Componentes Químicos das Células - IFSC-USP

Componentes Químicos das
Células
Os seres vivos são um sistema
químico!
Fundamentam-se em:
• compostos de carbono, ou seja, na química orgânica.
• Dependem de reações químicas que ocorrem em
soluções aquosas, numa estreita faixa de temperatura;
• Muito + complexo que qualquer outro sistema químico;
• É dominado por moléculas poliméricas
(macromoléculas) com propriedades específicas.
As células são constituídas de relativamente
poucos átomos
Embora existam 92
elementos,
C, H, N e O perfazem
96,5% do peso dos
organismos...
Outros elementos menos
freqüentes (0,5 a 1,5%):
Na, Mg, P, S, Cl, K, Ca
Número atômico?
Peso atômico? Massa atômica?
Ligações Químicas
•
A matéria é formada por
elementos cuja menor
partícula é o átomo.
•
Os átomos ligam-se entre si
para formar as moléculas;
•
Os elétrons da camada mais
externa determinam como os
átomos interagem entre si:
Átomos com camadas mais
externas incompletas tendem
a interagir com outros átomos.
Elétrons compartilhados
Ligação covalente
As ligações covalentes polares
•
•
1)
Nestas, os elétrons estão
compartilhados pelos
átomos
A medida da capacidade de
atrair elétrons é dita
eletronegatividade.
Uma ligação entre átomos
com eletronegatividades
iguais é uma ligação
APOLAR;
Natureza dipolar da água
2)
Se a eletronegatividade dos
dois átomos for diferente,
então a ligação é POLAR.
Ligações de Hidrogênio
•
As moléculas de água são
dipolos que formam interações
eletrostáticas não-covalentes
com outras moléculas.
Ligações de Hidrogênio
Água-água
Ligações de Hidrogênio determinam a solubilidade
das moléculas não carregadas
Interações iônicas
Resultado da atração entre um cátion e ânion.
O elétron é transferido
Ligação iônica
Ligações fracas em água, pois a água promove a solvatação
Interação de van de Waals
Produzida por uma distribuição de elétrons dos átomos
desigual e temporária.
A força dessas interações diminui com o aumento da distância;
A intensidade da interação de van de Waals é mais fraca que a
ligação de hidrogênio típica.
Efeito Hidrofóbico
•
Moléculas apolares são
hidrofóbicas;
•
As ligações covalentes C-C e
C-H são as ligações apolares
mais comuns nos sistemas
biológicos;
•
As moléculas (ou porções)
apolares tendem a se
agregar na água, produzindo
o efeito hidrofóbico.
As ligações covalentes são mais fortes!
Interações não-covalentes
Ligações covalentes
iônicas
Ligação de
hidrogênio
Energia
térmica
Hidrólise da ligação
anidro fosfórica do ATP
Relação entre as energias das ligações covalentes e das
interações não-covalentes.
Fonte: Lodish et al., 2005.
As moléculas das células
Composição química aproximada de uma célula bacteriana
% do peso total
celular
No de tipos de
cada molécula
Água
70
1
Íons inorgânicos
Outras moléculas pequenas
1
1
0,4
0,4
1
0,2
20
250
100
100
50
~300
Macromoléculas
26
~3000
Açúcares e seus precursores
Aminoácidos e precursores
Nucleotídeos e precursores
Ácidos graxos e precursores
As células têm 4 famílias principais de
moléculas orgânicas pequenas:
Açúcares
Aminoácidos
Nucleotídeos
Ácidos graxos
Estas são utilizadas na construção de
macromoléculas celulares:
Proteínas, ácidos nucléicos e polissacarídeos
E também na construção de membranas…
Açúcares
•
•
•
Fontes de energia para a célula
Subunidades dos polissacarídeos
Os açúcares simples:
monossacarídeos
(CH2O)n, sendo n 3,4,5,6 ou 7,
geralmente;
n=5: pentoses são os + comuns...
Todos monossacarídeos contém
grupos hidroxila (-OH) e um grupo
aldeído ou cetona
aldeído
cetona
Hexoses (n=6)
Estrutura química das hexoses
Conformação mais estável do anel piranosídico
Piranose
glicopiranose
Dissacarídeos
galactose
glicose
glicose
frutose
Reação de condensação
Notar anômeros α e β...
Lactose
sacarose
Polissacarídeos
Ácidos graxos
Componentes de membranas celulares
• Duas regiões quimicamente distintas:
Palmitato
(forma ionizada do ácido palmítico)
Ácidos graxos
Diferem no:
• comprimento de suas caudas
hidrofóbicas;
• Número e posição das duplas
ligações (insaturados).
•
Servem como reserva
Oleato
(forma ionizada do ácido oléico)
triacilglicerol
Os ácidos graxos são exemplos de lipídeos
•
Função mais importante na
célula:
constituir as membranas
celulares, principalmente os
FOSFOLIPÍDEOS;
O fosfolipídeo é uma molécula anfipática!!!
