bioquímica - Maxim Cursos

BIOQUÍMICA
Professora: Marina Santiago de Mello
2010
SUMÁRIO
1) PROTEÍNAS .............................................................................................................................................................. 3
Aminoácidos ............................................................................................................................ 3
Tipos De Aminoácidos ............................................................................................................... 4
Propriedades estruturais importantes dos Aminoácidos ................................................................. 6
Ligações Peptídicas ................................................................................................................... 6
Níveis De Organização Protéica .................................................................................................. 6
Lipoproteínas ........................................................................................................................... 8
Glicoproteínas .......................................................................................................................... 8
Desnaturação da Proteína .......................................................................................................... 8
ESTUDO DIRIGIDO 1 .................................................................................................................................................... 8
2) ENZIMAS .................................................................................................................................................................. 9
Especificidade das Enzimas ...................................................................................................... 10
Cofatores ou Coenzimas .......................................................................................................... 11
Moduladores da Atividade Enzimática ........................................................................................ 11
Taxa de Reação Enzimática...................................................................................................... 12
Tipos de Reações Enzimáticas .................................................................................................. 13
ESTUDO DIRIGIDO 2 .................................................................................................................................................. 13
3) CARBOIDRATOS ..................................................................................................................................................... 14
Monossacarídeos .................................................................................................................... 15
Derivados de Açúcares ............................................................................................................ 17
Polissacarídeos ....................................................................................................................... 18
Glicoproteínas ........................................................................................................................ 21
ESTUDO DIRIGIDO 3 .................................................................................................................................................. 21
4) LIPÍDEOS ............................................................................................................................................................... 21
Classificação dos Lipídeos ........................................................................................................ 21
Ácidos Graxos ........................................................................................................................ 22
Triacilgliceróis = Triglicerídeos ................................................................................................. 23
Fosfoglicerídeos = Glicerofosfolipídeos ...................................................................................... 24
Eicosanóides .......................................................................................................................... 26
Esteróides ............................................................................................................................. 27
Cerídeos ................................................................................................................................ 28
Lipoproteínas ......................................................................................................................... 28
Glicolipídeos .......................................................................................................................... 28
ESTUDO DIRIGIDO 4 .................................................................................................................................................. 28
5) BIOENERGÉTICA .................................................................................................................................................... 28
Produção de ATP .................................................................................................................... 29
Metabolismo Anaeróbio ........................................................................................................... 32
Metabolismo Aeróbio............................................................................................................... 32
ESTUDO DIRIGIDO 5 .................................................................................................................................................. 36
6) VITAMINAS e SAIS MINERAIS................................................................................................................................ 36
Vitaminas Lipossolúveis ........................................................................................................... 36
Vitaminas Hidrossolúveis ......................................................................................................... 39
Sais Minerais ......................................................................................................................... 43
ESTUDO DIRIGIDO 6 .................................................................................................................................................. 45
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS................................................................................................................................. 45
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Profª Marina de Mello
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras
referenciadas no texto.
1) PROTEÍNAS
As proteínas possuem uma infinidade de atuações nas células. Possuem funções dinâmicas como:
transporte, controle metabólico, contração e catálise de transformações químicas. Possuem também
funções estruturais, ex.: as proteínas fornecem matriz para o tecido conjuntivo propriamente dito e para
o osso.
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem
50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que
são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.
As enzimas são proteínas dinâmicas importantes, pois catalisam reações químicas, convertendo
um substrato em um produto no sítio ativo da enzima. Quase todas as milhares de reações químicas que
ocorrem em organismos vivos exigem uma enzima catalisadora específica. Os traços genéticos são
expressos através da síntese de enzimas, que catalisam reações que estabelecem o fenótipo. Existem
várias doenças genéticas que resultam de níveis alterados em uma determinada enzima ou na sua
seqüência de aminoácidos. Ex.: hipercolesterolemia familiar.
Temos proteínas de transporte importantes, como: a hemoglobina e a mioglobina, que
transportam oxigênio no sangue e no músculo, respectivamente. A transferrina transporta ferro (Fe)
no sangue. Proteínas transportadoras ligam-se carregam hormônios esteróides no sangue, de seu local
de síntese para seu local de ação. Muitas drogas e compostos tóxicos são transportados ligados à
proteínas.
As proteínas actina e miosina estão envolvidas no processo de contração muscular.
Existem proteínas com função protetora, ex.: imunoglobulinas (anticorpos) e interferon são
proteínas que protegem o homem de infecções. A fibrina é importante para manter a hemostasia, ou
seja, ajuda no impedimento da perda sangüínea quando ocorre lesão vascular.
O homem possui hormônios protéicos como: insulina, tireotropina, somatotropina
(=hormônio do crescimento), hormônio luteinizante e hormônio folículo estimulante. Existem
também os hormônios peptídicos (com menos de 50 aminoácidos), são eles: hormônio
adrenocorticotrófico, hormônio antidiurético, glucagon e calcitonina.
As proteínas controlam e regulam a transcrição e tradução de genes. Ex.: histonas.
Possuímos proteínas estruturais importantes, como: colágeno, que formam a matriz óssea; e a
elastina, que proporciona força e elasticidade aos ligamentos; e a -queratina, que forma a estrutura
do tecido epitelial de revestimento.
Então, podemos concluir que para o entendimento do funcionamento normal e patológico do
homem e de outros mamíferos depende do claro entendimento das propriedades das proteínas.
Aminoácidos
As proteínas são polímeros de aminoácidos. As proteínas são formadas por aminoácidos ligados
entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um
aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
Todas as proteínas são construídas a partir de um conjunto básico de 20 aminoácidos, arranjados
em várias seqüências específicas. Logo, existem 20 aminoácidos para os quais códons de DNA são
conhecidos. A transcrição e a tradução resultam na polimerização de aminoácido numa seqüencia de
linear específica característica da proteína.
Os aminoácidos comuns contêm um átomo central, um carbono-alfa (), ao qual um grupo
carboxílico, um grupo amino, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R) estão covalentemente
ligados.
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Um átomo de carbono com quatro substituintes diferentes arranjados na configuração tetraédrica
é assimétrico e existe em duas formas enantiomorfas. Portanto, cada um dos aminoácidos apresenta
isomeria óptica, exceto a glicina. A figura abaixo apresenta a projeção de Fischer para mostrar a direção
espacial. O grupo -COO- é direcionado para cima e para trás do plano da página. Os grupos -H e NH3+ estão posicionados na posição do leitor. Um aminoácido considerado dessa forma projeta seu grupo
-NH3+ ou para a esquerda ou para direita do átomo de carbono-. Se o -NH3+ está projetado para a
esquerda, o aminoácido tem configuração absoluta L. Logo seu enantiômero óptico possui o -NH3+ com
projeção para a direita, e tem uma configuração D. As designações L e D referem-se a capacidade de
girar o plano de luz polarizada para a esquerda (L, levo) ou direita (D, dextro) de seu plano de
polarização.
Tipos De Aminoácidos
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Propriedades estruturais importantes dos Aminoácidos
a) tamanho;
b) núcleo compacto;
c) carga;
d) polaridade;
e) participação em pontes de hidrogênio;
f) hidrofobicidade;
g) características específicas.
Ligações Peptídicas
A polimerização de 20 aminoácidos comuns em cadeias de polipeptídicas nas células é catalisada
por enzimas e está associada com ribossomos.
Quimicamente, essa polimerização é uma reação de desidratação. O grupo -carboxílico de um
aminoácido com cadeia R1 forma uma ligação peptídica covalente com o grupo -amino do
aminoácido com cadeia lateral R2 pela eliminação de uma molécula de água.
Logo um dipeptídeo é composto por dois aminoácidos ligados por uma única ligação peptídica.
Um tripeptídeo possui 3 aminoácidos ligados, um tetrapeptídeo possui 4 aminoácidos ligados, um
polipeptídeo possui n<99 aminoácidos, enquanto uma proteína possui mais de 100 aminoácidos.
Níveis De Organização Protéica
Estrutura Primária de Proteínas
É a seqüência de aminoácidos de uma proteína e suas ligações peptídicas. É o nível estrutural
mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da proteína.
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de pérolas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal“.
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A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Sua estrutura é somente a
seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
O entendimento da estrutura primária da proteína é essencial para a compreensão de seu
mecanismo de ação a nível molecular e sua relação com outras proteínas com papeis fisiológicos
semelhantes.
Estrutura Primária
Estrutura Secundária de Proteínas
Refere-se ao enovelamento tridimensional local da cadeia polipeptídica numa proteína. É dada
pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre
graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos
amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso
acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao
longo de um segmento da molécula.
Estrutura em -hélice
Estrutura em Fita-
Estrutura Terciária de Proteínas
Refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo. Inclui as relações conformacionais das
cadeias laterais no espaço e a relação geométrica entre regiões distantes da cadeia polipeptídica. É a
forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
Estrutura Quaternária de Proteínas
Refere-se à estrutura e às interações de associação não covalente de subunidades polipeptídicas
discretas numa proteína com subunidades múltiplas. Nem todas as proteínas têm estrutura quaternária.
É dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da
molécula. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da
função bioquímica da proteína.
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Estrutura Quaternária
Lipoproteínas
As lipoproteínas são complexos constituídos por proteínas e lipídeos, que formam agregados
moleculares distintos. Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, composição química,
densidade e papel fisiológico característicos. A proteína e o lipídeo no complexo são unidos por forças
não-covalentes. Ex.: HDL (lipoproteína de alta densidade), LDL (lipoproteína de baixa densidade), VLDL
(lipoproteína de muito baixa densidade).
Glicoproteínas
As glicoproteínas constituem muitas das proteínas de membrana. Algumas podem ser antígenos
que determinam o sistema ABO e o sistema de histocompatibilidade determinantes de transplantes de
um indivíduo. Alterações nas glicoproteínas de membrana podem ser correlacionadas com tumorigênese
e transformação maligna no câncer. A maioria das proteínas plasmáticas, exceto a albumina, são
glicoproteínas. Alguns hormônios protéicos são glicoproteínas (ex.: hormônio folículo estimulante –
FSH).
A percentagem de carboidrato nas glicoproteínas é variável. As imunoglobulinas contêm pequena
quantidade de carboidrato (4%), enquanto que a glicoproteína gástrica possui 82% de carboidrato.
Desnaturação da Proteína
A desnaturação ocorre quando uma proteína perde a sua estrutura nativa secundária, terciária
e/ou quaternária. A estrutura primária não é necessariamente quebrada pela desnaturação. O estado
desnaturado está sempre relacionado com a perda da função da proteína.
A perda da função não é sinônimo de desnaturação, pois pequenas alterações conformacionais
podem levar a perda da função, mesmo sem ocorrer a desnaturação.
A concentração de uma proteína na célula é controlada por sua velocidade de síntese e
degradação. Entender o processo que controla a degradação de uma proteína é tão importante quanto
entender o processo que regula a síntese. Logo, a desnaturação da proteína é a etapa que controla a
velocidade de sua degradação. Enzimas celulares e organelas “digerem’ proteínas desnaturadas.
