Coagulação de uma proteína do leite

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Coagulação de uma proteína do leite
Coagulação de uma proteína do leite
André Ariel Kunimura, Carolina Ferreira dos Santos, Daniele Almeida Cyrino,
Iago Andrade Lancia, Lucas Nascimento Casasco Oliveira, Rodrigo Carniel Ferreira,
Thais Petareli Garbulho.
Professora Doutora Maria Cristina Carlan da Silva, CCNH
Santo André
Resumo
Este experimento foi realizado para observar a coagulação das proteínas do leite
através da alteração em fatores como a temperatura e o pH.
Para isso foi criado um meio de cultura contendo leite e iogurte natural
o qual foi subdividido em seis partes iguais as quais foram submetidas
a diferentes processos como a adição de substâncias, aquecimento e repouso.
Após três dias, os béqueres foram observados e os resultados devidamente anotados.
Os resultados, assim como a metodologia, os objetivos e a conclusão
estão dispostos neste trabalho.
INTRODUÇÃO
Proteínas são compostos orgânicos de
estrutura complexa e alta massa molecular.
São sintetizadas pelo encadeamento de
aminoácidos,
através
de
ligações
denominadas ligações peptídicas.
Podem ser agrupadas em várias categorias
de acordo com a sua função. De uma
maneira geral, desempenham nos seres
vivos as seguintes funções: estrutural,
enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo,
coagulação sangüínea e transporte.
A forma das proteínas é um fator muito
importante em sua atividade, pois se ela é
alterada, a proteína torna-se inativa. Esse
processo de alteração da forma da proteína
é denominado desnaturação; este é um
processo, geralmente irreversível, que
consiste na quebra das estruturas
secundária e terciária de uma proteína,
podendo ser provocado por diversos
fatores.
OBJETIVO
Verificar e analisar a coagulação de
proteínas do leite a partir de resultados
obtidos em laboratório.
1ETODOLOGIA
Materiais utilizados: Seis béqueres de
250mL, um bastão de vidro, placa
aquecedora, béquer de 50mL, espátula, um
frasco conta-gotas com própolis, ácido
acético diluído, leite em pó, dois potes de
iogurte natural, leite.
IX Simpósio de Base Experimental das Ciências Naturais da Universidade Federal do ABC - 12 e 13 de agosto de 2011
Coagulação de uma proteína do leite
Enumerou-se os béqueres de 250mL de 1 a 6. No
primeiro colocou-se apenas 40mL de leite e nos de
numeração de 2 à 6 adicionou-se quatro espátulas
de iogurte e leite até completar 40mL e utilizando o
misturador homogeneizou-se a mistura.
No béquer de número 3 foi adicionado 10mL de
vinagre. No béquer de número 4 foram adicionadas
quatro colheres de leite em pó.O béquer de número
5 foi aquecido até ferver. No béquer de número 6
foram adicionadas quinze gotas de própolis. Após
esse processo os béqueres foram colocados em
repouso durante três dias para que desse tempo da
proteína coagular.
RESULTADOS E DISCUSSÃO
Todos os meios de cultura foram mantidos
em repouso durante três dias em
temperatura ambiente e foram obtidos os
seguintes resultados:
Béquer 1 - Observou-se a coagulação de
suas proteínas e a formação de duas fases;
isso se deve as bactérias, presentes no
próprio leite, que convertem a lactose em
ácido lático, ocasionando a fermentação e
alteração do pH o que gera a separação de
fases .
Béquer 2 - Ocorreu a coagulação
enzimática, pois a enzima renina agiu sobre
a proteína do leite destruindo a sua
capacidade protetora. Isto permitiu que as
partículas coloidais se tornassem instáveis,
coagulando o leite. Esse colóide instável,
denominado paracaseína, dá origem à
formação do paracaseinato de cálcio, que é
o coágulo. Em condições de repouso, o
caseinato de cálcio formado se agrega
tomando uma aparência semi-sólida.
Béquer 3 - Ocorreu a coagulação ácida.
Devido ao baixo pH do vinagre, as cargas
elétricas das partículas coloidais da caseína
presente no leite se neutralizaram ou se
igualaram, devido ao excesso de cargas
negativas existentes na caseína. As
partículas coloidais se uniram formando um
“gel” em uma mistura heterogênea.
Béquer 4 - O leite em pó manteve as
proteínas do leite comum, incluindo a
caseína, encontrada em aproximadamente
80% das proteínas totais do leite. Com a
quantidade de caseína aumentada, a
proliferação de fungos foi incentivada.
Béquer 5 - Ao aquecer o béquer 5,
observou-se a coagulação das enzimas
solúveis do leite pelo calor. As enzimas
solúveis são desnaturadas de maneira
irreversível a partir de 60 oC; a causa da
desnaturação
é
a
modificação
da
conformação globular das proteínas para a
forma linear, causando, assim, um
desenrolamento da cadeia peptídica.
Portanto este foi o béquer no qual a enzima
coagulou primeiro.
Béquer 6 - O própolis adicionado no béquer
6 retardou o aparecimento de bactérias
produtoras de amônia, diminuindo a
desaminação e a proteólise, mantendo o
aspecto do meio de cultura próximo do
aspecto inicial.
CONCLUSÃO
Após a análise dos seis tipos de cultura
preparadas notamos uma diferenciação no
período para iniciar a coagulação das
proteínas. Vimos que a adição de
determinados produtos, aceleram ou
retardam a velocidade de coagulação. As
substâncias mais relevantes foram o
própolis, que inibiu o crescimento de fungos
e retardou a reação, e com o leite em pó,
pois a caseína é um excelente meio de
cultura.
Recomendamos
para
evolução
do
experimento, que os processos sejam
observados com maior frequência para se
obter o tempo exato de coagulação das
proteínas.
1EFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
BRAGA, Gilberto U.L.; DESTEFANO,
Ricardo H.R.; MESSIAS, Claudio L..
Produção
de
protease
durante
o
crescimento
e
análise
de
culturas
submersas de Metarhizium anisopliae. Rev.
Microbiol. 1999.
GOULART.
Estudos preliminares sobre
atividade “invitro” do extrato etanólico de
própolis (EEP) no combate de bactérias
isoladas de processos infecciosos de
animais.Salvador: Universidade Federal da
Bahia, 1995. 18p.
AGRADECIMENTOS
IX Simpósio de Base Experimental das Ciências Naturais da Universidade Federal do ABC - 12 e 13 de agosto de 2011
Coagulação de uma proteína do leite
Agradecemos à Professora Doutora Maria
Cristina Carlan da Silva pelo auxílio que nos
foi dado, aos técnicos do laboratório.
IX Simpósio de Base Experimental das Ciências Naturais da Universidade Federal do ABC - 12 e 13 de agosto de 2011
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