Cadeias de ác. graxo
Fosfatidilcolina
Fosfolipídeos em solução
Micela
Lipossomo
Bicamada de fosfolipídeos
Aminoácidos: subunidades das proteínas
Isômero D
Exceto pela Gly, os aminoácidos existem
como isômeros ópticos, nas formas D e L.
Nas proteínas aparece somente a forma L
Isômero L
Aminoácidos: subunidades das proteínas
Aminoácidos hidrofóbicos
Alanina
Valina
Metionina Fenilalanina
Isoleucina
Tirosina
Leucina
Triptofano
Aminoácidos hidrofílicos
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos polares com
grupos R não carregados
Aminoácidos básicos
lisina
Arginina
Aspartato
Serina
Treonina
Glutamato
Asparagina
Glutamina
Histidina
Aminoácidos especiais
Cisteína
Glicina
Prolina
peptídeos
Ligação peptídica
Há “polaridade estrutural”
Ácidos nucléicos
...na próxima aula....
Estrutura e Função de Proteínas
•
•
•
•
•
•
Enzimas (fazem catálise)
Proteínas estruturais (dão rigidez estrutural à célula)
Proteínas de transporte (controlam fluxo de material)
Proteínas reguladoras (sensores e comutadores da atividade
enzimática)
Proteínas de sinalização (transmitem os sinais externos para o
interior da célula – ex. receptores celulares)
Proteínas motoras (provocam movimento)
Proteoma= conjunto protéico completo de um organismo
Saccharomyces cerevisiae possui cerca de 6000 genes diferentes
Proteoma humano ~32000 proteínas diferentes.
Estrutura Molecular
Primária (seqüência)
Secundária (dobramento local)
Terciária (dobramento de longo alcance)
Quaternária (organização multimérica)
Supramolecular (arranjos em grande escala)
Regulação
Estrutura
Sinalização
Função
Movimento
Catálise
Transporte
Estrutura primária
•
•
•
•
•
É a seqüência linear
de aminoácidos
Peptídeo = cadeia curta
Polipeptídeo = cadeias longas
Proteína = tem estrutura 3D
definida
O tamanho da proteína pode
ser expresso pela sua massa
em daltons ou seu peso
molecular (sem unidade)
Estrutura Secundária
Arranjos especiais resultantes dos dobramentos
de regiões localizadas de uma cadeia
polipeptídica;
Um polipeptídeo terá uma estrutura secundária
dependente de sua seqüência primária
Hélice α
Hélice α
•
O átomo do oxigênio da carbonila
faz uma ligação de hidrogênio com o
átomo de hidrogênio da amida do
aminoácido 4 resíduos abaixo.
•
A hidrofobicidade da hélice é
determinada pelas cadeias laterais,
pois os grupos polares já foram
comprometidos com as ligações de
hidrogênio
Estrutura Secundária: folha β
1. Fitas dispostas lateralmente
2. Cada fita é um peptídeo curto (5
a 8 resíduos) quase totalmente
estendido;
3. As pontes de hidrogênio entre os
átomos de fitas β adjacentes
formam uma folha β pregueada;
4. Na folha as fitas podem estar
orientadas na mesma direção
(paralelas) ou em opostas
(antiparalelas);
Folha β
5. As cadeias laterais projetam-se
das faces da folha
Estrutura Secundária: voltas
Compostas de 3 a 4 resíduos, as voltas se localizam na
superfície de uma proteína, formando dobras definidas
que redirecionam
a cadeia principal.
São estabilizadas por pontes de hidrogênio entre os
resíduos das extremidades (Gly e Pro são comuns)
Dobras maiores são ditas ALÇAS.
Estrutura terciária
Refere-se à conformação total de uma cadeia polipeptídica
(arranjo 3D de todos os resíduos da cadeia)
É estabilizada principalmente por:
1. interações hidrofóbicas entre as cadeias apolares;
2. Ligações de hidrogênio entre as cadeias polares e
ligações peptídicas
interações fracas….flexibilidade da estrutura
Há também interações iônica e de van der Waals...
Traço do Cα do esqueleto
Esferas e palitos
Fitas
Superfície acesssível ao solvente
Diversas formas de representação da Ras, uma proteína
monomérica que liga guanina (GDP, em azul) - fonte: Lodish et al.2005
Motivos de estrutura secundária
•
•
•
Combinações específicas de estruturas secundárias são “motivos”;
Alguns motivos são característicos para uma dada função;
Ex.:
Domínios e estrutura 3ária e 4ária
Domínio = parte da cadeia polipeptídica se
dobra independentemente para formar uma
estrutura estável e compacta.
Hemaglutinina
do vírus
influenza
Evolução da família da globinas