A desnaturação pode ocorrer devido a adição de uréia, detergentes, base forte, ácido forte,
solvente orgânico e aquecimento.
ESTUDO DIRIGIDO 1
1) Cite três papeis fundamentais das proteínas para a vida dos seres vivos.
2) Descreva ou esquematize a estrutura de um aminoácido comum.
3) Quantos aminoácidos existem para construção de nossas proteínas?
4) Qual a diferença entre um aminoácido L e um aminoácido D?
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5) Quais são as propriedades estudadas em um aminoácido?
6) O que é uma ligação peptídica?
7) Quantos aminoácidos possuem um(a): (a) dipeptídeo, (b) tripeptídeo, (c) tetrapeptídeo, (d)
polipeptídeo, e (e) proteína.
8) Descreva os quatro níveis de organização de uma proteína.
9) Diferencie: lipoproteína e glicoproteína.
10) O que é a desnaturação protéica? O que pode causar a desnaturação protéica?
2) ENZIMAS
As enzimas são proteínas especializadas que funcionam na aceleração de reações químicas.
Muitas reações, necessárias para a atividade normal das células, não aconteceriam em velocidade
suficientemente altas, no pH e na temperatura do corpo, sem essas proteínas especializadas.
O termo que define rapidez de uma reação química, se catalisada ou não, é taxa ou velocidade.
Taxa (=velocidade) é a variação na quantidade (mol, gramas) de materiais iniciais ou de produtos por
unidade de tempo. Enzimas aumentam a velocidade atuando como catalisadores. Um catalisador
aumenta a velocidade de uma reação química, mas não é alterado no processo. Uma enzima pode ficar
temporariamente ligada à molécula que está sendo transformada durante estágios intermediários da
reação, mas no final da reação a enzima estará, novamente, na sua forma original, quando o produto é
liberado. Sendo assim, a enzima não é alterada como resultado da catálise.
Em função de uma enzima não ser modificada ou utilizada diretamente na reação que ela
catalisa, ela é apresentada na equação da reação do seguinte modo:
A + B + Enzima  C + D + Enzima
ou
A+B
ENZIMA
C+D
Em reações catalisadas por enzimas os reagentes são denominados substratos.
Como uma enzima aumenta a taxa de uma reação? Em termos termodinâmicos, ela reduz a
energia de ativação tornando mais provável que a reação se inicie. As enzimas fazem isto, porque ao se
ligarem às moléculas reagentes agrupam-nas na melhor posição, para que possam reagir umas com as
outras. Sem enzimas, a reação dependeria da colisão ao acaso das moléculas reagentes até que estas se
agrupassem de modo a poder reagir. Observe na figura abaixo que não houve alteração do conteúdo de
energia livre inicial nem final dos substratos e produtos.
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A maioria das enzimas são grandes moléculas de proteína com formas tridimensionais complexas.
Em casa molécula de uma enzima há uma região denominada sítio de ligação, que é a parte da
molécula da proteína que realmente se liga aos substratos. Quando a ligação enzima-substrato ocorre,
as moléculas do substrato são colocadas juntas umas das outras e do sítio ativo da enzima, a região
que promove a reação dos substratos entre si.
Por muitos anos pensou-se que o sítio de ligação tinha o formato para encaixar-se ao substrato
de modo exato, do mesmo modo que uma chave se encaixa em uma fechadura. Hoje os cientistas
descobriram que o sítio de ligação e os substratos não necessitam ajustar-se de modo exato. O sítio de
ligação somente necessita atrair os substratos para aquela região da enzima. Então, à medida que o
sítio de ligação e os substratos começam a interagir, o sítio de ligação muda seu formato para ajustar-se
mais proximamente aos substratos. Este modelo denomina-se adaptação induzida. De acordo com
este modelo, o sítio de ligação possui um formato intermediário que pode modificar-se para ajustar-se
tanto ao substrato quanto ás moléculas produzidas. Esta característica possibilita uma enzima se ligar
tanto ao substrato quanto ao produto, portanto seja capaz de catalisar uma única reação em ambas as
direções.
Especificidade das Enzimas
A maioria das enzimas reage somente a um conjunto de substratos ou a um grupo de substratos
similares. A capacidade de uma enzima de catalisar uma determinada reação ou um grupo de reações
intimamente relacionadas é denominada especificidade. Algumas enzimas são muito específicas nas
reações que catalisam. Ex.: glicocinase liga um grupo fosfato na glicose, quando a glicose entra na
célula.
Outras enzimas atuam em grupos inteiros de moléculas. As enzimas peptidases atuam sobre
ligações peptídicas de polipeptídeos sem considerar quais os dois aminoácidos que estão reunidos por
estas ligações. Logo, as peptidases não são muito especificas em suas reações.
Para dar o nome a enzima os substratos são colocados primeiro, seguidos pelo tipo de reação aos
quais a terminação –ase é afixada. Ex.: álcool desidrogenase e glicocinase. Algumas enzimas possuem
dois nomes. Estas enzimas foram descobertas antes de 1972, quando os atuais padrões para a
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denominação das enzimas foram adotados pela 1ª vez. Sendo assim, o nome antigo e o novo nome
podem ser utilizados.
Um conjunto pequeno de enzimas apresenta uma variedade de formas relacionadas
denominadas: isoenzimas. As isoenzimas (=isozimas) são variantes que catalisam a mesma reação
química, mas sob condições distintas ou em tecidos diferentes. Suas estruturas diferem levemente, o
que determina a variabilidade na sua atividade. Ex.: lactato desidrogenase possui várias isoenzimas
no coração, músculo estriado esquelético e no fígado.
Algumas enzimas não estão prontas para catalisar a reação quando elas são sintetizadas. Estas
enzimas produzidas como moléculas inativas denominadas proenzimas ou zimogênios. Quando tais
enzimas são necessárias, uma ou mais poções da molécula são cortadas fora, e a enzima torna-se ativa.
Este processo é chamado de Ativação Proteolítica. As enzimas envolvidas na coagulação sangüínea e
na digestão são proenzimas.
Se uma enzima possui as formas inativa e ativa. A forma inativa é denominada pela adição do
sufixo –ogênio ao nome da enzima ativa. Ex.: Pepsinogênio é a forma inativa e pepsina é a forma ativa.
Cofatores ou Coenzimas
Algumas vezes a ativação de uma enzima requer a presença de uma molécula adicional ou íon,
denominado cofator. Cofatores podem ser moléculas inorgânicas ou moléculas orgânicas não protéicas.
Cofatores inorgânicos são íons. Ex.: Ca2+ ou Mg2+. Eles devem ligar-se à enzima para que os substratos
possam se associar ao sítio de ligação.
Cofatores orgânicos são denominados coenzimas. São freqüentemente derivadas de vitaminas.
As coenzimas não alteram o sítio de ligação da enzima como os cofatores o fazem. As coenzimas atuam
como receptores e carreadores de átomos ou grupos funcionais que são removidos a partir dos
substratos durante a reação. As coenzimas são necessárias, mas em pequenas quantidades.
Moduladores da Atividade Enzimática
A capacidade de uma enzima aumentar a reação pode ser alterada por vários fatores, incluindo a
temperatura, o pH ou moléculas que interagem com a enzima. Um fator que influencia a atividade de
uma enzima é denominado modulador. Se um modulador ativa uma enzima, a taxa de reação
catalisada pela enzima irá aumentar. Se um modulador inativa a enzima, a taxa de reação irá diminuir,
podendo até parar por completo.
Existem dois mecanismos pelos quais a modulação ocorre:
(1) O modulador muda a capacidade de ligação do substrato ao sítio de ligação da enzima; e
(2) O modulador muda a capacidade da enzima para alterar a energia de ativação da reação.
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Moduladores que alteram a taxa de reação
MUDANÇAS NO SUBSTRATO DE LIGAÇÃO DO SÍTIO ATIVO
Inibidor Competitivo
Modulador Alostérico
(Ativador ou Inibidor)
pH
Temperatura
Compete diretamente com o substrato pela ligação ao sítio ativo.
Liga-se à enzima longe do sítio ativo, e muda o sítio ativo.
Processo reversível. Ex.: proteínas regulatórias
Os íons H+ alteram a forma tridimensional da enzima pela quebra
das pontes de hidrogênio ou de enxofre. Pode ser um processo
irreversível se a proteína desnaturar.
Alteram a forma tridimensional da enzima porque quebram as
pontes de hidrogênio ou de enxofre. Pode ser um processo
irreversível se a proteína desnaturar.
MUDANÇAS NA CAPACIDADE DA ENZIMA DE DIMINUIR ENERGIA DE ATIVAÇÃO DA REAÇÃO
Modulação Covalente
Liga-se covalentemente à enzima e muda sua capacidade de
alterar a energia de ativação. Ex.: adição ou remoção de grupos
fosfatos.
Taxa de Reação Enzimática
A taxa de reação é medida através do monitoramento da velocidade em que os seus produtos são
sintetizados ou em que os seus substratos desaparecem. Se a quantidade presente da enzima ou a
concentração do substrato mudam, a taxa de reação também mudará.
Um importante determinante da taxa de reação enzimática é a quantidade de enzima presente.
Logo, a taxa de reação é proporcional à quantidade de enzima. O relacionamento entre a concentração
da enzima e a taxa de reação é um caminho importante pelo qual as células regulam os seus processos
fisiológicos. As células controlam a quantidade de enzima por regularem a sua síntese e degradação. Se
a síntese de uma enzima excede a degradação, a enzima se acumula e a velocidade de reação aumenta.
Se a degradação da enzima excede a síntese, a quantidade da enzima diminui, e também a velocidade
de reação. Quando a quantidade de enzima é constante, o turnover é fixo.
Se a concentração de enzima for constante, a taxa de reação irá variar de acordo com a
concentração de substrato. Em baixas concentrações de substrato, a taxa de reação é diretamente
proporcional à concentração deste substrato. Mas quando a concentração de substrato aumenta, o
número de moléculas de enzima fica limitado e não existem mais sítios de ligação livres para as
moléculas de substrato se ligarem. A enzima, mesmo catalisando reações rapidamente, pode chegar
num limite máximo = saturação.
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Algumas reações são reversíveis. Deste modo a reação pode acontecer de A+B  C+D ou C+D 
A+B. Na reação inversa, os produtos tornam-se reagentes e os reagentes tornam-se produtos. As
reações reversíveis se direcionam a um estado de equilíbrio, onde a taxa de reação na direção posterior
(A+B  C+D) é exatamente igual à taxa da reação inversa (C+D  A+B). no equilíbrio, não existe
mudança no total da quantidade de reagente e produto. Tão rápido quanto A e B convertem-se em C e
D, a reação inversa acontece na mesma taxa.
Se a concentração de substrato (A e B) ou produto (C e D) muda, o equilíbrio é interrompido. O
sistema então ajusta as concentrações de substrato e produto até que a relação de equilíbrio seja
restaurada. À medida que a concentração de substrato muda, a mudança se reflete nas concentrações
dos produtos.
