Metabolismo de Carboidratos

Medicina Veterinária
Bioquímica I
2º período
Metabolismo de Carboidratos
Professora: Ms. Fernanda Cristina Ferrari
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Glicogênese
• É o processo bioquímico que transforma a glicose em
glicogênio
• Ocorre em todos os tecidos animais, principalmente no
fígado e músculos
• O músculo armazena apenas para o consumo próprio,
e só utiliza durante o exercício quando há necessidade
de energia rápida
• O glicogênio é uma fonte imediata de glicose para os
músculos quando há a diminuição da glicose
sangüínea (hipoglicemia).
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Glicogênese
• A primeira reação do processo glicolítico é a formação de
glicose-6-fosfato (G6P) a partir da fosforilação da glicose.
•
• A insulina induz a formação de glicose-1-fosfato pela ação
da enzima fosfoglicomutase que isomerisa a G6P.
• A partir daí, há a incorporação da uridina-tri-fosfato (UTP)
que proporciona a ligação entre o C1 de uma molécula
com o C4 de outra ligação (enzima glicogênio sintase),
• A ramificação da cadeia ocorre pela ação da enzima
ramificadora
(amido-1-4,1-6-transglucosidase)
que
transfere cadeias inteiras para um C6, formando ligações
a(1- 6).
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Glicogênese
Fosfoglicomutase
Glucose-1-fosfato
Glicose-6-fosfato
Glicogênio sintase
Glicogênio
UDP-G: Uridina difosfato
glicose
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Glicogênese
• Unidade básica  UDP-glicose;
• A enzima Glicogênio sintase necessita de um “primer”, o
qual deve ser formado por pelo menos quatro moléculas de
glicose;
• A proteína Glicogenina é a responsável pela formação
desta pequena cadeia. A ela se liga o pimeiro resíduo de
glicose.
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Glicogenólise
• É a degradação do glicogênio: remoção sucessiva dos
resíduos de glicose
• O glicogênio é degradado pela ação conjunta de três
enzimas:
•
Glicogênio fosforilase: libera um a um os resíduos de
glicose como glicose-1-fosfato
• Enzima α-1,6 glicosidase ou desramificadora de glicogênio:
libera ramificação por hidrólise
• Fosfoglicomutase: converte glicose-1-fosfato em glicose-6fosfato
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Glicogenólise
• Glicogênio Fosforilase:
– Cliva uma ligação α (1,4) com fosfato inorgânico (Pi).
Esta enzima só cliva resíduos de glicose que estejam a
mais de 4 resíduos de distância de uma ramificação.
– Utiliza um piridoxal, um derivado de vitamina B como
cofator.
– Ocorre quebra de uma ligação glicosídica com
introdução de uma molécula de fosfato com intervenção
de ATP
– Atua no glicogênio sobre os extremos não redutores das
unidades de glicose α (1,4).
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Glicogenólise
• Glicogênio Fosforilase:
– (glicose)n + Pi(glicose)n-1 + glicose-1- fosfato
– Os produtos finais são unidades de glicose-1- fosfato e
frações de dextrinas-limite(4-glicoses)- não podem ser
degradadas pela fosforilase.
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Glicogenólise
• Enzima α-1,6-glicosidase
glicogênio:
ou
desramificadora
de
– Transfere três resíduos de glicose de um ramo limite
para outro ramo (com uma ligação α (1,6)) é eliminado
por hidrólise, dando como resultado glicose livre e
glicogênio desramificado.
– A hidrólise é catalisada pela mesma enzima
desramificadora
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Glicogenólise
• A glicogênio fosforilase é mais rápida do que a enzima
desramificadora
• Ramos exteriores do glicogênio são degradados muito
rapidamente no músculo em poucos segundos quando é
necessária muita energia.
• A degradação do glicogênio após este ponto exige a
enzima desramificadora e é portanto mais lenta, o que
explica em parte o fato do músculo só poder exercer a
sua máxima força durante poucos segundos.
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Glicogenólise
• Fosfoglicomutase: cataliza a isomerização de glicose-1fosfato a glicose-6-fosfato e vice-versa
• A Glicose 6-fosfato pode ser então utilizada na glicólise.
