Aminoácido - SOL - Professor | PUC Goiás

PONTIFÍCIA UNIVERSIDADE CATÓLICA DE GOIÁS – PUCGO
DEPARTAMENTO DE BIOMEDICINA – CBB
DISCIPLINA: Bioquímica e Biofísica I
DOCENTE: Ivanise Correia da Silva Mota
Aminoácidos
Estrutura geral de um aminoácido
Um aminoácido é uma molécula orgânica dividida em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo
carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa.e um radical característico de cada aminoácido. Os
aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Os aminoácidos
podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo. Os
aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.
Classificação nutricional ou quanto a natureza
Aminoácidos não-essenciais - São aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São
eles:alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido
glutâmico
Aminoácidos essenciais - São aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano, sendo
somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina,
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano, histidina e valina.
Classificação quanto ao radical
Aminoácidos apolares: Apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. Apresentam radicais
de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais
hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina:
CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R
aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos Polares: Apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases.
Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.
Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH
(NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico:
HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos básicos: Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos Arginina:
HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
Simbologia e nomenclatura A numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do
carbono da carboxila.
Nome
Glicina ou Glicocola
Símbolo Abreviação Nomenclatura
Gly, Gli G
Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-aminoAlanina
Ala
A
propanóico
Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metilLeucina
Leu
L
pentanóico
Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metilValina
Val
V
butanóico
Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3Isoleucina
Ile
I
metil-pentanóico
Prolina
Pro
P
Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Phe ou
Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3Fenilalanina
F
Fen
fenil-propanóico
Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-aminoSerina
Ser
S
3-hidroxi-propanóico
Treonina
Thr, The T
Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou
Cisteina
Cys, Cis C
Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Ácido
2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico
ou
Tirosina
Tyr, Tir Y
paraidroxifenilalanina
Asparagina
Asn
N
Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina
Gln
Q
Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido
Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-aminoAsp
D
aspártico
butanodióico
Glutamato ou Ácido
Glu
E
Ácido 2-aminoglutárico
glutâmico
Arginina
Arg
R
Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6Lisina
Lys, Lis K
diaminoexanóico
Histidina
His
H
Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano
Trp, Tri W
Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina
Met
M
Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico
Obs.: A numeração dos Carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir
do carbono 2 (α) Exemplo.: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-pentanóico.
Estrutura
Alanina (Ala / A)
Cisteina (Cys / C)
Arginina (Arg / R)
Glicina (Gly / G)
Ácido glutâmico (Glu / E)Glutamina (Gln / Q)
Histidina (His / H) Isoleucina (Ile / I)
Metionina (Met / M)Fenilalanina (Phe / F)
Treonina (Thr / T)
Asparagina (Asn / N)Ácido aspártico (Asp / D)
Triptofano (Trp / W)
Leucina (Leu / L)
Lisina (Lys / K)
Prolina (Pro / P)
Serina (Ser / S)
Tirosina (Tyr / Y)
Valina (Val / V)
Taurina
Estrutura tridimensional
Aminoácidos apolares - Há um grupo de aminoácidos com cadeia laterais apolares. Desse grupo
fazem parte a alanina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a
metionina. Em vários elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a
cadeia lateral é um grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o
nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo
amina da prolina é uma amina secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros
aminoácidos são aminas primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático(contém um
grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinfático. No triptofano, a cadeia lateral
contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.
Glicina (Gly / G)
Valina (Val / V)
Alanina (Ala / A)
Leucina (Leu / L) Isoleucina (Ile / I)
Metionina (Met / M)Prolina (Pro / P) Fenilalanina (Phe/Fen/F)
Triptofano (Trp / Tri / W)
Aminoácidos polares neutros - Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares
eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina,
a cisteína, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo
hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.
Glutamina (Gln / Q)Serina (Ser / S)
Asparagina (Asn / N) Cisteina (Cys / Cis / C)
Treonina (Thr / The / T)Tirosina (Tyr / Tir / y)
Aminoácidos polares ácidos --Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem
grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.
Ácido aspártico (Asp / D)Ácido glutâmico (Glu / E)
Aminoácidos polares básicos -Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem
cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro
ou perto dele.
Arginina (Arg / R)
Histidina (His / H) Lisina (Lys / Lis / K)
Classificação quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é
excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e répteis).
Destino cetogênico - Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase
do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos
porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica
mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza
grande quantidade dos mesmos.
Destino glicogênico - Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via
glicolítica.
Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou
oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese
de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e
depois em glicose ou glicogênio.
Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a
leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto
glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o
corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose).
Ocorrência
Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto,
de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfapolímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é
necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa
aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.
Fixação de nitrogênio
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser
convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem
converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de
nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza
NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.
Isomeria
Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em
condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4
grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse
carbono é chamado centro quiral.
A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido
aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles
que se apresentam como imagens especulares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos
enantiômeros.
Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a
estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os Laminoácidos são constituintes das proteínas.
Síntese - Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido
cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há
uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a
apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como
no caso dos aminoácidos aromáticos.