Tipos de Reações Enzimáticas
TIPO DE REAÇÃO
1) OXIRREDUÇÃO
a) Oxidada
b) Reduzida
O QUE ACONTECE
ENZIMAS
REPRESENTATIVAS
Adiciona ou subtrai elétrons ou H+
Transfere elétrons de um doador para o oxigênio
Remove elétrons e H+
Desidrogenase
Redutase
Ganha elétrons
2) HIDRÓLISE e DESIDRATAÇÃO
a) Hidrólise
b) Desidratação
Adiciona ou subtrai água
Divide moléculas grandes pela adição de água
Remove água. Usado para fazer grandes
moléculas a partir de várias moléculas menores
3) TRANSFERÊNCIA DE GRUPOS
QUÍMICOS
a) Reação de troca
Adiciona, subtrai
moléculas
Fosfato
Grupo Amina
Fosfato
Grupo Amina
Fosfato
Grupo Amina
b) Adição de um Grupo
c) Subtração de um Grupo
4) LIGAÇÃO
Oxidase
ou
muda
grupos
Hidrolase
Protease, Lipase
entre
Liga dois substratos usando a energia a partir do
ATP
Cinase
Transaminase
Fosforilase
Aminase
Fosfatase
Deaminase
Sintetase
ESTUDO DIRIGIDO 2
1) O que é uma enzima?
2) Defina: (a) taxa de reação, (b) catalisador, (c) substrato, (d) produto, (e) sítio de ligação, (f) sítio
ativo
3) Como uma enzima aumenta a taxa de uma reação?
4) Qual a diferença entre o modelo de chave e fechadura e o modelo de adaptação induzida?
5) O que é especificidade enzimática? Todas as enzimas possuem alta especificidade?
6) Caracterize: (a) isoenzimas e (b) proenzimas
7) Como uma proenzima se torna ativa?
8) Qual a importância de um cofator? Qual a diferença entre cofator e coenzima?
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9) Explique como atuam os seguintes moduladores enzimáticos: (a) pH, (b) temperatura, (c) inibidor
competitivo, (d) modular alostérico de ativação, (e) modulador alostérico de inibição, (f) modulação
covalente.
10) Como medimos a taxa de reação enzimática?
11) Quais fatores podem alterar a taxa de reação enzimática?
12) O que é satura enzimática?
13) Denomine os quatro tipos de reações enzimáticas.
3) CARBOIDRATOS
O nome carboidrato provém da sua estrutura: literalmente, carbono com água. A fórmula básica
dos carboidratos é (CH2O)n, mostrando que para cada carbono existem dois hidrogênios e um oxigênio,
a mesma razão H:O encontrada na água. O n após os parênteses representa o número de repetições da
unidade CH2O: CnH2nOn. Ex.: a glicose ou hexose, C 6H12O6, tem um n=6. A glicose é um exemplo da um
açúcar simples, sendo o menor tipo de carboidrato.
Os carboidratos também podem ser denominados: glicídios, ou hidratos de carbono, ou
sacarídeos.
Os nomes de todos os açúcares simples terminam com o sufixo –ose. Existem dois tipos de
açúcares simples, os monossacarídeos (mono= um + sakcharon= açúcar), e os dissacarídeos
(di=dois). Os monossacarídeos são as unidades de construção dos carboidratos complexos e têm tanto
cinco carbonos, como a ribose, quanto seis carbonos, como a glicose (dextrose), frutose e
galactose.
Quando dois monossacarídeos ligam-se entre si, eles formam uma molécula de dissacarídeo. São
dissacarídeos típicos a maltose, lactose (açúcar do leite) e a sacarose (açúcar de mesa).
Quando muitas moléculas de glicose juntam-se umas com as outras, elas formam moléculas
muito grandes. Estas moléculas complexas de carboidratos são denominadas polissacarídeos (poly=
muitos). Uma molécula grande formada por unidades que se repetem é denominada polímero. Deste
modo, todos os carboidratos complexos são polímeros de glicose. Como estes polímeros têm um único
tipo de molécula, a glicose, as diferenças entre os polissacarídeos ocorrem pelo modo em que as
moléculas de glicose estão ligadas.
Todas as células de um organismo vivo armazenam glicose como fonte de energia sob a
forma de polissacarídeos, e algumas células também produzem polissacarídeos com um
propósito estrutural. Ex.: leveduras e bactérias produzem um polímero de armazenamento de glicose
denominado dextran. Muitos animais invertebrados sintetizam um polissacarídeo estrutural denominado
quitina. Plantas produzem dois tipos de polissacarídeos: uma molécula de armazenagem denominada
amido, digerível pelos humanos, e uma molécula estrutural denominada celulose, não digerível pelos
humanos. Infelizmente não somos capazes de digerir a celulose e obter sua energia, pois trata-se da
molécula orgânica mais abundante no planeta.
Células animais produzem um polissacarídeo de armazenamento denominado glicogênio que é
encontrado em todos os tecidos corporais, principalmente no músculo estriado esquelético e no fígado. A
glicose é um dos principais combustíveis do corpo. Ela circula na corrente sangüínea e é a unidade
básica na produção de glicogênio. Durante a absorção digestiva de um alimento para a corrente
sangüínea, a glicose fornece a maior parte da energia necessária ao corpo. O excesso é convertido em
glicogênio e gordura.
A ribose e a desoxirribose são dois monossacarídeos de cinco carbonos, pentoses,
biologicamente importantes como constituintes de outro grupo importante de compostos orgânicos
denominados ácidos nucléicos, e suas unidades básicas são denominadas nucleotídeos.
Os carboidratos são também muito importantes na composição da substância fundamental dos
tecidos conjuntivos, esses carboidratos são denominados mucopolissacarídeos. Essa substância
fundamental e as proteínas fibrosas embebidas nela constituem a matriz extracelular do tecido
conjuntivo (substância intercelular).
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Os carboidratos não catalisam reações químicas complexas como as proteínas, nem se replicam
como os ácidos nucléicos. Devido ao fato de os polissacarídeos não serem construídos de acordo com
um molde genético, como as proteínas e os ácidos nucléicos, eles tendem a ser muito mais
heterogêneos – tanto em tamanho como em composição – do que outras moléculas biológicas.
Entretanto, tornou-se claro que a variação estrutural dos carboidratos é fundamental para sua
atividade biológica. As organizações aparentemente casuais dos carboidratos nas proteínas e na
superfície das células são a chave para muitos eventos de reconhecimento entre as proteínas e entre as
células. A compreensão da estrutura dos carboidratos, desde o mais simples monossacarídeo até o mais
complexo polissacarídeo ramificado, é essencial para o reconhecimento das diversas funções dos
carboidratos nos sistemas biológicos.
Monossacarídeos
Os monossacarídeos, ou açúcares simples, são sintetizados a partir de precursores menores,
originalmente derivados de CO2 e H2O pela fotossíntese. Os monossacarídeos são aldeídos ou cetonas
derivados de poliidroxialcoóis de cadeia linear contendo pelo menos três átomos de carbono. Eles são
classificados de acordo com a natureza química de seu grupo carbonila e pelo número de seus átomos
de carbono. Se o grupo carbonila for um aldeído, o açúcar será uma aldose. Se o grupo carbonila for
uma cetona, o açúcar será uma cetose. Os monossacarídeos menores, com três átomos de carbono,
são as trioses. Aqueles com quatro, cinco, seis, sete ou mais átomos de carbono são, respectivamente,
tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, etc.
Ex.: aldose D-glicose (CH2O)6
A indicação D ou L nas aldoses é feita de acordo com a convenção de Fisher. Os L açúcares são
as imagens especulares de seus D açúcares. O prefixo D é freqüentemente omitido porque os L
açúcares, são biologicamente muito menos abundantes do que os D açúcares.
Os açúcares que se diferem apenas pela configuração em torno de um átomo de C são
denominados epímeros uns dos outros. Portanto, a D-glicose e a D-manose são epímeros em relação
ao C2. Os açúcares de seis carbonos glicose, manose e galactose são as aldoses mais comuns.
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Algumas cetoses são denominadas de acordo com a inserção –ul anterior ao sufixo –ose do nome
da aldose correspondente; assim: D-xilulose é a Cetose correspondente à aldose D-xilose. As cetoses
mais comuns são diidroxiacetona, ribulose e frutose, as quais encontramos em nossos estudos do
metabolismo.
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IMPORTANTE: um açúcar com um anel de seis membros é conhecido com piranose. Os açúcares com
anéis de cinco membros são denominados furanoses.
Derivados de Açúcares
Devido ao fato das formas lineares e cíclicas das aldoses e das cetoses se interconverterem,
esses açúcares sofrem reações típicas de aldeídos e cetonas.
1) A oxidação química branda ou a oxidação enzimática de uma aldose converte seus grupo aldeído a
um grupo carboxílico ácido, produzindo um ácido aldônico como o ácido glicônico.
2) A oxidação específica do álcool das aldoses produz ácidos urônicos, que são nomeados por meio da
adição do sufixo –urônico à raiz do nome da aldose parental.Ex.: ácido glicurônico.
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3) As aldoses e as cetoses podem ser reduzidas sob condições amenas para produzir poliidroxialcoóis
acíclicos conhecidos como alditóis. Ex.: Ribitol (componente da coenzima flavina), glicerol e o
mioinositol (componente lipídico importante) e xilitol (adoçante utilizados em chicletes “sem açúcar”).
4) As unidades monossacarídicas nas quais um grupo OH é substituído por H são conhecidas como
desoxiaçúcares. O de maior importância é a -D-2-desoxirribose (açúcar do DNA). A L-fucose é um
L-açúcar componente dos polissacarídeos.
5) Nos aminoaçúcares, um ou mais grupos OH foram substituídos por um grupo amina. Ex.: Dglicosamina e D-galactosamina.
Polissacarídeos
Formam polímeros ramificados e lineares. Isso ocorre porque as ligações glicosídicas podem ser
formadas por qualquer grupo hidroxila de um monossacarídeo.
São classificados em homopolissacarídeos ou heteropolissacarídeos se consistirem de um ou
mais tipos de monossacarídeos. Apesar de as seqüências de monossacarídeos dos heteropolissacarídeos
poderem, ser mais variadas do que as das proteínas, muitos são compostos por apenas poucos tipos de
monossacarídeos que se alternam em uma seqüência repetitiva.
Os dissacarídeos são os polissacarídeos mais simples. O dissacarídeo mais abundante é a
sacarose.
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As plantas possuem paredes rígidas que suportam diferenças de pressão osmótica entre os
espaços extra e intracelular de até 20atm. Em plantas grandes, como árvores, a parede celular também
tem a função de sustentação. A celulose, o componente estrutural principal da parede celular das
plantas, é responsável por mais da metade do carbono presente na biosfera.
A quitina é o principal componente estrutural do exoesqueleto de invertebrados, como:
crustáceos, insetos e aranhas, estando também presente na parede celular algumas algas. É tão
abundante quanto à celulose.
