarvier, 2003. 403p.
STRYER, L. Bioquímica. 4ª. edição, Editora Guanabara, 2004. 961p.