glicina quimotripsina Quimotripsina -cataliza hidrólise de ligações peptídicas “lisina” (lys) (L) Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontram no mesmo plano: w=180o (trans) ou 0o (cis) Os ângulos f (phi) e y (psi) tem “livre” rotação Algumas combinações dos ângulos f (phi) e y (psi) não são permitidas. Colisões estéricas não-favoráveis DIAGRAM DE RAMACHANDRAN Alfa-Hélice Alfa-hélice -groupos R situados por fora da hélice Folha Beta (beta sheet) Folha Beta (beta sheet) Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4o Resíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas. Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) para piruvato quinase de coelho. Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numa determinada estrutura secundária Estrutura de queratina de cabelo. Quero um permanente tipo Vera Loyola! calor Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta, helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoidal com sentido de mão direita. Composição: 35% gly, 11% ala, 21% pro ou hidroxi-pro. Com repetições gly-X-pro ou gly-X-hidroxi-pro Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem, matriz orgânica de osso) Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalela rica em ala e gly. Formação de seda nas “espineretes” da aranha. Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa) Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica Topografia de superfície Fita (azul = Hf) modelo “space-filling” O grupo heme (anel de protoporfirina E um ion de Fe2+/3+) Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução: Cristalografia por raios-X Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução: R.M.N. = resonância magnética nuclear. Proteínas tem flexibilidade conformacional Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético Dessoxihemoglobina Dessoxihemoglobina Estrutura Quartenária de Próteínas Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal Desnaturação de proteínas Enovelamento Espontâneo de Proteínas Chaperona molecular (GroEL) O grupo heme mioglobina O grupo heme Modelo “space-filling” Coordenação octahedral do Fe2+ em mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb) Coordenação octahedral do Fe2+ em mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb) mioglobina histidina distal histidina proximal Estado T da hemoglobina Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina dessoxiHb + BPG = estado T dessoxiHb = estado T oxiHb = HbO2 = estado R Eritrócitos normais Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados em Anemia falciforme Mutação Glu6 Val na cadeia beta O sarcômero relaxado Depois de contração “isotônica” - sarcômero fica menor (mais curta) - comprimento da banda A fica igual - banda I fica menor - aumenta a zona de superposição na banda A Filamento fino (actina) Filamento grosso (miosina) MIOSINA -uma proteína hexamérica (HL1L2)2 Cadeia pesada Cadeias leves Sitio para ligar ATP Domínio motor da miosina -liga e hidrolisa ATP -liga a actina Sitio para ligar actina Filamento grosso -baseado em miosina -bipolar Filamento fino -baseado em actina -polar