O amido é um polissacarídeo de reserva energética. É depositado nos cloroplastos das células
vegetais como grânulos insolúveis compostos por -amilose e amilopectina.
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O glicogênio, polissacarídeo de reserva dos animais, está presente em todas as células, mas é
mais abundante no músculo estriado esquelético e no fígado, onde ocorre sob a forma de grânulos
citoplasmáticos. A estrutura primaria do glicogênio assemelha-se a da amilopectina, mas o glicogênio é
mais ramificado, com pontos de ramificação ocorrendo a cada 8 a 14 resíduos de glicose.
Os carboidratos da substância fundamental conhecidos como mucopolissacarídeos, são
heteropolissacarídeos (heteros= outros), isto é, eles são compostos de duas diferentes unidades de
monossacarídeos. Essas unidades de açúcares são de dois tipos: os que têm um grupo ácido (açúcares
ácidos) e aquelas que têm um grupo amino (açúcares aminados). O mucopolissarídeo mais abundante é
o ácido hialurônico, no qual o ácido glicurônico e a N-acetilglicosamina alternam-se regularmente em
uma cadeia não ramificada. Outros importantes mucopolissarídeos são os sulfatos de condroitina,
encontrados principalmente na substância fundamental da matriz cartilaginosa. Nas cadeias desses
mucopolissacarídeos, a galactosamina contém um grupo sulfato alternando-se com o ácido glicurônico.
Os mucopolissacarídeos podem estar combinados com pequenas quantidades de proteínas, denominadas
mucoproteínas ou proteoglicanas.
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Glicoproteínas
As glicoproteínas constituem muitas das proteínas de membrana. Algumas podem ser antígenos
que determinam o sistema ABO e o sistema de histocompatibilidade determinantes de transplantes de
um indivíduo. Alterações nas glicoproteínas de membrana podem ser correlacionadas com tumorigênese
e transformação maligna no câncer. A maioria das proteínas plasmáticas, exceto a albumina, são
glicoproteínas. Alguns hormônios protéicos são glicoproteínas (ex.: hormônio folículo estimulante –
FSH).
A percentagem de carboidrato nas glicoproteínas é variável. As imunoglobulinas contêm pequena
quantidade de carboidrato (4%), enquanto que a glicoproteína gástrica possui 82% de carboidrato.
ESTUDO DIRIGIDO 3
1) Explique a fórmula básica do carboidrato.
2) Quais são os dois tipos de açúcares simples? Qual a diferença entre eles?
3) Caracterize: (a) mucopolissacarídeo e (b) glicoproteína.
4) O que são açúcares epímeros?
5) Diferencie: furanose e piranose.
6) O que é um derivado de açúcar? Cite três exemplos.
7) Defina polissacarídeo. Qual a diferença entre um homopolissacarídeo e um heteropolissacarídeo.
8) Qual a importância dos seguintes polissacarídeos: (a) amido, (b) glicogênio, (c) celulose, e (d) quitina
4) LIPÍDEOS
Os lipídeos são biomoléculas feitas de carbono, hidrogênio e oxigênio, como os carboidratos, mas
possuem muito menos oxigênio. Uma característica importante é que os lipídeos não são muito solúveis
em água, devido à sua estrutura apolar. Tecnicamente, em temperatura ambiente, os lipídeos são
denominados gorduras, quando no estado sólido, e óleos, quando no estado líquido. Muitos lipídeos
derivados de animais, como a banha e a manteiga, são gorduras, enquanto que muitos lipídeos
derivados de vegetais são óleos.
Os lipídeos são o grupo mais diverso de biomoléculas. Devido à sua hidrofobicidade, os lipídeos
não se misturam em água, no entanto são solúveis em solventes orgânicos, como: clorofórmio, éter,
benzeno e metanol.
Em geral, os lipídeos desempenham três funções biológicas:
1) As moléculas de lipídeos, na forma de uma bicamada lipídica, são componentes essenciais,
juntamente com as proteínas, das membranas biológicas.
2) Os lipídeos que contêm cadeias de hidrocarbonetos servem como reservas energéticas.
3) Muitos eventos de sinalização intra e intercelulares envolvem moléculas de lipídeos.
Embora os lipídeos sejam uma classe distinta de biomoléculas, veremos que eles geralmente
ocorrem combinados, seja covalentemente ou através de ligações fracas para produzir moléculas
híbridas tais como: glicolipídeos e lipoproteínas.
Classificação dos Lipídeos
A classificação baseia-se na estrutura de seu esqueleto. Os lipídeos complexos, que contêm
ácidos graxos como componentes, incluem os acilgliceróis, os fosfatoglicerídeos, os esfingolipídeos e as
ceras, que diferem na estrutura dos esqueletos aos quais os ácidos graxos estão covalentemente
ligados. Eles também são denominados lipídeos saponificáveis, uma vez que produzem sabões (sais de
ácidos graxos) sob hidrólise alcalina.
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O outro grupo principal de lipídeo consiste nos lipídeos simples, que não contêm ácidos graxos
e, portanto não são saponificáveis.
Classificação dos Lipídeos
Tipo de Lipídeo
Complexo (saponificável)
Acilgliceróis (triglicerídeos)
Fosfoglicerídeos
Esfingolipídeos
Ceras
Esqueleto
Glicerol
Glicerol-3-fosfato
Esfingosina
Alcoóis não-polares
molecular elevado
de
peso
Simples (não-saponificáveis)
Terpenos
Esteróides
Eicosanóides
Ácidos Graxos
Embora os ácidos graxos ocorram em quantidades muitos grandes como blocos construtivos
componentes dos lipídeos saponificáveis, eles ocorrem apenas em traços na forma livre nas células e
tecidos. Existem mais de 100 tipos de ácidos graxos.
Todos possuem uma longa cadeia hidrocarbonada e um grupo carboxílicos terminal. A cadeia
hidrocarbonada pode ser saturada (ex.: ácido palmítico), ou pode possuir uma ou mais duplas ligações
(ex.: ácido oléico); alguns ácidos graxos contém triplas ligações.
Os ácidos graxos diferem um do outro no comprimento da cadeia e no número e posição de suas
ligações insaturadas.
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Os ácidos graxos mais abundantes têm um número par de átomos de carbono com cadeias entre
14 e 22 átomos de carbono de comprimento, mas aqueles com 16 a 18 carbonos predominam. Os mais
comuns entre os ácidos graxos saturados são o ácido palmítico (C 16) e o ácido esteárico (C18) e, entre os
ácidos graxos insaturados, o ácido oléico (C18). Os ácidos graxos insaturados predominam sobre os
saturados, particularmente nas plantas superiores e em animais que vivem em baixas temperaturas.
Ácidos graxos insaturados têm pontos de fusão mais baixos do que ácidos graxos saturados de mesmo
comprimento de cadeia.
Ácidos graxos com um número ímpar de átomos de carbono ocorrem somente em quantidades
vestigiais nos animais terrestres, mas ocorrem em quantidades significantes em muitos organismos
marinhos.
Triacilgliceróis = Triglicerídeos
As gorduras e os óleos existentes em plantas e em animais consistem, na sua maioria, em
misturas de triglicerídeos. Essas substâncias apolares e insolúveis em água são triésteres de glicerol
com ácidos graxos.
Os ácidos graxos no corpo ligam-se ao glicerol para formar mono-, di-, triglicerídeos. Os
triglicerídeos atuam como reservas de energia em animais, sendo a mais abundante classe de lipídeos,
apesar de não serem componentes das membranas celulares. Concentrações de triglicerídeos no sangue
são preditores de doenças arteriais; uma concentração elevada de triglicerídeos em jejum está
relacionada a um maior risco de desenvolvimento de doenças vasculares.
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As gorduras são uma forma altamente eficiente de armazenamento de energia metabólica, pois
os triglicerídeos são menos oxidados do que os carboidratos ou as proteínas, fornecendo
significativamente mais energia, por unidade de massa, na sua oxidação completa. As gorduras
fornecem em torno de seis vezes mais energia do que um glicogênio hidratado.
Nos animais os adipócitos (células de gordura) são células especializadas na síntese e no
armazenamento de triglicerídeos. Enquanto outros tipos celulares têm apenas algumas gotículas de
gordura dispersas no seu citosol, os adipócitos podem estar quase inteiramente preenchidos com
glóbulos de gordura. O tecido adiposo é mais abundante na camada subcutânea e na cavidade
abdominal. O conteúdo gorduroso dos seres humanos normais (20% nos homens e 27% nas mulheres)
permite que eles sobrevivam a um jejum de dois ou três meses. De modo diferente, o suprimento
normal de glicogênio, que funciona como uma reserva energética de curta duração, pode fornecer a
energia necessária ao organismo por menos de 1 dia. A camada gordurosa subcutânea também fornece
isolamento térmico, o que é particularmente importante para animais aquáticos de sangue quente, como
baleias, focas, gansos e pingüins, os quais são rotineiramente expostos a baixas temperaturas.
Fosfoglicerídeos = Glicerofosfolipídeos
Os fosfoglicerídeos são o principal componente lipídico das membranas biológicas; somente
quantidades muito pequenas de fosfoglicerídeos ocorrem em outros locais da célula. Muitos
fosfoglicerídeos são diglicerídeos com um grupo de fosfato ligado ao único carbono que não possui um
ácido graxo. Geralmente existe um ácido graxo saturado e um insaturado, o último na posição 2 do
glicerol.
Os fosfoglicerídeos são inadequadamente chamados por: fosfolipídeos ou fosfatídeos.
Devido ao fato dos fosfoglicerídeos possuírem uma cabeça polar além de suas caudas
hidrocarbonadas não-polares, eles são chamados de lipídeos anfipáticos ou polares. Os diferentes tipos
de fosfoglicerídeos diferem em tamanho, forma e carga elétrica de seus grupos polares da cabeça.
Cada tipo de fosfoglicerídeo pode existir em muitas espécies químicas diferentes, diferindo em
seus ácidos graxos substituintes.
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Membrana Plasmática
A membrana plasmática (MP) também pode ser denominada membrana celular. A MP regula as
trocas entre a célula e seu meio ambiente e é o receptor de sinais do meio ambiente próximo ou
distante se adaptando prontamente às alterações necessárias para manter a homeostase da célula e do
organismo.
A MP é constituída principalmente por fosfoglicerídeos e proteínas. Sua espessura varia de 65 a
100 angstrons; isto é, menor que um milionésimo de uma polegada de espessura.
A MP consiste em uma camada dupla de fosfoglicerídeos, na qual estão incrustadas proteínas. As
proteínas são livres para se movimentar no interior da membrana. Em conseqüência, não estão
distribuídas uniformemente, mas formam um mosaico em constantes mudanças. Aberturas minúsculas,
ou poros, variando entre 7 e 10 angstrons de diâmetro se estendem através da membrana.