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Degradação de Glicogênio
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Funções Especiais dos
Carboidratos no Tecido Corporal
1- Ação poupadora de energia: a presença de carboidratos
suficientes para satisfazer a demanda energética impede que
as proteínas sejam desviadas para essa proposta, permitindo
que a maior proporção de proteína seja usada para função
básica de construção de tecido.
2- Coração: o glicogênio é uma importante fonte emergencial
de energia contrátil.
3- Sistema Nervoso Central: O cérebro não armazena glicose
e dessa maneira depende minuto a minuto de um suprimento
de glicose sangüínea. Uma interrupção prolongada glicêmica
pode causar danos irreversíveis ao cérebro.
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Digestão dos carboidratos
• Boca  A saliva contém uma enzima que hidrolisa o amido:
a amilase salivar (ptialina), secretada pelas glândulas
parótidas. Ela hidrolisa ligações a(1-4)
• Estômago  inativação da amilase pelo baixo pH
• Intestino delgado  A amilase pancreática é capaz de
continuar a digestão do amido
• Epitélio mucoso do jejuno  Temos a ação das
dissacaridases e oligossacaridases (enzimas que hidrolisam
os dissacarídeos ou oligossacarídeos), que estão na borda
das células intestinais. Ex: maltase hidrolisa maltose e
produz glicose
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Degradação anormal de
dissacarídeos
• Sintomas: cólicas, diarréia e flatulência
• Deficiência de enzimas digestivas
• Intolerância a lactose
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Carência de carboidratos
• A falta de carboidratos no organismo manifesta-se por
sintomas de fraqueza, tremores, mãos frias, nervosismo
e tonturas, o que pode levar até ao desmaio.
• É o que acontece no jejum prolongado.
• A carência leva o organismo a utilizar-se das gorduras e
reservas do tecido adiposo para fornecimento de
energia, o que provoca emagrecimento.
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Excesso de carboidratos
• Os carboidratos, quando em excesso no organismo,
transformam-se em gordura e ficam acumulados nos
adipócitos, podendo causar obesidade e arterosclerose
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Glicemia
• É a taxa de glicose no sangue.
• Varia em função da nossa alimentação e nossa atividade.
• Uma pessoa em situação de equilíbrio glicêmico ou
homeostase possui uma glicemia que varia, em geral, de
80 a 110 mg/dL.
• No cão: 65 a 110 mg/dL
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Hiperglicemia
• Estimula a secreção da insulina pelo pâncreas.
• Esse hormônio estimula as células do organismo a
absorver a glicose presente no sangue.
• Se essas células não necessitam imediatamente do
açúcar disponível, as células do fígado se
responsabilizam pela transformação da glicose,
estocando-a sob a forma de glicogênio.
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Diabetes
Quando o pâncreas pára de fabricar a insulina, ou o
organismo não consegue utilizá-la de forma eficiente, a
glicose fica circulando na corrente sanguínea, gerando a
hiperglicemia e levando a uma doença conhecida como
diabetes.
Glicemia baixa
• Estimula o pâncreas a secretar outro hormônio: o
glucagon.
• O fígado transforma o glicogênio em glicose e libera a
glicose no sangue.
• A glicemia retorna, então, ao valor de referência.
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Controle Hormonal de Carboidratos
Os hormônios
glicorreguladores
incluem:
•insulina,
•glucagon,
•epinefrina,
•cortisol e
•hormônio de
crescimento.
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Gliconeogênese
• Consiste na síntese de glicose a partir de compostos
que não são carboidratos: aminoácidos, lactato e
glicerol
• Aminoácidos glicogênicos: todos com exceção da lisina
e leucina
• Lisina e leucina produzem somente acetil-CoA, os
animais são incapazes de sintetizar glicose a partir de
acetil-CoA
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Gliconeogênese
• Os aminoácidos são provenientes da degradação de
proteínas endógenas, durante o jejum
• O lactato vem dos músculos submetidos à contração
intensa
• O glicerol derivado da hidrólise do triacilglicerol do
tecido adiposo durante o jejum
• O fígado é o principal órgão responsável
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Bioquímica I
2º período
Metabolismo de
aminoácidos
Professora: Ms. Fernanda Cristina Ferrari
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Aminoácidos
Estrutura geral
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• Ao contrário do que acontece com gorduras e
carboidratos, aminoácidos não se acumulam
• Não há proteínas cuja única função seja manter um
suprimento de aminoácidos para utilização posterior
pelo organismo
• Os aminoácidos devem ser obtidos da dieta,
sintetizados de novo ou produzidos pela degradação
protéica normal
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Aminoácidos
Proteínas
Aminoácidos
Amônia
Bases
nitrogenadas
Uréia
Ácido úrico
Glutationa
Pigmentos
biliares
Grupos
hemo
Alantoína
Neurotransmissores
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Amônia
Uréia
Ácido úrico
Formas de excretar o nitrogênio
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Catabolismo
• Catabolismo: são processos metabólicos que
implicam na “quebra” de substâncias complexas em
substâncias mais simples.
