Universidade Federal do Ceará Centro de

Introdução a Bioquímica
Universidade Federal do Ceará
Centro de Ciências
Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular
Disciplina de Introdução a Bioquímica
Estudo Dirigido: Aminoácidos e Peptídeos, Introdução a Proteínas e
Introdução a Estrutura Protéica
1. Defina, quimicamente, as substâncias denominadas de aminoácidos. Faça um desenho
esquemático da estrutura de um aminoácido, indicando especificamente, os seguintes
componentes: (a) grupo α-carboxílico; (b) grupo α-amino e (c) radical R ou cadeia lateral.
2. Em que se baseia a classificação dos aminoácidos?
3. Escreva a curva de titulação com NaOH 1M dos seguintes aminoácidos, indicando os
volumes adicionados de base a cada etapa e o pI de cada aminoácido:
a) Alanina 0,5 M (pK1 2,34 pK2 9,69)
b) Glicina 2 M (pK1 2,34 pK2 9,60)
c) Glutamato 1 M (pK1 2,19 pK2 9,67 pKr 4,25)
4. Por que se diz que os aminoácidos têm características tanto de ácidos como de bases?
5. Defina ponto isoelétrico de um aminoácido.
6. Por que o grupo carboxila de um aminoácido perde seu próton mais facilmente do que um
ácido carboxílico comum?
7. Como se dá a ligação entre os aminoácidos em peptídeos e proteínas? Qual o nome desta
ligação? Esquematize essa ligação.
8. Diferencie composição de aminoácidos da seqüência de aminoácidos. A partir de qual das
duas pode-se obter a outra?
9. Em que se baseia o processo de eletroforese? Qual o papel do SDS neste processo?
10. Explique a relação entre estrutura e função de uma determinada proteína. Qual a
importância da estrutura na função biológica?
11. O que significa dizer que uma proteína está no seu estado nativo?
12. Diferencie os diferentes níveis de arquitetura estrutural das proteínas?
13. Quais as principais forças responsáveis pela estabilização da estrutura protéica?
14. O que é o processo de desnaturação? Qual nível estrutural das proteínas não é afetado
por este processo? Explique.
Introdução a Bioquímica
Universidade Federal do Ceará
Centro de Ciências
Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular
Disciplina de Introdução a Bioquímica
Estudo Dirigido: Enzimas
1. Defina:
a) Catalisador;
b) Cofator;
c) Grupo Prostético;
d) Holoenzimas;
e) Energia de Ativação;
2. Defina as enzimas, ressaltando sua importância para o perfeito funcionamento da célula.
3. Explique por que as enzimas não alteram o Equilíbrio da Reação.
4. Quais os princípios que explicam a força catalítica e a especificidade das enzimas? De
onde vem a energia para a realização da catálise?
5. Faça a distinção entre os modelos chave-fechadura e encaixe induzido para a ligação do
substrato a uma enzima.
6. Faça um gráfico de uma reação enzimática do tipo Michaelis-Menten, indicando KM e Vmax.
Dê o significado bioquímico desses dois parâmetros.
7. Defina inibidor competitivo, não competitivo e incompetitivo. Demonstre graficamente
com um gráfico de Lineweaver-Burk a cinética de inibição de cada um destes inibidores.
8. Utilizando a equação de Michaelis-Mentem, determine o valor da velocidade de reação
(V0), como percentagem de Vmax, nos seguintes casos:
a) [S] = KM;
b) [S] = 0,5 KM;
c) [S] = 0,1 KM;
d) [S] = 10 KM.
9. Descreva, com palavras e gráficos, os principais tipos de respostas da atividade enzimática
frente à (1) variação do pH do meio e (2) frente ao aumento da temperatura.
10. Por que uma pequena variação no pH do meio pode causar grande variação na atividade
de certas enzimas enquanto outras são pouco sensíveis ao pH?
11. Diferencie inibição reversível de inibição irreversível.