Os fosfoglicerídeos formam duas camadas paralelas (designadas como dupla camada) com suas
cabeças hidrofílicas voltadas para o meio aquoso, na superfície das membranas, e suas caudas
hidrofóbicas voltadas para o interior da membrana. Proteínas interdispersas penetram parcial ou
completamente na dupla camada fosfolipídica.
As duas funções importantes da MP são conter os componentes da célula e regular a passagem
de substância para dentro e para fora da célula. Uma troca altamente seletiva de substâncias acontece
através da membrana limitante e envolve vários tipos de processos ativos e passivos.
A permeabilidade da MP depende dos seguintes fatores: estrutura da membrana, tamanho das
moléculas, carga iônica, solubilidade em lipídios, presença de moléculas transportadoras, e diferenças de
pressão.
As MPs de certas células são altamente especializadas para facilitar funções específicas. As
células colunares que revestem o lúmen (porção oca) do trato intestinal têm numerosas projeções finas
(= microvilos) que auxiliam no processo de absorção na digestão. Uma única célula colunar pode ter
cerca de 3.000 microvilos na porção exposta da MP.
Certos órgãos sensoriais contêm células que têm MPs especializadas. Os fotorreceptores
bastonetes e cones do olho, sensíveis aos raios luminosos têm dupla camada de membranas em forma
de disco denominadas cálices ópticos. Estas estruturas contêm pigmentos associados com a visão.
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Dentro do órgão de Corti no ouvido interno estão as células sensoriais internas (pêlos). Estes receptores
táteis (toque) são estimulados por vibração mecânica.
Esquema da MP
Eicosanóides
Os eicosanóides são derivados do ácido araquidônico. As prostaglandinas e compostos
relacionados – prostaciclinas, tromboxanas, leucotrienos e lipoxinas – são conhecidos como
eicosanóides, porque são todos compostos de 20 carbonos (C 20). Os eicosanóides agem em
concentrações muito baixas e estão envolvidos no surgimento de dor e febre, e na regulação da pressão
arterial, da coagulação sangüínea e da reprodução.
De modo diferente dos hormônios, os eicosanóides não são transportados pela corrente
sangüínea aos seus sítios de ação, tendendo a agir localmente, próximo às células que os produzem. Na
verdade, a maioria dos eicosanóides decompõe-se em segundos ou em minutos, o que limita seu efeito
a tecidos vizinhos.
Nos seres humanos, o precursor mais importante do eicosanóide é o ácido araquidônico, um
ácido graxo poliinsaturado com 4 ligações duplas. O araquidonato é armazenado nas membranas.
Os produtos específicos do araquidonato são tecido-dependente. Ex.: plaquetas produzem
praticamente tromboxanas, mas as células endoteliais sintetizam prostaciclinas.
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Esteróides
Os esteróides, a maioria de origem eucariótica, são derivados do ciclopentanoperidrofenantreno
(composto por 4 anéis não-planares fusionados).
O colesterol é o esteróide mais abundante nos animais, e é um componente importante na
membrana plasmática dos animais.
Nos mamíferos, o colesterol é o precursor metabólico dos hormônios esteróides, substâncias
que regulam uma grande variedade de funções fisiológicas. Os hormônios esteróides são classificados de
acordo com a resposta fisiológica que desencadeiam:
1) Os glicocorticóides, como o cortisol (C21) afetam o metabolismo dos carboidratos, de proteínas
e lipídeos e influenciam outras funções vitais, como reações inflamatórias e a capacidade de lidar
com o estresse.
2) A aldosterona e outros mineralocorticóides regulam a excreção de sal e água pelos rins.
3) Os androgênios e os estrogênios afetam o desenvolvimento e a função sexual. A testosterona
(C19) é o hormônio sexual masculino responsável pelos caracteres sexuais masculinos, produção
de esperma e libido.
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Cerídeos
Ceras são ésteres sólidos de ácidos graxos muito grandes, insolúveis em água, com alcoóis
graxos monoidroxílicos de cadeia longa ou esteróis. Elas são macias e maleáveis quando levemente
aquecidas, mas são duras quando frias.
As ceras são encontradas como revestimentos protetores na pele, nos pêlos e nas penas, em
folhas e frutos de plantas superiores, e no exoesqueleto de alguns insetos.
Lipoproteínas
As lipoproteínas são complexos constituídos por proteínas e lipídeos, que formam agregados
moleculares distintos. Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, composição química,
densidade e papel fisiológico característicos. A proteína e o lipídeo no complexo são unidos por forças
não-covalentes. Ex.: HDL (lipoproteína de alta densidade), LDL (lipoproteína de baixa densidade), VLDL
(lipoproteína de muito baixa densidade).
Glicolipídeos
São moléculas de lipídeos ligadas à carboidratos. São compostos por uma ceramida (esfingosina
+ ácido graxo) e um glicídeo de cadeia curta. É um componente fundamental do glicocálix e membrana.
Entre os principais glicídeos que formam parte dos glicolipídios encontramos a: galactose, manose,
frutose, glicose, N-acetilglicosamina, e N-acetilgalactosamina.
Temos os: 1) cerebrosídios que são encontrados nas membranas das células neurais. São
importantes componentes dos músculos e da membrana celular do nervos, moléculas do sistema
nervoso central e periférico, que formam parte da bainha de mielina dos nervos. O mais conhecido é a
mielina; e 2) gangliosídios que são encontrados em grande quantidade nas células ganglionares do
sistema nervoso central, especialmente nas terminações nervosas.
ESTUDO DIRIGIDO 4
1) Diferencie: gordura e óleo.
2) Quais são as tres principais funções dos lipídeos?
3) Explique a classificação em lipídeos complexos e simples?
4) Caracterize: (a) ácido graxo, (b) triglicerídeo, (c) fosfoglicerídeo, (d) eicosanóide, (e) esteróide, (f)
cerídeo, (g) lipoproteína, e (h) glicolipídeo.
5) Explique a estrutura da membrana plasmática.
6) Onde armazenamos os triglicerídeos?
5) BIOENERGÉTICA
A eficiência das vias metabólicas como produtoras de energia é freqüentemente medida em
quantidade de adenosina trifosfato (ATP) que as mesmas podem produzir. O ATP é um nucleotídeo que
contém na sua molécula três grupos fosfato. O terceiro grupo fosfato é mantido na molécula por uma
ligação covalente que necessita de energia. A energia é estocada nesta ligação de fosfato de alta energia
e é liberada quando esta ligação é quebrada a partir da remoção do grupo fosfato. Esta relação é
demonstrada pela seguinte relação:
ADP + Pi + energia  ADP ~P (=ATP)
O til significa uma ligação de alta energia e o Pi é a abreviatura do fosfato inorgânico. A
quantidade estimada de energia livre liberada. A ligação de alta energia formada é facilmente quebrada
na presença de enzimas especializadas (ATPases), liberando a energia para o sistema reacional, em um
processo exergônico.
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Não só o ATP exerce essa função, mas há uma prevalência de reações intracelulares que o utilizam como
a molécula fornecedora de calor para as reações endotérmicas, talvez por um preciosismo evolucionário
que “preferiu” utilizar uma “moeda única” para as “transações” energéticas celulares.
A molécula de ATP não é, entretanto, uma molécula de reserva energética por excelência, uma vez que
perde muito rapidamente seu Pi, sendo, por isso, utilizada mais em reações que necessitem da liberação
rápida de calor. As melhores moléculas de armazenamento real de energia são o amido, glicogênio e
triglicerídeos que podem liberar a principal molécula precursora da síntese do ATP, a acetil-CoA. O ATP
não é a única molécula capaz de receber e liberar energia térmica para as reações bioquímicas. A
condição primordial para uma molécula ser considerada "altamente" energética é ter a capacidade de
transferir grupamentos químicos durante reações bioquímicas, liberando a energia para o meio (reação
exergônica) possibilitando que os substratos da reação absorvam esta energia para ser produzido os
produtos.
Moléculas “Altamente Energéticas” que Participam dos Processos
Bioquímicos Essenciais
Molécula Energética
Grupo de Transferência
Exemplos de reações que participam
ATP (Adenosina trifosfato)
Pi (Fosfato inorgânico)
Glicólise, ciclo de Krebs, cadeia respiratória
UTP (Uridina trifosfato)
e síntese da creatina
GTP (Guanosina trifosfato)
Creatina-fosfato
NADH (Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo)
Elétrons, hidrogênio
Síntese do ácido láctico, ciclo de Krebs e
NADPH (NAD-fosfato)
cadeia respiratória
FADH2 (Flavina-adenina-dinucleotídeo)
Ciclo de Krebs, -Oxidação, Síntese de
Acetil-CoA (Acetil Coenzima A)
Grupo acil
aminoácidos e lipídeos
Biotina
Gás carbônico (CO2)
Ciclo de Krebs
THC (Tetra-hidro-folato)
Carbono simples
Síntese de aminoácidos
TPP (Tiamina-priofosfato)
Aldeído
Ciclo de Krebs, Sínes de Acetil-CoA
adoMET (S-adenosilmetionina)
Metil
Síntese e Degradação de aminoácidos
Uridina-bi-fosfato-glicose
Glicose
Síntese do amido e glicogênio
As vias metabólicas que produzem a maioria das moléculas de ATP são aquelas que necessitam
de oxigênio (O2)  denominadas vias aeróbias ou oxidativas. As vias anaeróbias podem ocorrer
sem O2 também produzem moléculas de ATP, porém em quantidades muito menores.
Produção de ATP
As vias catabólicas que extraem energia a partir das biomoléculas e a transferem para o ATP são:
Glicólise, Ciclo de Krebs e Sistema de Transporte de Elétrons. A produção aeróbia de ATP segue duas
vias comuns: Glicólise e Ciclo de Krebs. Essas duas vias produzem uma pequena quantidade de ATP
diretamente, porém sua contribuição mais importante são os elétrons de alta energia carreados pelo
NADH e FADH2 para o Sistema de Transporte de Elétrons na mitocôndria. O Sistema de Transporte de
Elétrons transfere energia dos elétrons para as ligações fosfato de alta energia do ATP. Em vários pontos
do processo produz CO2 e água (H2O). A água pode ser usada pela célula, as o CO2 é um produto de
excreção e deve ser removido do corpo.
As biomoléculas utilizadas para produzir energia são: carboidratos, lipídeos e proteínas. Os
carboidratos são os alimentos energéticos por excelência, apesar de os lipídios serem mais calóricos. Os
lipídios são compostos primários de reserva energética na maioria dos animais justamente pelo fato de
serem primeiro armazenados como indicativo de excesso de calorias na alimentação.
Os nutrientes energéticos ingeridos diariamente, rapidamente são consumidos. As reservas de
glicogênio sintetizado a partir de excesso de glicose duram, no máximo, 24 horas, enquanto que as
reservas de lipídios armazenadas nos adipócitos podem fornecer, em tese, energia para cerca de um
mês sem a ingestão de alimentos. Entretanto, a produção de compostos secundários a degradação dos
lipídios (os corpos cetônicos) possuem ação danosa ao organismo, o que faz que um animal que não se
alimente por mais de duas semanas morra por inanição. Os animais hibernantes são exceção a essa
regra, pois os lipídios armazenados durante as estações quentes garantem a energia e água necessárias
durante o inverno, sem haver a ação danosa dos corpos cetônicos, mas sim seu aproveitamento total no
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metabolismo energético. O camelo que contém em suas corcovas grandes depósitos de gordura que
garante água e energia para as longas travessias do deserto.