• A “quebra” das proteínas do tecido muscular para
obter energia é um exemplo de catabolismo.
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Anabolismo
•
São processos metabólicos que implicam
construção de moléculas a partir de outras.
na
• A síntese protéica, a síntese de ácidos graxos e a
síntese de hormônios são exemplos de reações
anabólicas.
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Digestão de Proteínas
As proteínas sofrem digestão gástrica, pancreática e
intestinal.
• Suco gástrico:
pepsinogênio
ácido
clorídrico,
e
a
pró-enzima
• Pepsina: estável em meio ácido, secretada como
pepsinogênio (forma inativa, por células cerosas do
estômago)
• A remoção de aminoácidos em sua sequência permite o
dobramento correto necessário para a enzima se tornar
ativa  pepsina
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Digestão das proteínas por enzimas pancreáticas
•Especificidade:
•Tripsina (forma ativa do tripsinogênio)  cliva apenas o
grupo carbonila da lisina ou arginina
•As outras enzimas liberadas no intestino delgado são
ativadas pela ação da tripsina que hidrolisa parte destes
zimogênios, tornando-os ativos.
•Pancreatite crônica, fibrose cística: digestão e absorção de
proteína e gordura é incompleta
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Síntese de Proteínas
Tradução: a “linguagem” da sequencia nucleotídica no RNAm
é traduzida para a linguagem de uma sequencia de
aminoácidos
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Etapas da síntese protéica
•
•
•
•
•
•
Iniciação
Alongamento
Terminação
Polissomos
Direcionamento protéico
Regulação da tradução
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Componentes necessários
para a Tradução
• Aminoácidos
• RNA transportador
– Sítio de ligação ao aa
– Anticódon
•
•
•
•
•
Aminoacil-RNAt sintetases
RNA mensageiro
Ribossomos
Fatores protéicos
Fontes de energia: ATP e GTP
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Degradação de Proteínas
• Proteases de lisossomos: catepsinas (mais restrito)
• Mais geral  Ubiquitina: proteína presente em todas as
células eucarióticas
• Para iniciar a degradação de uma proteína, o primeiro
passo é sua ligação à ubiquitina seguido de reações
com gasto de ATP
• Proteínas alteradas são identificadas por um processo
ainda pouco conhecido e degradadas rapidamente ou as
proteínas normais são degradas no processo de
renovação.
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Síntese de aminoácidos
• Nos seres vivos capazes de sintetizar todos os 20
aminoácidos (plantas e microorganismos) a amônia
resultante da fixação do nitrogênio é utilizada para
formar glutamato e glutamina
• Para produção dos demais aminoácido o Nitrogênio
é obtido destes
• Aminoácidos essenciais
• Aminoácidos não essenciais (sintetizados a partir
dos essenciais)
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Degradação de aminoácidos
• Via exclusiva
• Remoção do grupo amino: como glutamato
• Oxidação da cadeia carbônica remanescente
• Nos mamíferos o grupo amino é convertido em uréia
e as 20 cadeias carbônicas resultantes são
convertidas a compostos comuns ao metabolismo de
carboidratos e lipídeos
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Ciclo da uréia
• Nos mamíferos a uréia é produzida no fígado sendo
transportada para o rim e excretada na urina
• A síntese se inicia na matriz mitocondrial, com
formação de carbamoil-fosfato a partir de
bicarbonato e amônio, consumindo 2 ATPs
• As reações subsequentes compõem o ciclo da uréia
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Ciclo da uréia
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A cadeia carbônica dos aminoácidos é degradada a
piruvato, acetil-CoA ou intermediários do ciclo de Krebs:
•
•
•
•
Fornecem energia
Entram na gliconeogênese
Conversão a triacilgliceróis
Armazenamento
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