Os carboidratos (glicose) são a fonte primária de energia dos neurônios. Em sua ausência,
somente há a utilização dos corpos cetônicos, não havendo o metabolismo energético de ácidos graxos.
As proteínas são utilizadas somente de forma terciária para a produção de energia, porém
possuem inúmeras funções biológicas que as fazem essenciais na alimentação, apesar de serem
“desmontadas” em aminoácidos na digestão e sintetizadas, no fígado, em todas as proteínas
plasmáticas. A utilização de proteínas no metabolismo energético indica certo desperdício de um
substrato tão diferenciado em uma função básica como a produção de energia. Isto só se observa
quando há extrema carência energética na ausência de glicose ou lipídios disponíveis para o
metabolismo energético ou quando há intensa atividade física.
Glicólise
A glicólise, também conhecida como via de Ebden-Meyerhof. Essa via ocorre no citosol e não
exige a presença de O2, logo serve como uma via comum para o catabolismo aeróbio e anaeróbio da
glicose.
Durante a glicólise, uma molécula de glicose é convertida por uma série de reações catalisadas
por enzimas em 2 moléculas de piruvato, produzindo um ganho em energia. Uma parte da energia
produzida é utilizada para fosforilar as moléculas de ADP, produzindo moléculas de ATP. Os eventos da
glicolise podem ser sintetizados da seguinte maneira:
Glicose + 2 NAD+ +2 ADP + 2 Pi  2 Piruvatos + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O
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É importante notar que apenas 5,2% da energia de oxidação da glicose foram liberados ao fim da
glicólise, permanecendo todo o restante na forma de piruvato. Este por sua vez poderá ser
completamente degradado para utilização desta energia pelo Ciclo do Ácido Cítrico, ou, quando não há
disposição de oxigênio, ser encaminhado à degradação anaeróbia da glicose (fermentação).
Os carboidratos ingressam na via na forma de glicose. Os lipídeos são quebrados em ácidos
graxos e glicerol, e estes ingressam em pontos diferentes da via. As proteínas são quebradas em
aminoácidos, que ingressam em vários pontos da via.
A glicólise gasta 2 ATPs e produz 4 ATPs e 2 NADH. O rendimento energético final da glicólise é:
• 1a. FASE: - 2 ATPs
• 2a. FASE: +4 ATPS (= saldo bruto: 2 por cada lactato formado)
• SALDO: + 2 ATPs (saldo líquido)
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Metabolismo Anaeróbio
Dependendo das necessidades e condições da célula, o piruvato pode ser direcionado para uma
das duas vias (aeróbia ou anaeróbia). Se a célula contém a quantidade adequada de O 2, o piruvato entra
no Ciclo de Krebs.
Se a célula não contém O2 suficiente para a via aeróbia, o piruvato é convertido em Lactato.
Piruvato
NADH
NAD
Lactato
Lactato desidrogenase
A conversão do piruvato em lactato transforma o NADH, produzido anteriormente na glicólise, em
NAD+ quando um átomo de hidrogênio é transferido para a molécula de lactato. Como resultado, o saldo
da produção de energia para o metabolismo anaeróbio de uma molécula de glicose é de a ATPs e
nenhum NADH.
Metabolismo Aeróbio
Se a célula tem uma quantidade adequada de O2 para o metabolismo aeróbio, então as moléculas
de piruvato formadas a partir da glicose durante a glicólise são transportadas para a mitocôndria. Uma
vez dentro da matriz mitocondrial, o piruvato é convertido em Acetil-Coenzima A (Acetil-CoA).
Ciclo de Krebs
A Acetil-CoA libera sua unidade de acetil com 2 carbonos dentro de uma via metabólica cíclica
conhecida como Ciclo de Krebs. O Ciclo de Krebs (assim denominado em homenagem ao bioquímico
alemão Hans Krebs que estabeleceu, em 1937, as seqüências de reações a partir de estudos
preliminares), também chamado Ciclo do Ácido Tricarboxílico ou Ciclo do Ácido Cítrico, é a mais
importante via metabólica celular.
Os 2 carbonos da unidade Acetil entram no ciclo pela combinação com uma molécula de
oxaloacetato com 4 carbonos que é a ultima molécula intermediaria do ciclo. A moléculas de citrato de 6
carbonos resultante, passa por uma série de reações, até que completa o ciclo como outra molécula de
oxaloacetato. A maior parte da energia liberada pelas reações do ciclo é capturada com elétrons de alta
energia em três moléculas de NADH e uma de FADH 2. Entretanto, alguma quantidade de energia é
utilizada para sintetizar ligações fosfato de alta energia de uma molécula de ATP. Em duas das reações o
carbono e o oxigênio são removidos sob a forma de CO2. No final do ciclo, a molécula de oxaloacetato
com 4 carbonos que permaneceu, volta a iniciar o ciclo.
IMPORTANTE: A acetil-CoA também é originária da degradação de ácidos graxos (β-oxidação) a partir da
mobilização dos triglicerídeos armazenados nos adipócitos e também dos aminoácidos originários da
degradação das proteínas (alanina, treonina, glicina, serina, cisteína, fenilalanina, tirosina, leucina, lisina
e triptofano). Corpos cetônicos também podem ser degradados em acetil-CoA e aproveitados pelos
músculos e neurônios.
O Ciclo de Krebs pode ser dividido em oito etapas consecutivas:
1. Início: condensação da acetil-CoA como oxalacetato, gerando citrato: esta reação é catalisada
pela enzima citrato-sintase e gera um composto de seis carbonos, uma vez que o oxalacetato possui 4C
e a acetil-CoA, possui 2C que correspondem aos dois últimos carbonos da glicose que ainda estão unidos
depois da oxidação do piruvato.
2. Isomerização do citrato em isocitrato: esta reação é catalisada pela enzima aconitase. Há a
formação de cis-aconitato como um intermediário ligado à enzima, porém pode ser que ele constitua
uma ramificação do ciclo.
3. Oxidação do citrato a α-cetoglutarato: catalisada pela enzima isocitratodesidrogenase, utiliza o
NADH como transportador de 2 hidrogênios liberados na reação, havendo o desprendimento de uma
molécula de CO2, a primeira da acetil-CoA. Há a formação de oxalo-succinato como intermediário ligado
à enzima.
4. Descarboxilação oxidativa do α-cetoglutarato a succinil-CoA: é catalisada pelo complexo
enzimático α-cetoglutarato-desidrogenase e utiliza o NADH como transportador de 2 hidrogênios
liberados na reação, havendo o desprendimento de mais uma molécula de CO2 que corresponde ao
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último carbono remanescente da acetil-CoA, com as reações seguintes reorganizando o estado
energético dos compostos com a finalidade de regenerar o oxalacetato, molécula iniciadora do ciclo,
permitindo o prosseguimento do metabolismo da acetil-CoA.
5. Desacilação do succinil-CoA até succinato: a enzima succinil-CoA sintase catalisa esta reação de
alto poder termogênico, gerando um GTP (guanosina-tri-fosfato) que é convertido em ATP (o único
produzido no nível dos substrato do Ciclo de Krebs).
6. Oxidação do succinato a fumarato: catalisada pela enzima succinato-desidrogenase, utiliza o
FADH2 como transportador de 2 hidrogênios liberados na reação.
7. Hidratação do fumarato a malato: catalisada pela enzima fumarase (ou fumaratohidratase)
corresponde a uma desidratação com posterior hidratação, gerando um isômero.
8. Término: desidrogenação do malato com a regeneração do oxalacetato: catalisada pela
enzima malato-desidrogenase, utiliza o NADH como transportador de 2 hidrogênios liberados na reação.
Na verdade, o Ciclo de Krebs não termina, verdadeiramente, com esta reação, pois outra molécula de
acetil-CoA condensa-se com o oxalacetato, reiniciando um novo ciclo.
O Ciclo de Krebs adiciona carbonos provenientes da Acetil-CoA em cada volta do ciclo e produz:
ATP, elétrons de alta energia do NADH e FADH2, e CO2.
O próximo passo do metabolismo aeróbio envolve a transferência de elétrons de alta energia
contidos no NADH e FADH2 para o Sistema de Transporte de Elétrons.
Sistema de Transporte de Elétrons
O passo final do metabolismo aeróbio é a produção de ATP a partir da transferência dos elétrons
do NADH e FADH2. Essa transferência é possível devido à ação de um grupo de proteínas mitocondriais
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conhecidas como sistema de transporte de elétrons, que se localiza na membrana interna da
mitocôndria. O complexo de proteínas do sistema de transporte de elétrons inclui enzimas e proteínas
contendo moléculas de ferro conhecidas como citocromos.
Os elétrons de alta energia passam através do sistema de transporte de elétrons, e sua energia é
utilizada para mover o H+ da matriz mitocondrial para o espaço intermembranas. A energia estocada
neste gradiente de concentração é então transferida para ligações de alta energia da molécula de ATP
quando o H+ move-se de volta através da membrana. A síntese de ATP usando o sistema de transporte
de elétrons é denominada fosforilação oxidativa, porque o sistema de transporte de elétrons necessita
de oxigênio para atuar como aceptor final dos elétrons e do H +.
O NADH mitocondrial e o FADH2 produzidos no ciclo de Krebs fornecem elétrons de alta energia.
Dois elétrons de cada vez passam através do complexo de proteínas, perdendo energia em cada
transferência. Durante três das transferências ocorre liberação de energia suficiente para realizar o
trabalho de transportar os íons H+ para os espaços intermembranas, a energia liberada é perdida na
forma de calor.
Ao final da cadeia de transporte de elétrons, os elétrons forneceram a porção utilizável da energia
que armazenavam. Neste local, cada dois elétrons se combinam com dois H+ presentes na matriz. Os
átomos de hidrogênio resultantes então se combinam com um átomo de oxigênio, originando uma
molécula de H2O.
O saldo da produção de energia de uma molécula de glicose é de 36 ou 38 ATP.
-Oxidação
Os triglicerídeos são a principal forma de obtenção dos lipídios na alimentação, tanto de origem
animal quanto vegetal. Os três ácidos graxos presentes na molécula são os substratos para uma via
metabólica de extrema importância quando a glicose não consegue satisfazer as necessidades
energéticas ou quando o organismo está sobre intensa carência energética por exercício físico intenso.
Os lipídeos constituem a principal molécula de armazenagem de substrato do corpo, pois eles
têm um maior conteúdo energético do que as proteínas ou carboidratos. Os lipídeos são degradados
pelas lípases em glicerol e ácidos graxos. O glicerol ingressa na glicólise. Um ácido graxo deve ser
transportado do citosol para o interior da mitocôndria. Lá ele é lentamente desdobrado em unidades de
2 carbonos em um processo denominado -Oxidação. Na maioria das células as unidades de 2 carbonos
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são convertidas em Acetil-CoA, que ingressa diretamente no ciclo de Krebs. Como muitas moléculas de
Acetil-CoA podem ser produzidas a partir de um único ácido graxo, os lipídeos produzem mais energia
que a glicose e a proteína. A partir de um ácido graxo simples pode-se produzir 165 ATP.
A β-oxidação é uma via extremamente eficaz na produção de energia, já que as moléculas de
acetil-CoA, NADH e FADH2 formadas já se encontram na mitocôndria e podem seguir para o ciclo de
Krebs e cadeia respiratória, rapidamente.
Porém, o excesso da acetil-CoA formado vai obrigar à sua saída para o citoplasma para iniciar a
síntese de ácidos corpos cetônicos.
Proteínas
A 1ª etapa do catabolismo protéico é a quebra das proteínas em polipeptídeos através de
proteases. Uma vez que isto tenha ocorrido, as peptidases quebram as ligações peptídicas liberando
aminoácidos livres. A maioria dos aminoácidos utilizados para a síntese do ATP não tem origem na
quebra de proteínas no interior da célula, mas sim a partir dos aminoácidos provenientes da dieta.
Os aminoácidos podem ser convertidos em compostos intermediários para glicólise ou para o ciclo
de Krebs. A 1ª etapa nesta conversão é a desaminação, ou a remoção do grupo amina, criando uma
molécula de amônia e um ácido orgânico. Alguns ácidos orgânicos criados pela desaminação são o
piruvato e Acetil-CoA, e vários compostos intermediários de ciclo de Krebs. Os aminoácidos ingressam
nas vias do metabolismo aeróbio e tornam-se parte do processo de síntese de ATP.
Os grupos amina dos aminoácidos são removidos na forma de amônia (NH3). Estas moléculas
capturam H+ e se transformam em amônio. Tanto a amônia e o amônio são tóxicos para o organismo,
logo as células do fígado os convertem em uréia (CH4N2O). A uréia é principal forma de excreção de
nitrogênio do corpo pelos rins.
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ESTUDO DIRIGIDO 5
1) Quais são os compostos energéticos que podem ser degradados para oferecerem energia para a
célula? Caracterize-os energeticamente.
2) O que é ATP? Qual a sua importância para a célula?
3) Por que o ATP não é uma molécula de reserva energética por excelência? Quais são as moléculas
armazenadoras de energia?
4) Quais processos celulares com inúmeras reações bioquímicas são responsáveis pela produção de ATP?
5) Sabemos que cada grupo de alimento deve estar presente na dieta diária de cada indivíduo. Por que
as quantidades de cada alimento variam de indivíduo para indivíduo?
6) Explique: (a) glicólise, (b) ciclo de Krebs, (c) cadeia respiratória, (d) -oxidação, (e) metabolismo
anaeróbio.
6) VITAMINAS e SAIS MINERAIS
Vitaminas
As vitaminas são substâncias orgânicas, de origem tanto animal, quanto vegetal, necessárias em
pequenas quantidades, para a função metabólica normal e para o crescimento e manutenção do corpo.
Como estes compostos orgânicos não são, em sua maioria, sintetizados no organismo, sua ingestão
dietética adequada e a absorção intestinal eficiente são importantes. As vitaminas se classificam de
várias maneiras, mas iremos classificá-las como: lipossolúveis ou hidrossolúveis.
Vitaminas Lipossolúveis
A única característica compartilhada pelas vitaminas lipossolúveis é a lipossolubilidade. Nos
demais aspectos, são estruturalmente muito diferentes. O quadro abaixo resume as características das
vitaminas lipossolúveis.
VITAMINAS LIPOSSOLÚVEIS
Fontes
Local e Modo de
Absorção
Fígado, rim, manteiga, leite Intestino delgado; passivo
integral, queijo, -caroteno
Vitaminas
RDA
A
1000 RE
D
200 UI
Fígado, manteiga, creme,
leite
enriquecido
com
vitamina D, conversão a
partir do 7-desidrocolesterol
pela luz UV
Intestino delgado; passivo
Crescimento
e
desenvolvimento, formação
dos
ossos
e
dentes,
estimulação da absorção
intestinal de Ca++e fosfato,
mobilização do Ca++ dos
ossos.
E
10 mg
Germe de trigo, vegetais
verdes, gema de ovo, leite,
manteiga, carne
Intestino delgado; passivo
Antioxidante
K
70-100
g
Vegetais
intestinal
As
filoquinonas
dos
vegetais são absorvidas
ativamente no intestino
delgado; as menaquinonas
da flora intestinal são
absorvidas passivamente
Coagulação sangüínea
verdes,
flora
Função
Visão,
desenvolvimento
ósseo e epitelial, reprodução
RDA = requisitos dietéticos diários; RE = equivalente de retinol; UI = Unidade Internacional; 1 UI = 0,025g.
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Vitamina A
A principal forma da vitamina A é o retinol; o aldeído (retinal) e o ácido (ácido retinóico)
também constituem formas ativas desta vitamina. O retinol pode ser obtido, diretamente, de fontes
animais, ou através da conversão, a partir do -caroteno (encontrado, abundantemente nas cenouras),
no intestino delgado. A vitamina A torna-se hidrossolúvel pela solubilização micelar, sendo absorvida
passivamente pelo intestino delgado. Na mucosa do intestino delgado, é convertida em éster, o éster
de retinil, incorporado nos quilomícrons e captado pelo fígado. A vitamina A é armazenada no fígado e
liberada na circulação, apenas quando necessária, ligada à proteína de ligação do retinol.
A vitamina A é importante na produção e na regeneração da rodopsina da retina e no
crescimento normal da pele. Os indivíduos com deficiência de vitamina A apresentam cegueira noturna e
lesões cutâneas. O excesso de vitamina A gera: perda de apetite, amarelamento da pele, queda de
cabelo, pele seca, e fragilidade óssea.
Vitamina D
A vitamina D abrange um grupo de compostos lipossolúveis, designados como calciferóis. A
vitamina D3 (também denominada colecalciferol, ou deidrocolesterol ativado), no corpo humano, provém
de duas fontes principais: a pele, que contém rica fonte de 7-desidrocolesterol, rapidamente convertido
em colecalciferol, pela exposição à luz UV, e a vitamina D 3 da dieta. A exemplo da vitamina A, a
vitamina D3 é absorvida passivamente pelo intestino delgado e incorporada aos quilomícrons.
Ao contrário da vitamina A, a vitamina D3 não é armazenada no fígado, porém distribui entre
vários órgãos, dependendo de seu conteúdo lipídico. No fígado, a vitamina D3 é convertida em 25hidroxicolecalciferol, subseqüentemente, convertido, nos rins, no hormônio ativo, o 1-25diidroxicolecalciferol. Este último aumenta a absorção de Ca++ e de fosfato, pelo intestino delgado,
além de mobilizar Ca++ e fosfato dos ossos.
A vitamina D é essencial para o desenvolvimento e crescimento normais, bem como para a
formação dos ossos e dos dentes. A deficiência de vitamina D pode resultar no: raquitismo, que é um
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distúrbio da ossificação; na fragilidade óssea (fraturas); e em dentes fracos. O excesso desta vitamina
pode causar calcificação óssea excessiva e cálculos renais.
Vitamina E
A principal vitamina E da dieta é o -tocoferol. Os óleos vegetais são ricos em vitamina E. Essa
vitamina é absorvida pelo intestino delgado, por difusão passiva, e é incorporada aos quilomícrons. Ao
contrário das vitaminas A e D, a vitamina E é transportada na circulação associada às lipoproteínas e aos
eritrócitos.
A vitamina E é antioxidante potente, e portanto, evita a peroxidação dos lipídeos. A deficiência de
tocoferol está associada ao aumento da suscetibilidade eritrocitária à peroxidação dos lipídeos, o que
pode explicar a maior fragilidade, exibida pelos eritrócitos, em indivíduos com deficiência de vitamina E.
Vitamina K
A vitamina K pode ser obtida de vegetais verdes na dieta, ou da flora intestinal. A de origem
vegetal está na forma de filoquinonas. A vitamina K, derivada de bactérias no intestino delgado, está
na forma de menaquinonas. As filoquinonas são captadas pelo intestino delgado por meio de
transporte ativo no intestino delgado. Já as menoquinonas são absorvidas passivamente no intestino
delgado.
A vitamina K se incorpora aos quilomícrons. A vitamina K é essencial para a síntese de vários
fatores da coagulação pelo fígado. A deficiência dessa vitamina está associada a distúrbios
hemorrágicos. O warfarin é um análogo sintético da vitamina K, que age como um inibidor competitivo
da formação de protrombina. Ele é extremamente venenoso para os ratos, causando-lhes morte por
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hemorragia interna. Curiosamente, este raticida é também uma valiosa droga anticoagulante empregada
no tratamento de pessoas nas quais ocorre uma perigosa e excessiva tendência à coagulação, como nos
pacientes cirúrgicos e nas vítimas de trombose coronariana.
Vitaminas Hidrossolúveis
As vitaminas hidrossolúveis são, em sua maioria, absorvidas no intestino delgado, por processos
ativos e passivos. O quadro abaixo resume as características das vitaminas hidrossolúveis.
Vitaminas
VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS
Fontes
Local e Modo de Absorção
Frutas, vegetais, órgãos Transporte ativo pelo íleo
(fígado e rim) e carne
C
RDA
60mg
B1
1mg
Levedura,
cereais
B2
1,7mg
Laticínios
Niacina
19mg
Levedo
carne
B6
Função
Coenzima e co-fator em
muitos processos oxidativos

[B1]
absorvida
por
Transporte ativo;  [B1]
absorvida por difusão passiva
Metabolismo dos carboidratos
Transporte ativo no intestino
delgado
Metabolismo
e
 [Niacina] absorvida por
transporte
mediado
por
carreador e dependente de
Na+
Componente das coenzimas
NAD e NADP; metabolismo
dos carboidratos, lipídeos e
proteínas; síntese de ácidos
graxos e esteróides
2,2mg
Levedo
de
cerveja,
germe de trigo, carne,
cereais
integrais,
laticínios
Difusão passiva no intestino
delgado
Metabolismo dos aminoácidos
e dos carboidratos
Biotina
200 g
Levedo de cerveja, leite,
fígado, gema de ovo
[Biotina]
absorvida
por
transporte ativo dependente
de Na+; [Biotina] absorvida
por difusão simples
Coenzima
carboxilase,
e
metabolismo
glicose e dos
Ácido
Fólico
0,5mg
Fígado, feijão e vegetais
de folhas verde-escuras
Transporte
dependente de Na+
Biossíntese
dos
ácidos
nucléicos;
maturação
dos
eritrócitos e promoção do
crescimento
B12
3g
Fígado, rim,
ovos e peixe
Transporte ativo no íleo
Tiamina
fígado
e
Riboflavina
Piridoxina
Cobalamina
de
cerveja
laticínios,
facilitado
das
enzimas
transcarboxilase
descarboxilase;
dos lipídeos, da
aminoácidos
Divisão celular normal; a
medula óssea, a mucosa
intestinal e o sistema nervoso
são os mais afetados na
deficiência desta vitamina
(causando anemia perniciosa)
RDA = requisitos dietéticos diários.
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Vitamina C
A principal fonte de vitamina C (ácido ascórbico) é representada pelos vegetais verdes e pelas
frutas. Essa vitamina desempenha importante papel em inúmeros processos oxidativos, ao atua como
coenzima ou co-fator. É absorvida, principalmente, por transporte ativo, no íleo. A deficiência de
vitamina C está associada ao escorbuto, doença caracterizada por fraqueza, fadiga, anemia e
hemorragia gengival.
Vitamina B1
A vitamina B1 (tiamina) desempenha papel importante no metabolismo dos carboidratos. Ela é
absorvida passivamente no intestino delgado, bem como por transporte ativo. A deficiência de tiamina
resulta em beribéri, que se caracteriza por anorexia e distúrbios do sistema nervoso e do coração.
Vitamina B2
A vitamina B2 (riboflavina) é um componente dos dois grupos de flavoproteínas – o
dinucleotídeo de adenina flavina (FAD) e o mononucleotídeo de flavina (FMN). A riboflavina desempenha
um papel importante no metabolismo. Ela é absorvida por transporte ativo no intestino delgado. A
deficiência de riboflavina está associada à anorexia, comprometimento do crescimento, e distúrbios
nervosos.
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Niacina
A niacina desempenha um papel importante função como componente das coenzimas NAD e
NADP, que participam em grande variedade de reações de óxido-redução, envolvendo a transferência de
H+.
A niacina é absorvida no intestino delgado. A niacina tem sido utilizada no tratamento da
hipercolesterolemia, para prevenção das coronariopatias. Diminui os níveis plasmáticos de colesterol
total e de colesterol LDL, porém aumenta a concentração plasmática de colesterol HDL.
A deficiência de niacina caracteriza-se por numerosos sintomas clínicos, incluindo anorexia,
indigestão, fraqueza muscular e erupção cutânea. A deficiência grave provoca pelagra, doença
caracterizada por dermatite, demência e diarréia. O excesso de niacina pode causar o esgotamento do
músculo cardíaco.
Vitamina B6
A vitamina B6 (piridoxina) está envolvida no metabolismo dos aminoácidos e dos carboidratos.
A vitamina B6 é absorvida, em todo o intestino delgado por difusão simples. A deficiência desta vitamina
está, freqüentemente, associada à anemia e a distúrbios do Sistema nervoso Central (SNC).
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Biotina
A biotina atua como coenzima das enzimas carboxilase, transcarboxilase e descarboxilase, que
desempenham função importante no metabolismo dos lipídeos, da glicose dos aminoácidos. A biotina é
absorvida no intestino delgado.
A biotina é tão comum nos alimentos, que sua deficiência só é vista raramente.
Ácido Fólico
O ácido fólico é encontrado na dieta, na forma de conjugados poliglutamil
(pteroilpoliglutamatos). O ácido fólico é necessário à formação dos ácidos nucléicos, à maturação dos
eritrócitos e ao crescimento. A deficiência de ácido fólico provoca queda da concentração plasmática e
do conteúdo nos eritrócitos de ácido fólico e, em sua forma mais grave, leva ao desenvolvimento de
anemia megaloblástica, lesões dermatológicas e deficiência do crescimento.
Vitamina B12
A vitamina B12 (cobalamina) desempenha função importante na produção dos eritrócitos. Uma
glicoproteína, secretada pelas células parietais do estômago, denominada fator intrínseco, se liga,
fortemente, à vitamina B12, formando um complexo para ser absorvido no intestino delgado. Os
indivíduos com falta de fator intrínseco não conseguem absorver a vitamina B 12, desenvolvendo anemia
perniciosa. A carência de vitamina B12 causa anemia com os sintomas de cansaço, falta de ar, palidez
cutânea, dores de cabeça, irritabilidade, predisposição a infecções, perda de memória, diarréia e
redução da absorção de nutrientes.
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N
Sais Minerais
Os minerais são necessários ao processo vital, devendo estar contidos nos alimentos em
quantidades e proporções adequados. O excesso será eliminado do corpo através da urina e fezes.
Alguns participam da formação do esqueleto (Ca, Fe, P, Mg, etc.); outros fazem parte da
estrutura de compostos importantes para o organismo (Fe, Ca, P, Cu, I, etc.); e outros são necessários
no transporte de substâncias através das células (Na). São classificados em macronutrientes (Ca, P, Fe,
Na, K e Mg) quando necessários em grandes quantidades, e micronutrientes (Mn, Co, I, Zn, F, Cu, Mo,
Se) quando exigidos em quantidades pequenas.
Sódio (Na+)
O sistema gastrintestinal dispõe de mecanismos adequados para processar grandes quantidades
de Na+ por dia – em média, cerca de 25 a 35g de Na+/dia. Aproximadamente, 5 a 8g provém da dieta,
ao passo que o restante se origina das secreções salivar, gástrica, biliar, e pancreática.
O sódio é imprescindível para: manter o potencial de membrana das células; regular os líquidos
no organismo, a pressão sanguínea; contrações musculares e nos impulsos nervosos. O sódio é obtido
através da ingestão de: sal de cozinha, peixes e carnes defumadas, embutidos, vegetais, ovos, queijo,
nozes, aveia. O excesso de sódio leva ao aumento da pressão arterial.
Potássio (K+)
A ingestão diária média de K+ é de cerca de 4g. O potássio ajuda o organismo a regular a
quantidade de água. É responsável pelo potencial de membrana das células e pelo impulso nervoso.
Na presença de diarréia, pode haver perda de quantidades consideráveis de K +. A diarréia
prolongada pode ser, potencialmente, fatal, devido à enorme redução das concentrações extracelulares
de K+, podendo causar complicações como arritmias cardíacas.
O potássio é obtido através da ingestão de frutas, leite, carnes, cereais, vegetais e legumes.
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Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras
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Cálcio (Ca++)
A quantidade de Ca++ que chega ao trato gastrintestinal é de cerca de 1g/dia, aproximadamente,
a metade proveniente da dieta. O Ca++ é essencial a quase todas funções do organismo, como:
coagulação sangüínea, contração muscular, transmissão dos impulsos nervosos, regularização dos
batimentos cardíacos, e equilíbrio de ferro e fósforo no organismo. É imprescindível para a formação
normal dos dentes e ossos.
A maior parte do Ca++ da dieta é obtida da carne, dos laticínios, e da soja. A absorção do Ca++
no intestino é regulada pela concentração plasmática de Ca++.
A falta de cálcio causa problemas ósseos e enfraquecimento dos dentes. Já o excesso de cálcio
causa problemas renais (cálculos renais e insuficiência renal).
Magnésio (Mg++)
Os seres humanos ingerem cerca de 0,4 a 0,5g/dia de Mg++. O magnésio é um importante cofator para várias enzimas. É importante na formação dos dentes e ossos e ajuda no controle da
excitabilidade neuromuscular. A falta de magnésio pode causar sensibilidade ao calor e frio.
O magnésio é obtido através da ingestão de verduras verde-escuras, nozes, carne, leite, frutas
cítricas, leguminosas, gema de ovo, e etc.
Zinco (Zn)
A ingestão diária média de zinco é de 10 a 15mg.
O Zn desempenha função importante em diversas atividades metabólicas. Por exemplo, é
necessário para o funcionamento de um grupo de metaloenzimas (ex.: fosfatase alcalina, anidrase
carbônica e desidrogenase láctica).
O zinco é obtido através da ingestão de carnes vermelhas, fígado, peixe, ostra, ovo e etc. A falta
de zinco pode gerar alterações no paladar.
Ferro (Fe3+)
O ferro desempenha função importante, não apenas como componente do heme (da hemoglobina
dos eritrócitos), mas também como elemento envolvido em numerosas reações enzimáticas. Cerca de
12 a 15mg/dia de ferro chegam ao trato gastrintestinal.
Após sua absorção, o ferro é ligado e transportado no sangue pela transferrina, uma -globulina
sintetizada pelo fígado. O ferro é obtido através da ingestão de fígado, rim, coração, gema de ovo,
cereais integrais, verduras, frutas secas e carne vermelha.
A falta de ferro causa anemia, já o excesso de ferro pode gerar distúrbios gastrintestinais.
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Fonte: www. comidasobinvestigacao.blogspot.com
ESTUDO DIRIGIDO 6
1) Caracterize: (a) vitaminas e (b) sais minerais.
2) Qual a diferença entre vitaminas lipossolúveis e vitaminas hidrossolúveis?
3) Descreva a fonte e a função das seguintes vitaminas: (a) vitamina A; (b) vitamina D; (c) vitamina E;
(d) vitamina K; (e) vitamina C; (f) vitamina B1; (g) vitamina B2; (h) vitamina B6; (i) vitamina B12; (j)
niacina; (l) biotina; e (m) ácido fólico.
4) Diferencie em relação aos sais minerais: macronutriente e micronutriente.
5) Descreva a fonte e a função dos seguintes sais minerais: (a) Na+; (b) K+; (c) Ca2+; (d) Mg2+; (e) Zn;
e (f) Fe3+.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1) Bioenergética – disponível em: www.bioq.unb.br
2) CARACELLI, I. & SCHPECTOR, J.Z. Aula 6 – Enzimas – UFSCar, 2008.
3) GAVA, A.J. Princípios de Tecnologia de Alimentos. São Paulo: Editora Nobel, 2002.
4) JACOB, S.W.; FRANCONE, C.A. & LOSSOW, W.J. Anatomia e Fisiologia Humana. 5ª Edição. Rio
de Janeiro: Editora Guanabara Koogan, 1990.
5) LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L. & COX, M.M. Princípios de Bioquímica. 2ª Edição. São Paulo: Editora
Sarvier, 1995.
6) Noções Básicas sobre Nutrição – disponível em: www.mesabrasil.sesc.com.br
7) RHOADES, R.A & TANNER, G.A. Fisiologia Médica. 2ª Edição. Rio de Janeiro: Editora Guanabara
Koogan, 2005.
8) SILVERTHORN, D.U. Fisiologia Humana: Uma abordagem integrada. 2ª Edição. São Paulo: Editora
Manole, 2003.
9) STRYER, L. Bioquímica. 4ª Edição. Rio de Janeiro: Editora Guanabara Koogan, 1996.
10) VIEIRA, R. Fundamentos de Bioquímica – Textos Didáticos. Belém-Pará, 2003.
11) Vitaminas e Antioxidantes – disponível em: www.ff.uc.pt
12) VOET,D.; VOET, J.G. & PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica – A vida em nível molecular. 2ª
Edição. Porto Alegre: Editora Artmed, 2008.
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